[日本語] English
万見
- PDB-3hyy: Crystal structure of Hsp90 with fragment 37-D04 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hyy
タイトルCrystal structure of Hsp90 with fragment 37-D04
要素Heat shock protein HSP 90-alpha
キーワードCHAPERONE / Nucleotide binding / ATP-binding / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Stress response
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm mitochondrial sheath / dATP binding / Scavenging by Class F Receptors / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / positive regulation of tau-protein kinase activity ...sperm mitochondrial sheath / dATP binding / Scavenging by Class F Receptors / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / positive regulation of tau-protein kinase activity / chaperone-mediated autophagy / telomerase holoenzyme complex assembly / protein insertion into mitochondrial outer membrane / Respiratory syncytial virus genome replication / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Uptake and function of diphtheria toxin / mitochondrial transport / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / TPR domain binding / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / dendritic growth cone / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / skeletal muscle contraction / HSF1-dependent transactivation / positive regulation of cell size / response to unfolded protein / telomere maintenance via telomerase / chaperone-mediated protein complex assembly / protein unfolding / HSF1 activation / regulation of protein-containing complex assembly / Attenuation phase / RHOBTB2 GTPase cycle / eNOS activation / axonal growth cone / positive regulation of lamellipodium assembly / DNA polymerase binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / : / Signaling by ERBB2 / cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of defense response to virus by host / endocytic vesicle lumen / positive regulation of cardiac muscle contraction / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / response to salt stress / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / activation of innate immune response / nitric-oxide synthase regulator activity / positive regulation of interferon-beta production / response to cold / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / AURKA Activation by TPX2 / lysosomal lumen / ESR-mediated signaling / protein tyrosine kinase binding / VEGFR2 mediated vascular permeability / response to cocaine / brush border membrane / ATP-dependent protein folding chaperone / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / neuron migration / Constitutive Signaling by EGFRvIII / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Signaling by ERBB2 ECD mutants / tau protein binding / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Regulation of necroptotic cell death / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to virus / Downregulation of ERBB2 signaling / VEGFA-VEGFR2 Pathway / histone deacetylase binding / Aggrephagy / positive regulation of protein import into nucleus / Chaperone Mediated Autophagy / response to estrogen / positive regulation of protein catabolic process / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / regulation of protein localization / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / disordered domain specific binding
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-37D / Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Barker, J. / Mather, O. / Cheng, R.K.Y. / Palan, S. / Felicetti, B. / Whittaker, M.
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Crystal structure of Hsp90 with fragment 37-D04
著者: Barker, J. / Mather, O. / Cheng, R.K.Y. / Palan, S. / Felicetti, B. / Whittaker, M.
履歴
登録2009年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1662
ポリマ－27,9591
非ポリマー2061
水4,197233
1
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子

A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3314
ポリマ－55,9192
非ポリマー4122
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.936, 90.604, 98.765
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-451-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-alpha / HSP 86 / Renal carcinoma antigen NY-REN-38


分子量: 27959.336 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal nucleotide binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07900
#2: 化合物 ChemComp-37D / methyl 5-furan-2-yl-3-methyl-1H-pyrazole-4-carboxylate


分子量: 206.198 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H10N2O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 233 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.07 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M Magnesium chloride, 0.1M Sodium cacodylate, 19-23% PEG2000 MME, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.542 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→66.8 Å / Num. obs: 23818 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 2.66 % / Biso Wilson estimate: 24.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / 冗長度: 2.44 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 96.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0088精密化
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: in-house Hsp90 model

解像度: 1.9→24.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 2.886 / SU ML: 0.086 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.132 / ESU R Free: 0.134 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23784 1208 5.1 %RANDOM
Rwork0.1915 ---
obs0.19381 22586 98.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.375 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.4 Å20 Å20 Å2
2--0.32 Å20 Å2
3---0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→24.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1635 0 15 233 1883
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0221687
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1051.9722277
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.445209
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.7722576
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.42715311
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.423158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1440.2260
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021250
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2751.51031
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.24821668
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.6943656
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.8434.5608
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.367 72 -
Rwork0.282 1582 -
obs--94.68 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る