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- PDB-3hu2: Structure of p97 N-D1 R86A mutant in complex with ATPgS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hu2
タイトルStructure of p97 N-D1 R86A mutant in complex with ATPgS
要素Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードTRANSPORT PROTEIN / p97 / VCP
機能・相同性
機能・相同性情報


flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / BAT3 complex binding / cytoplasmic ubiquitin ligase complex / cellular response to arsenite ion / protein-DNA covalent cross-linking repair / Derlin-1 retrotranslocation complex / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination ...flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / BAT3 complex binding / cytoplasmic ubiquitin ligase complex / cellular response to arsenite ion / protein-DNA covalent cross-linking repair / Derlin-1 retrotranslocation complex / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / deubiquitinase activator activity / cytoplasm protein quality control / positive regulation of oxidative phosphorylation / aggresome assembly / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of protein localization to chromatin / cellular response to misfolded protein / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / positive regulation of mitochondrial membrane potential / vesicle-fusing ATPase / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / NAD+ metabolic process / regulation of aerobic respiration / retrograde protein transport, ER to cytosol / stress granule disassembly / ATPase complex / ubiquitin-specific protease binding / regulation of synapse organization / ciliary transition zone / positive regulation of ATP biosynthetic process / ubiquitin-like protein ligase binding / intracellular membrane-bounded organelle / RHOH GTPase cycle / MHC class I protein binding / autophagosome maturation / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / negative regulation of hippo signaling / HSF1 activation / polyubiquitin modification-dependent protein binding / interstrand cross-link repair / ATP metabolic process / translesion synthesis / Attachment and Entry / Protein methylation / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / negative regulation of protein localization to chromatin / proteasomal protein catabolic process / lipid droplet / ciliary tip / proteasome complex / viral genome replication / Josephin domain DUBs / macroautophagy / negative regulation of smoothened signaling pathway / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / establishment of protein localization / positive regulation of protein-containing complex assembly / Hh mutants are degraded by ERAD / Hedgehog ligand biogenesis / Translesion Synthesis by POLH / Defective CFTR causes cystic fibrosis / ADP binding / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / ABC-family protein mediated transport / autophagy / cytoplasmic stress granule / Aggrephagy / positive regulation of protein catabolic process / azurophil granule lumen / Ovarian tumor domain proteases / KEAP1-NFE2L2 pathway / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / double-strand break repair / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to heat / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / site of double-strand break / Neddylation / secretory granule lumen / protein phosphatase binding / regulation of apoptotic process / ficolin-1-rich granule lumen / ubiquitin-dependent protein catabolic process / Attachment and Entry / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ciliary basal body / protein ubiquitination / protein domain specific binding / DNA repair / DNA damage response / Neutrophil degranulation / ubiquitin protein ligase binding / lipid binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity
類似検索 - 分子機能
Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / Barwin-like endoglucanases / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / : / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain ...Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / Barwin-like endoglucanases / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / : / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Roll / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Transitional endoplasmic reticulum ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Tang, W.-K.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2010
タイトル: A novel ATP-dependent conformation in p97 N-D1 fragment revealed by crystal structures of disease-related mutants.
著者: Tang, W.K. / Li, D. / Li, C.C. / Esser, L. / Dai, R. / Guo, L. / Xia, D.
履歴
登録2009年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年2月15日Group: Non-polymer description
改定 1.32020年2月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: reflns / struct_ref_seq_dif
Item: _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
C: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
D: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
E: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
F: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)330,25718
ポリマ－326,9716
非ポリマー3,28512
水1,67593
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area31560 Å2
ΔGint-159 kcal/mol
Surface area116560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.892, 102.645, 107.182
Angle α, β, γ (deg.)97.52, 90.63, 91.45
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
12A
22B
32C
42D
52E
62F
13A
23B
33C
43D
53E
63F
14A
24B
34C
44D
54E
64F
15A
25B
35C
45D
55E
65F

NCSドメイン領域:

Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111LEULEUVALVALAA12 - 16612 - 166
211LEULEUVALVALBB12 - 16612 - 166
311LEULEUVALVALCC12 - 16612 - 166
411LEULEUVALVALDD12 - 16612 - 166
511LEULEUVALVALEE12 - 16612 - 166
611LEULEUVALVALFF12 - 16612 - 166
121THRTHRILEILEAA168 - 189168 - 189
221THRTHRILEILEBB168 - 189168 - 189
321THRTHRILEILECC168 - 189168 - 189
421THRTHRILEILEDD168 - 189168 - 189
521THRTHRILEILEEE168 - 189168 - 189
621THRTHRILEILEFF168 - 189168 - 189
112LYSLYSVALVALAA190 - 201190 - 201
212LYSLYSVALVALBB190 - 201190 - 201
312LYSLYSVALVALCC190 - 201190 - 201
412LYSLYSVALVALDD190 - 201190 - 201
512LYSLYSVALVALEE190 - 201190 - 201
612LYSLYSVALVALFF190 - 201190 - 201
113GLYGLYILEILEAA202 - 371202 - 371
213GLYGLYILEILEBB202 - 371202 - 371
313GLYGLYILEILECC202 - 371202 - 371
413GLYGLYILEILEDD202 - 371202 - 371
513GLYGLYILEILEEE202 - 371202 - 371
613GLYGLYILEILEFF202 - 371202 - 371
114PROPROTHRTHRAA372 - 403372 - 403
214PROPROTHRTHRBB372 - 403372 - 403
314PROPROTHRTHRCC372 - 403372 - 403
414PROPROTHRTHRDD372 - 403372 - 403
514PROPROTHRTHREE372 - 403372 - 403
614PROPROTHRTHRFF372 - 403372 - 403
124GLYGLYSERSERAA405 - 462405 - 462
224GLYGLYSERSERBB405 - 462405 - 462
324GLYGLYSERSERCC405 - 462405 - 462
424GLYGLYSERSERDD405 - 462405 - 462
524GLYGLYSERSEREE405 - 462405 - 462
624GLYGLYSERSERFF405 - 462405 - 462
115AGSAGSMGMGAG - H800 - 801
215AGSAGSMGMGBI - J800 - 801
315AGSAGSMGMGCK - L800 - 801
415AGSAGSMGMGDM - N800 - 801
515AGSAGSMGMGEO - P800 - 801
615AGSAGSMGMGFQ - R800 - 801

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

-
要素

#1: タンパク質
Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)-ATPase p97 subunit / Valosin-containing protein / VCP


分子量: 54495.199 Da / 分子数: 6 / 断片: residues 1-481 / 変異: R86G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: Human / 遺伝子: P97, VCP / プラスミド: pQE60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: P55072
#2: 化合物
ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE


分子量: 523.247 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.41 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 100mM NaCl, 4% benzamidine, 100mM citrate, pH 5.8, 16.5% PEG3350 and 20% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→40 Å / Num. obs: 85163 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 13.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.85→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 41.334 / SU ML: 0.385 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.449 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29027 4194 5 %RANDOM
Rwork0.25773 ---
obs0.25936 79168 93.01 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 70.682 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.47 Å2-0.14 Å20.9 Å2
2---0.62 Å2-2.48 Å2
3----3.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21168 0 192 93 21453
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.02221690
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.521.99729358
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.07452706
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.29824.303990
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.527153972
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.89115192
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.23360
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.0216182
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1610.29474
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2640.214525
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1070.2599
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.2110.212
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2220.279
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3250.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4331.514042
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.65221906
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.12438567
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6464.57452
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A1399tight positional0.080.05
12B1399tight positional0.10.05
13C1399tight positional0.090.05
14D1399tight positional0.070.05
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16F1399tight positional0.070.05
21A102tight positional0.070.05
22B102tight positional0.070.05
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25E102tight positional0.060.05
26F102tight positional0.050.05
31A1318tight positional0.080.05
32B1318tight positional0.080.05
33C1318tight positional0.080.05
34D1318tight positional0.080.05
35E1318tight positional0.080.05
36F1318tight positional0.080.05
41A685tight positional0.080.05
42B685tight positional0.080.05
43C685tight positional0.080.05
44D685tight positional0.070.05
45E685tight positional0.080.05
46F685tight positional0.090.05
51A32tight positional0.080.05
52B32tight positional0.050.05
53C32tight positional0.080.05
54D32tight positional0.050.05
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56F32tight positional0.060.05
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13C1399tight thermal0.140.5
14D1399tight thermal0.120.5
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31A1318tight thermal0.20.5
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36F1318tight thermal0.210.5
41A685tight thermal0.190.5
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43C685tight thermal0.160.5
44D685tight thermal0.150.5
45E685tight thermal0.170.5
46F685tight thermal0.190.5
51A32tight thermal0.240.5
52B32tight thermal0.230.5
53C32tight thermal0.280.5
54D32tight thermal0.330.5
55E32tight thermal0.360.5
56F32tight thermal0.250.5
LS精密化 シェル解像度: 2.85→2.924 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.392 267 -
Rwork0.347 4484 -
obs--71.64 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3962-0.96370.72996.5255-1.05917.82410.3508-0.43190.75110.7907-0.0471-0.0048-0.8546-0.6454-0.30370.13860.12540.256-0.06270.0560.2883-10.246281.34630.9905
27.8999-1.0197-0.550410.56611.447411.4952-0.00530.51780.2675-0.22490.0870.2586-0.69510.4597-0.0817-0.19260.07960.1591-0.10070.24590.1232-0.895682.986-19.3136
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1824.28791.24630.06370.0640.00330.00021.9328-0.95980.4121.0375-1.2714-0.5258-0.6531-0.1909-0.66140.3783-0.1974-0.03430.66820.23420.421758.683-2.2834-14.031
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217.5286-0.21443.65758.07580.28162.73620.19610.4553-0.91051.1510.0806-0.94840.77590.4222-0.27660.130.0054-0.21810.2862-0.07680.309172.409510.964225.8271
228.2768-1.5859-1.066714.60743.58068.29750.0970.35550.2298-1.00590.3292-0.9208-1.1340.8376-0.42620.0138-0.2631-0.13960.50550.10690.019175.591632.409620.2041
2320.704921.07556.980121.45287.1052.3531-0.51670.23080.75221.57841.0682.2946-2.4714-0.5496-0.55130.6017-0.33020.00610.57960.26440.318656.77128.91821.1929
243.5738-0.5871-1.32683.6740.23624.42050.18130.4531-0.223-0.2925-0.145-0.07920.00410.2251-0.0363-0.37490.0155-0.06-0.18690.0196-0.170644.658812.04822.8313
254.6499-1.1931-0.550711.00691.43764.8682-0.0916-0.65440.57190.8253-0.0691-0.16110.00280.18740.1607-0.15180.014-0.1319-0.04590.0241-0.147340.179323.712835.8067
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2713.0223-4.71034.06867.7723-2.138610.94530.11970.44081.1365-0.7076-0.0435-1.2921-1.21320.3435-0.07620.5531-0.32980.4810.0252-0.10520.501338.036176.352423.395
280.92377.3945-4.293559.1956-34.371519.9576-0.32571.6172-0.988-1.74571.0540.5384-0.3149-1.4521-0.72830.7502-0.11960.18770.2384-0.20690.4524.580462.806319.9039
294.61960.0801-0.20313.69620.05234.25650.19470.1947-0.0946-0.0996-0.0668-0.51390.04620.3047-0.1278-0.36520.0187-0.0189-0.29440.0123-0.126832.123636.679716.3968
305.5176-3.2576-0.06036.5538-0.80463.1754-0.022-0.04010.36050.01620.10760.2797-0.634-0.2091-0.0856-0.1072-0.0470.033-0.1605-0.0375-0.14974.332555.293527.0031
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A16 - 107
2X-RAY DIFFRACTION2A108 - 189
3X-RAY DIFFRACTION3A190 - 201
4X-RAY DIFFRACTION4A202 - 371
5X-RAY DIFFRACTION5A372 - 460
6X-RAY DIFFRACTION6B16 - 107
7X-RAY DIFFRACTION7B108 - 189
8X-RAY DIFFRACTION8B190 - 201
9X-RAY DIFFRACTION9B202 - 371
10X-RAY DIFFRACTION10B372 - 460
11X-RAY DIFFRACTION11C16 - 107
12X-RAY DIFFRACTION12C108 - 189
13X-RAY DIFFRACTION13C190 - 201
14X-RAY DIFFRACTION14C202 - 371
15X-RAY DIFFRACTION15C372 - 460
16X-RAY DIFFRACTION16D16 - 107
17X-RAY DIFFRACTION17D108 - 189
18X-RAY DIFFRACTION18D190 - 201
19X-RAY DIFFRACTION19D202 - 371
20X-RAY DIFFRACTION20D372 - 460
21X-RAY DIFFRACTION21E16 - 107
22X-RAY DIFFRACTION22E108 - 189
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26X-RAY DIFFRACTION26F16 - 107
27X-RAY DIFFRACTION27F108 - 189
28X-RAY DIFFRACTION28F190 - 201
29X-RAY DIFFRACTION29F202 - 371
30X-RAY DIFFRACTION30F372 - 460

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る