[日本語] English
万見
- PDB-3i1i: X-ray crystal structure of homoserine O-acetyltransferase from Ba... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i1i
タイトルX-ray crystal structure of homoserine O-acetyltransferase from Bacillus anthracis
要素Homoserine O-acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / structural genomics / IDP01610 / homoserine / O-acetyltransferase / Bacillus anthracis / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID
機能・相同性
機能・相同性情報


homoserine O-acetyltransferase / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / amino acid biosynthetic process / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Homoserine/serine acetyltransferase MetX-like / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / PHOSPHATE ION / Homoserine O-acetyltransferase / Probable acyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis str. 'Ames Ancestor' (炭疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.44 Å
データ登録者Osipiuk, J. / Zhou, M. / Grimshaw, S. / Anderson, W.F. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: X-ray crystal structure of homoserine O-acetyltransferase from Bacillus anthracis.
著者: Osipiuk, J. / Zhou, M. / Grimshaw, S. / Anderson, W.F. / Joachimiak, A.
履歴
登録2009年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Homoserine O-acetyltransferase
B: Homoserine O-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,7816
ポリマ－87,4402
非ポリマー3414
水6,251347
1
A: Homoserine O-acetyltransferase
B: Homoserine O-acetyltransferase
ヘテロ分子

A: Homoserine O-acetyltransferase
B: Homoserine O-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,56312
ポリマ－174,8814
非ポリマー6828
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_675x-y+1,-y+2,-z1
Buried area5690 Å2
ΔGint-25.9 kcal/mol
Surface area28120 Å2
手法PISA
2
A: Homoserine O-acetyltransferase
B: Homoserine O-acetyltransferase
ヘテロ分子

A: Homoserine O-acetyltransferase
B: Homoserine O-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,56312
ポリマ－174,8814
非ポリマー6828
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z+1/21
Buried area5660 Å2
ΔGint-26.9 kcal/mol
Surface area28360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.221, 123.221, 295.169
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
詳細AUTHORS STATE THAT THE ASSEMBLY OF THE BIOLOGICAL UNIT THAT IS SHOWN IN REMARK 350 IS PUTATIVE.

-
要素

#1: タンパク質 Homoserine O-acetyltransferase


分子量: 43720.152 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus anthracis str. 'Ames Ancestor' (炭疽菌)
株: Ames Ancestor, A2084 / 遺伝子: BAS4629, BA_4983, GBAA4983, GBAA_4983 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q81KL4, UniProt: A0A6L7HCR9*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 347 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.75 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris buffer, 1 M Ammonium phosphate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月30日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.44→47.3 Å / Num. all: 50355 / Num. obs: 50355 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.3 % / Biso Wilson estimate: 49.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.134 / Χ2: 2.425 / Net I/σ(I): 28.003
反射 シェル解像度: 2.44→2.48 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.791 / Mean I/σ(I) obs: 2.81 / Num. unique all: 2470 / Χ2: 0.988 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0054精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
SHELXD位相決定
MLPHARE位相決定
直接法位相決定
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.44→47.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / SU B: 10.128 / SU ML: 0.106 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.218 / ESU R Free: 0.18 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. U VALUES: RESIDUAL ONLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.197 2539 5.1 %RANDOM
Rwork0.161 ---
all0.163 50039 --
obs0.163 50039 99.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 65.1 Å2 / Biso mean: 28.708 Å2 / Biso min: 4.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.25 Å20.62 Å20 Å2
2--1.25 Å20 Å2
3----1.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.44→47.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5961 0 20 347 6328
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0226237
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024214
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4871.9478461
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.926310318
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8565775
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.89924.718301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.98151105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3881527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2909
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0216937
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021244
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7411.53760
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1661.51518
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.45626104
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.68332477
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0984.52341
LS精密化 シェル解像度: 2.44→2.5 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 172 -
Rwork0.219 3385 -
all-3557 -
obs-3557 97.72 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0958-0.0452-0.31360.18420.06881.1417-0.02480.0013-0.01260.01620.0074-0.02280.0788-0.03770.01740.08030.00890.00120.01290.01240.02461.2295104.346919.0727
20.21680.2051-0.05910.3380.06780.8899-0.0240.07160.0339-0.0480.05030.0578-0.0508-0.2223-0.02640.02390.00930.01150.07370.02410.0332-15.168692.320562.3995
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 373
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 372

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る