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万見
- PDB-3h8e: Low pH native structure of leucine aminopeptidase from Pseudomona... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h8e
タイトルLow pH native structure of leucine aminopeptidase from Pseudomonas putida
要素Cytosol aminopeptidase
キーワードHYDROLASE / Aminopeptidase / Cytoplasm / Manganese / Metal-binding / Protease
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial leucyl aminopeptidase / leucyl aminopeptidase / metalloaminopeptidase activity / manganese ion binding / proteolysis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase M17, leucyl aminopeptidase, N-terminal / Cytosol aminopeptidase family, N-terminal domain / Peptidase M17, leucine aminopeptidase / Cytosol aminopeptidase signature. / Peptidase M17, leucyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M17, leucine aminopeptidase/peptidase B / Cytosol aminopeptidase family, catalytic domain / Leucine Aminopeptidase, subunit E, domain 1 / Leucine Aminopeptidase, subunit E; domain 1 / Zn peptidases ...Peptidase M17, leucyl aminopeptidase, N-terminal / Cytosol aminopeptidase family, N-terminal domain / Peptidase M17, leucine aminopeptidase / Cytosol aminopeptidase signature. / Peptidase M17, leucyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M17, leucine aminopeptidase/peptidase B / Cytosol aminopeptidase family, catalytic domain / Leucine Aminopeptidase, subunit E, domain 1 / Leucine Aminopeptidase, subunit E; domain 1 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Macro domain-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytosol aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas putida (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Kale, A. / Dijkstra, B.W. / Sonke, T. / Thunnissen, A.M.W.H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of the leucine aminopeptidase from Pseudomonas putida reveals the molecular basis for its enantioselectivity and broad substrate specificity.
著者: Kale, A. / Pijning, T. / Sonke, T. / Dijkstra, B.W. / Thunnissen, A.M.
履歴
登録2009年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytosol aminopeptidase
B: Cytosol aminopeptidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,0632
ポリマ－105,0632
非ポリマー00
水00
1
A: Cytosol aminopeptidase
B: Cytosol aminopeptidase

A: Cytosol aminopeptidase
B: Cytosol aminopeptidase

A: Cytosol aminopeptidase
B: Cytosol aminopeptidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)315,1886
ポリマ－315,1886
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-y-1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_445-x+y-1,-x-1,z1
Buried area18580 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area102490 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2350 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area38000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.946, 116.946, 137.899
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 Cytosol aminopeptidase / Leucine aminopeptidase / LAP / Leucyl aminopeptidase


分子量: 52531.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas putida (バクテリア) / 株: ATCC12633 / 遺伝子: pepA / プラスミド: pTrpLAP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O86436, leucyl aminopeptidase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.52 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: 11% (w/v) PEG 8000, 0.2 M Na formate, 0.1 M MES-NaOH, pH 5.2, 1 mM NaN3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.93 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 4 % / Av σ(I) over netI: 8.6 / 数: 111116 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rsym value: 0.08 / D res high: 2.75 Å / D res low: 101.535 Å / Num. obs: 27855 / % possible obs: 100
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
8.758.5299.510.0330.0333.9
6.158.710010.0380.0384
5.026.1510010.0450.0454
4.355.0210010.0450.0454
3.894.3510010.0550.0554
3.553.8910010.0750.0754
3.293.5510010.1130.1134
3.073.2910010.1620.1624
2.93.0710010.2420.2424
2.752.910010.3530.3533.9
Reflection twinタイプ: hemihedral / Operator: h,-h-k,-l / Fraction: 0.5
反射解像度: 2.75→101.535 Å / Num. all: 27831 / Num. obs: 27831 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 33.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.353 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 2.75→2.9 Å / % possible all: 99.5

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位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.75 Å58.47 Å
Translation2.75 Å58.47 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化解像度: 2.75→58 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267 1313 4.7 %
Rwork0.212 26515 -
obs-27828 100 %
溶媒の処理Bsol: 32.163 Å2
原子変位パラメータBiso max: 60.47 Å2 / Biso mean: 13.301 Å2 / Biso min: 3.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.583 Å2-5.789 Å20 Å2
2--5.673 Å20 Å2
3----11.171 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7006 0 0 0 7006
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.0161.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it0.7631.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.7232
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.4292.5
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: CNS_TOPPAR:protein_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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