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- PDB-3hws: Crystal structure of nucleotide-bound hexameric ClpX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hws
タイトルCrystal structure of nucleotide-bound hexameric ClpX
要素ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpX
キーワードMOTOR PROTEIN / ClpXP / AAA+ molecular machine / hexamer / asymmetric / ATP-binding / Chaperone / Metal-binding / Nucleotide-binding / Stress response / Zinc-finger / METAL BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


protein denaturation / HslUV protease complex / endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein unfolding / proteolysis involved in protein catabolic process / ATP-dependent protein folding chaperone / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / protease binding ...protein denaturation / HslUV protease complex / endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein unfolding / proteolysis involved in protein catabolic process / ATP-dependent protein folding chaperone / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / protease binding / protein dimerization activity / cell division / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, ClpX C4-type superfamily / ClpX C4-type zinc finger / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX / Zinc finger, ClpX C4-type / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX, bacteria / ClpX zinc binding (ZB) domain profile. / ClpX C4-type zinc finger / : / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Clp ATPase, C-terminal ...Zinc finger, ClpX C4-type superfamily / ClpX C4-type zinc finger / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX / Zinc finger, ClpX C4-type / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX, bacteria / ClpX zinc binding (ZB) domain profile. / ClpX C4-type zinc finger / : / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Glynn, S.E. / Martin, A. / Baker, T.A. / Sauer, R.T.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2009
タイトル: Structures of asymmetric ClpX hexamers reveal nucleotide-dependent motions in a AAA+ protein-unfolding machine.
著者: Glynn, S.E. / Martin, A. / Nager, A.R. / Baker, T.A. / Sauer, R.T.
履歴
登録2009年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22012年3月21日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.42021年10月13日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpX
B: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpX
C: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpX
D: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpX
E: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpX
F: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)239,61525
ポリマ－236,6096
非ポリマー3,00619
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpX
E: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpX
F: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,5439
ポリマ－118,3043
非ポリマー1,2396
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7490 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area43720 Å2
手法PISA
3
B: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpX
C: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpX
D: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,07216
ポリマ－118,3043
非ポリマー1,76813
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8880 Å2
ΔGint-156 kcal/mol
Surface area42690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.085, 178.498, 201.369
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A
31C
41D
51E
61F
12B
22A
32C
42D
52E
62F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain B and (backbone or name CB) and (resi 67-97...B0
121chain B and (backbone or name CB) and (resi 67-97...B0
211chain A and (backbone or name CB) and (resi 67-97...A0
221chain A and (backbone or name CB) and (resi 67-97...A0
311chain C and (backbone or name CB) and (resi 67-97...C0
321chain C and (backbone or name CB) and (resi 67-97...C0
411chain D and (backbone or name CB) and (resi 67-97...D0
421chain D and (backbone or name CB) and (resi 67-97...D0
511chain E and (backbone or name CB) and (resi 67-97...E0
521chain E and (backbone or name CB) and (resi 67-97...E0
611chain F and (backbone or name CB) and (resi 67-97...F0
621chain F and (backbone or name CB) and (resi 67-97...F0
112chain B and (backbone or name CB) and (resi 319-412)B0
212chain A and (backbone or name CB) and (resi 319-412)A0
312chain C and (backbone or name CB) and (resi 319-412)C0
412chain D and (backbone or name CB) and (resi 319-412)D0
512chain E and (backbone or name CB) and (resi 319-412)E0
612chain F and (backbone or name CB) and (resi 319-412)F0

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpX


分子量: 39434.809 Da / 分子数: 6 / 断片: covalently linked ClpX lacking N-terminal domain / 変異: E185Q, K408E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: b0438, clpX, JW0428, lopC / プラスミド: pACYC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLR (DE3) / 参照: UniProt: P0A6H1
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.12 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: Sodium acetate, ammonium sulfate Soaked overnight in mother liquor plus 5 mM ATP-G-S / 5 mM magnesium chloride, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→50 Å / Num. obs: 32170 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Χ2: 1 / Net I/σ(I): 23.694
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
3.25-3.3760.57131800.8271100
3.37-3.560.36831330.894199.9
3.5-3.6660.22131830.888199.8
3.66-3.8560.14931930.941100
3.85-4.0960.10231660.964199.8
4.09-4.4160.07132040.995199.8
4.41-4.8560.05832211.002199.7
4.85-5.565.90.05832181.088199.3
5.56-75.80.06232591.319199.3
7-505.50.03734131.098198

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.25→45.081 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.772 / SU ML: 0.42 / σ(F): 0.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 1497 4.91 %
Rwork0.243 --
obs0.245 30512 96.21 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 104.446 Å2 / ksol: 0.327 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 460.31 Å2 / Biso mean: 142.033 Å2 / Biso min: 51.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→45.081 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14112 0 175 5 14292
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00314446
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.68719603
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042370
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0022502
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4655213
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11B655X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.215
12A655X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.215
13C655X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.271
14D655X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.229
15E580X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.215
16F655X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.302
21B466X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.267
22A466X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.267
23C466X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.297
24D466X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.221
25E466X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.23
26F466X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.275
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.25-3.3550.4061060.3142418252489
3.355-3.4750.3291360.282438257491
3.475-3.6140.3021260.2582587271395
3.614-3.7780.31230.2472569269296
3.778-3.9770.2971470.2382614276197
3.977-4.2260.2871330.2282664279798
4.226-4.5520.2971500.2162677282798
4.552-5.010.2131520.2152675282799
5.01-5.7340.3081340.2432724285899
5.734-7.2190.31440.2622768291299
7.219-45.0850.2351460.2192881302798

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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