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万見
- PDB-3h00: Structure of the C-terminal Domain of a Putative HIV-1 gp41 Fusio... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h00
タイトルStructure of the C-terminal Domain of a Putative HIV-1 gp41 Fusion Intermediate
要素Envelope glycoprotein gp160
キーワードVIRAL PROTEIN / viral membrane fusion / HIV-1 / gp41 / envelope protein / neutralizing antibodies / AIDS / Apoptosis / Cell membrane / Cleavage on pair of basic residues / Disulfide bond / Fusion protein / Glycoprotein / Host-virus interaction / Lipoprotein / Membrane / Palmitate / Transmembrane / Viral immunoevasion / Virion
機能・相同性
機能・相同性情報


Dectin-2 family / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell ...Dectin-2 family / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / membrane
類似検索 - 分子機能
Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus type 1 lw12.3 isolate (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Liu, J.
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2010
タイトル: Role of a putative gp41 dimerization domain in human immunodeficiency virus type 1 membrane fusion.
著者: Liu, J. / Deng, Y. / Li, Q. / Dey, A.K. / Moore, J.P. / Lu, M.
履歴
登録2009年4月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年6月19日Group: Database references
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Envelope glycoprotein gp160
B: Envelope glycoprotein gp160
C: Envelope glycoprotein gp160
D: Envelope glycoprotein gp160


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1854
ポリマ－19,1854
非ポリマー00
水1,67593
1
A: Envelope glycoprotein gp160
C: Envelope glycoprotein gp160


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5922
ポリマ－9,5922
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1590 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area6460 Å2
手法PISA
2
B: Envelope glycoprotein gp160
D: Envelope glycoprotein gp160


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5922
ポリマ－9,5922
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area6100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.764, 47.499, 74.824
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 128.32, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
Envelope glycoprotein gp160 / Env polyprotein / Surface protein / SU / Glycoprotein 120 / gp120 / Transmembrane protein / TM / ...Env polyprotein / Surface protein / SU / Glycoprotein 120 / gp120 / Transmembrane protein / TM / Glycoprotein 41 / gp41


分子量: 4796.156 Da / 分子数: 4 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN (UNP residues 636 to 674) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 lw12.3 isolate (ヒト免疫不全ウイルス)
株: HXB2 ISOLATE / 遺伝子: env / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q70626
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.97 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 3% PEG8000, 0.1M Tris-HCl, 0.1M cesium chloride, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年8月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.53
11H+2.000L, -K, -L20.47
反射解像度: 2.2→40.1 Å / Num. all: 16151 / Num. obs: 16151 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 46.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 18.7
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.269 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 1309 / % possible all: 76.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0063精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3GWO

3gwo


解像度: 2.2→40.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 9.299 / SU ML: 0.104
Isotropic thermal model: Isotropic with TLS groups assigned for each protein chain
交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.039 / ESU R Free: 0.037 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25526 807 5 %RANDOM
Rwork0.2118 ---
all0.21403 16151 --
obs0.21403 16151 93.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.058 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.09 Å20 Å2-25.75 Å2
2---15.13 Å20 Å2
3---12.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→40.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1309 0 0 93 1402
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0290.0211338
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.4061.8981819
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.3375148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg44.21227.588
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.07415236
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1770.2188
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.021051
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3681.5758
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.21821214
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8343580
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.9334.5605
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.196→2.253 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 39 -
Rwork0.243 906 -
obs-906 74.2 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.47133.92263.606510.442510.11779.87380.04160.0567-0.10340.0596-0.09220.02540.1281-0.06980.05060.23490.0198-0.020.10570.02180.026230.67910.75611.123
29.8664-8.69291.68097.7495-1.5910.56620.1014-0.00280.3027-0.0678-0.0669-0.2295-0.0599-0.069-0.03460.03560.02130.0270.1880.02430.292616.614-12.06526.852
33.23245.00724.743610.44718.94399.2627-0.0066-0.0351-0.0313-0.0504-0.25210.2366-0.0745-0.36170.25870.1610.0253-0.0390.1991-0.01610.055122.9029.135-1.45
411.01-9.24042.02958.0454-1.92371.19180.23130.1472-0.0777-0.23-0.19320.0622-0.0474-0.0914-0.03810.0584-0.0111-0.00320.1731-0.01920.16635.23-14.14123.72
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 39
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 38
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 39
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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