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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3hfy | ||||||
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タイトル | Mutant of tRNA-guanine transglycosylase (K52M) | ||||||
要素 | Queuine tRNA-ribosyltransferase | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / TGT / dimer interface / mutation / Glycosyltransferase / Metal-binding / Queuosine biosynthesis / tRNA processing / Zinc | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 tRNA-guanosine34 preQ1 transglycosylase / tRNA-guanosine(34) queuine transglycosylase activity / tRNA-guanine transglycosylation / queuosine biosynthetic process / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Zymomonas mobilis (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Ritschel, T. / Klebe, G. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009 タイトル: An Integrative Approach Combining Noncovalent Mass Spectrometry, Enzyme Kinetics and X-ray Crystallography to Decipher Tgt Protein-Protein and Protein-RNA Interaction 著者: Ritschel, T. / Atmanene, C. / Reuter, K. / Van Dorsselaer, A. / Sanglier-Cianferani, S. / Klebe, G. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3hfy.cif.gz | 81.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3hfy.ent.gz | 59.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3hfy.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3hfy_validation.pdf.gz | 427.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3hfy_full_validation.pdf.gz | 431.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3hfy_validation.xml.gz | 15.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3hfy_validation.cif.gz | 21.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hf/3hfy ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hf/3hfy | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 42927.723 Da / 分子数: 1 / 変異: K52M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zymomonas mobilis (バクテリア) / 遺伝子: tgt / プラスミド: pET9d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (de3) 参照: UniProt: P28720, tRNA-guanosine34 preQ1 transglycosylase |
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#2: 化合物 | ChemComp-ZN / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
配列の詳細 | 312TH RESIDUE IS LYS ACCORDING TO REUTER K.K.H. ET AL [J. BACTERIOL. 177:5284-5288(1995)] AND AHN J. ...312TH RESIDUE IS LYS ACCORDING TO REUTER K.K.H. ET AL [J. BACTERIOL. 177:5284-5288(1995)] AND AHN J.Y. ET AL [SUBMITTED (OCT-2000) TO THE EMBL/GENBANK/DDBJ DATABASES] |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.45 % |
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結晶化 | 温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 詳細: 100mM Tris HCl, 1mM DTT, 10% DMSO, 5% PEG 8000, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å |
検出器 | タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月4日 / 詳細: Mirror |
放射 | モノクロメーター: Double Crystal Monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.91841 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→50 Å / Num. all: 26320 / Num. obs: 26320 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.2 % / Net I/σ(I): 16.3 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 7.7 / Num. unique all: 1301 / % possible all: 99 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2→10 Å / Num. parameters: 10903 / Num. restraintsaints: 10803 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER 詳細: ANISOTROPIC SCALING APPLIED BY THE METHOD OF PARKIN, MOEZZI & HOPE, J.APPL.CRYST.28(1995)53-56
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Refine analyze | Num. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 2722 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
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拘束条件 |
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