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万見
- PDB-3hr2: Low resolution, molecular envelope structure of type I collagen i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hr2
タイトルLow resolution, molecular envelope structure of type I collagen in situ determined by fiber diffraction. Single type I collagen molecule, post rigid body refinement, 'relaxed'
要素
  • Collagen alpha-1(I) chain
  • Collagen alpha-2(I) chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / CONTRACTILE PROTEIN / NATIVE / IN SITU / Molecular envelope / TRIPLE-helical / SUPERMOLECULAR / supramolecular / PACKING STRUCTURE / STRUCTURAL PROTEIN-CONTRACTILE PROTEIN COMPLEX / Collagen / Extracellular matrix / Glycoprotein / Hydroxylation / Pyrrolidone carboxylic acid / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to aldehyde / Extracellular matrix organization / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Crosslinking of collagen fibrils / Non-integrin membrane-ECM interactions / Platelet Aggregation (Plug Formation) / Collagen chain trimerization / response to norepinephrine / MET activates PTK2 signaling / GP1b-IX-V activation signalling ...cellular response to aldehyde / Extracellular matrix organization / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Crosslinking of collagen fibrils / Non-integrin membrane-ECM interactions / Platelet Aggregation (Plug Formation) / Collagen chain trimerization / response to norepinephrine / MET activates PTK2 signaling / GP1b-IX-V activation signalling / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / Integrin cell surface interactions / Platelet Adhesion to exposed collagen / response to fluoride / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / GPVI-mediated activation cascade / ECM proteoglycans / Cell surface interactions at the vascular wall / collagen type I trimer / cellular response to vitamin E / tooth mineralization / protein heterotrimerization / cellular response to fluoride / collagen biosynthetic process / extracellular matrix assembly / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / platelet-derived growth factor binding / bone trabecula formation / intramembranous ossification / embryonic skeletal system development / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / skin morphogenesis / collagen metabolic process / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / endochondral ossification / collagen trimer / cellular response to thyroid hormone stimulus / collagen fibril organization / face morphogenesis / response to steroid hormone / skeletal system morphogenesis / extracellular matrix structural constituent / skin development / blood vessel development / SMAD binding / bone mineralization / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / negative regulation of cell-substrate adhesion / protein localization to nucleus / Rho protein signal transduction / response to hyperoxia / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / response to mechanical stimulus / response to cAMP / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / cellular response to retinoic acid / response to nutrient / visual perception / extracellular matrix / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cellular response to epidermal growth factor stimulus / ossification / secretory granule / skeletal system development / response to insulin / cellular response to amino acid stimulus / sensory perception of sound / response to nutrient levels / cellular response to glucose stimulus / : / response to hydrogen peroxide / regulation of blood pressure / response to peptide hormone / cellular response to mechanical stimulus / osteoblast differentiation / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein transport / cellular response to tumor necrosis factor / response to estradiol / protease binding / : / protein-macromolecule adaptor activity / positive regulation of cell migration / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / metal ion binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / : / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain ...Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / : / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies)
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen alpha-1(I) chain / Collagen alpha-2(I) chain
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法繊維回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 5.16 Å
データ登録者Orgel, J.P.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2006
タイトル: Microfibrillar Structure of Type I Collagen in Situ.
著者: Orgel, J.P. / Irving, T.C. / Miller, A. / Wess, T.J.
履歴
登録2009年6月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2009年7月14日ID: 1Y0F
改定 1.02009年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagen alpha-1(I) chain
B: Collagen alpha-2(I) chain
C: Collagen alpha-1(I) chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)286,9763
ポリマ－286,9763
非ポリマー00
水00
1
A: Collagen alpha-1(I) chain
B: Collagen alpha-2(I) chain
C: Collagen alpha-1(I) chain
x 9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,582,78427
ポリマ－2,582,78427
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation1_151x-4,y,z-41
crystal symmetry operation1_252x-3,y,z-31
crystal symmetry operation1_353x-2,y,z-21
crystal symmetry operation1_454x-1,y,z-11
crystal symmetry operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_656x+1,y,z+11
crystal symmetry operation1_757x+2,y,z+21
crystal symmetry operation1_858x+3,y,z+31
crystal symmetry operation1_959x+4,y,z+41
単位格子
Length a, b, c (Å)39.97, 26.95, 677.9
Angle α, β, γ (deg.)89.24, 94.59, 105.58
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細BIOMOLECULE: THIS ENTRY CONTAINS ONE COLLAGEN TYPE I MOLECULE. FOR RELATION TO THE FIBRILLAR PACKING OF COLLAGEN MOLECULES/MICRO-FIBRIL, REFER TO CITATION. IN SUMMARY: EACH COLLAGEN MOLECULE IS STAGGERED BY AN INTEGER MULTIPLE OF THE C-CELL AXIS. THE STRUCTURE CAN BE EXTENDED IN THE AXIAL (~C-CELL AXIS) DIRECTION BY APPLYING THE FOLLOWING TRANSLATION: NX,0Y,NZ TO THE MOLECULE, WHERE N IS AN INTEGER. A VISUALIZATION OF FIVE SUCCESSIVE 'D'-REPEATS OF THE BIOMOLECULE / MICRO-FIBRIL CAN BE OBTAINED FROM THESE COORDINATES BY APPLYING THE FOLLOWING TRANSLATIONS TO NINE COORDINATE SETS: A) 0, 0, 0; B) -1, 0,-1; C) -2, 0,-2; D) -3, 0,-3; E) -4, 0,-4; B1) 1, 0, 1; C1) 2, 0, 2; D1) 3, 0, 3; E1) 4, 0, 4.

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要素

#1: タンパク質 Collagen alpha-1(I) chain / Alpha-1 type I collagen / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 96747.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 組織: tail tendon / 参照: UniProt: P02454
#2: タンパク質 Collagen alpha-2(I) chain / Alpha-2 type I collagen / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 93481.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 組織: tail tendon / 参照: UniProt: P02466

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実験情報

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実験

実験手法: 繊維回折 / 使用した結晶の数: 6

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試料調製

結晶解説: THE RESOLUTION LIMITS FOR THE DATA COLLECTION ARE 38.5 TO 11.1A LATERAL AND 112.6 TO 5.16A AXIAL, INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : FIT2D/IN-HOUSE, DATA SCALING SOFTWARE : IN-HOUSE

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 18-ID / 波長: 1.03
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年11月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03 Å / 相対比: 1
反射解像度: 5.16→112.6 Å / Num. all: 436 / Num. obs: 424 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 5.16→112.6 Å / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア名称: CNS / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 5.16→112.62 Å / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: 305 EQUATORIAL AND 109 MERIDIONAL REFLECTIONS WERE USED FOR REFINEMENT WITH CNS. INITIAL REFINEMENT OF WHOLE MOLECULAR PATHS WAS PERFORMED IN THE STEPWISE FASHION DESCRIBED IN THE CITED ...詳細: 305 EQUATORIAL AND 109 MERIDIONAL REFLECTIONS WERE USED FOR REFINEMENT WITH CNS. INITIAL REFINEMENT OF WHOLE MOLECULAR PATHS WAS PERFORMED IN THE STEPWISE FASHION DESCRIBED IN THE CITED PUBLICATION. MODEL STRUCTURE FACTORS WHERE INITIALLY GENERATED FROM THE WHOLE RESIDUE SCATTERING FACTORS OF HULMES ET AL 1977 WHICH WERE SUBSTITUTED FOR THE CALPHA POSITIONS AND THE SQUARE FC'S WERE CALCULATED FOR COMPARISON BETWEEN A SIMULATED DIFFRACTION PATTERN AND THE OBSERVED PATTERNS. STRUCTURE FACTORS FROM THE FINAL MODEL WERE GENERATED IN THE NORMAL MANNER FOR REFINEMENT OF THE TELOPEPTIDE CONFORMATIONS USING CNS (SEE ABOVE). TWO ROUNDS OF Q-FACTOR REFINEMENT FOLLOWED BY ONE ROUND OF CONSTRAINED THEN UNCONSTRAINED ANNEALING FOR THE WHOLE STRUCTURE. THE R- FACTOR WHEN MEASURED VIA SIMULATED/OBSERVED DIFFRACTION PATTERN COMPARISON WAS FOUND TO BE 16.7% AND 6.6% BY MEASURE OF THE INTERGRATED STRUCTURE FACTORS. REFLECTIONS MISSING FROM THE MERIDONAL(OOL) SERIES WERE EITHER TOO WEAK TO MEASURE AND/OR VAIRED SIGNIFICANTLY BETWEEN COLLECTED PATTERNS (SEVEN IN TOTAL). THE FIRST FIVE REFLECTIONS WHERE EXCLUDED DUE TO THEIR LOW RESOLUTION (677.9 TO ~120 ANGSTROMS). EXLUDED REFLECTIONS ARE NOT INCLUDED IN THE 414 TOTAL. THE COORDINATES CONTAIN CA ATOMS ONLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rwork0.042 ---
obs0.042 424 97 %-
all-436 --
Rfree---See details
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 5.16→112.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3134 0 0 0 3134

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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