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万見
- PDB-3gig: Crystal structure of phosphorylated DesKC in complex with AMP-PCP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gig
タイトルCrystal structure of phosphorylated DesKC in complex with AMP-PCP
要素(Sensor histidine kinase desK) x 2
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / four-helix bundle (ヘリックスバンドル) / GHL ATPase domain / Cell membrane (細胞膜) / Kinase (キナーゼ) / Membrane (生体膜) / Phosphoprotein / Transmembrane (膜貫通型タンパク質) / Two-component regulatory system
機能・相同性
機能・相同性情報


histidine kinase / phosphoprotein phosphatase activity / phosphorelay sensor kinase activity / protein dimerization activity / protein kinase activity / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1930 / Signal transduction histidine kinase, subgroup 3, dimerisation and phosphoacceptor domain / Histidine kinase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Hsp90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Up-down Bundle ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1930 / Signal transduction histidine kinase, subgroup 3, dimerisation and phosphoacceptor domain / Histidine kinase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Hsp90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / Sensor histidine kinase DesK
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.502 Å
データ登録者Trajtenberg, F. / Albanesi, D. / Alzari, P.M. / Buschiazzo, A. / de Mendoza, D.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Structural plasticity and catalysis regulation of a thermosensor histidine kinase
著者: Albanesi, D. / Martin, M. / Trajtenberg, F. / Mansilla, M.C. / Haouz, A. / Alzari, P.M. / de Mendoza, D. / Buschiazzo, A.
履歴
登録2009年3月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sensor histidine kinase desK
B: Sensor histidine kinase desK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0696
ポリマ－50,0102
非ポリマー1,0594
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5760 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area22700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.630, 94.630, 162.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ARGARGPHEPHEchain A and (resseq 245:331 or resseq 335:367 )AA245 - 33193 - 179
121HISHISASNASNchain A and (resseq 245:331 or resseq 335:367 )AA335 - 367183 - 215
211ARGARGASNASNchain B and (resseq 245:329 or resseq 332:367 )BB245 - 32993 - 177
221SERSERASNASNchain B and (resseq 245:329 or resseq 332:367 )BB332 - 367180 - 215
112GLNGLNSERSERchain A and (resseq 193:230 )AA193 - 23041 - 78
212GLNGLNSERSERchain B and (resseq 193:230 )BB193 - 23041 - 78

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Sensor histidine kinase desK


分子量: 24965.623 Da / 分子数: 1 / 断片: entire cytoplasmic region / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: yocF / プラスミド: pQE32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: O34757, histidine kinase
#2: タンパク質 Sensor histidine kinase desK


分子量: 25044.596 Da / 分子数: 1 / 断片: entire cytoplasmic region / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: phosphorylated entire cytoplasmic region / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: yocF / プラスミド: pQE32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: O34757, histidine kinase
#3: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.71 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: PEG3000, MgCl2, CHES, AMP-PCP, pH 9.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年12月9日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: multilayer mirrors (Varimax-HF) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→28.846 Å / Num. all: 11051 / Num. obs: 10993 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 92.42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047
反射 シェル解像度: 3.5→3.6 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.319 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. measured obs: 3362 / Num. unique all: 864 / Num. unique obs: 864 / % possible all: 99.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX2009_02_15_2320_3精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345dtbデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3EHG and 3EHF

3ehg

3ehf


解像度: 3.502→28.846 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: -0
Isotropic thermal model: two factors per residue (main chain + side chain), 5 body TLS model
交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 36.28 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.335 896 8.15 %random
Rwork0.287 10094 --
obs0.291 10990 99.45 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 79.815 Å2 / ksol: 0.245 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 427.44 Å2 / Biso mean: 147.188 Å2 / Biso min: 33.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--18.125 Å20 Å2-0 Å2
2---18.125 Å20 Å2
3----24.158 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.502→28.846 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2967 0 64 0 3031
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0273337
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.7184178
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.167515
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012534
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d25.661883
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A769X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.235
12B769X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.235
21A270X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.116
22B270X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.116
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.502-3.7210.3791390.36316461785100
3.721-4.0080.3811520.351635178799
4.008-4.410.3361490.3071654180399
4.41-5.0450.3471500.2621664181499
5.045-6.3450.3941560.32117081864100
6.345-28.8470.2741500.22617871937100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-0.0102-0.0071-0.01870.0045-0.0734-0.0601-0.3035-0.2565-0.3787-0.01610.16210.4399-0.6689-0.1853-00.8516-0.20060.0060.29380.02990.5502-35.297831.42693.7551
2-0.0093-0.014-0.00110.0065-0.00780.0108-0.9992-0.4293-0.44960.0941-0.24890.10070.4120.4643-00.432-1.5729-0.74-0.6855-0.58240.3879-29.220229.6293-5.7633
30.3553-0.17020.01020.2080.03310.0913-0.0005-0.11240.0569-0.2922-0.46010.3575-0.08380.084200.581-0.9930.0496-1.48970.29980.1738-17.02759.909-12.7867
40.0918-0.0882-0.0116-0.019-0.12050.1538-0.07060.1691-0.24620.14770.22790.1881-0.5160.2943-00.7754-0.2236-0.05530.4494-0.19810.8299-37.86220.8516-22.5483
50.09820.0838-0.14170.0607-0.14760.1046-0.0601-0.698-0.0507-0.39630.21640.56930.78080.4133-01.11590.0121-0.13740.5106-0.09730.3581.533736.096513.2488
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resseq 155:183A155 - 183
2X-RAY DIFFRACTION2chain B and resseq 165:183B165 - 183
3X-RAY DIFFRACTION3chain A, B and resseq 184:240A184 - 240
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and resseq 243:367A243 - 367
5X-RAY DIFFRACTION5chain B and resseq 243:367B243 - 367

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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