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- PDB-3ggs: Human purine nucleoside phosphorylase double mutant E201Q,N243D c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ggs
タイトルHuman purine nucleoside phosphorylase double mutant E201Q,N243D complexed with 2-fluoro-2'-deoxyadenosine
要素Purine nucleoside phosphorylase
キーワードTRANSFERASE / enzyme-prodrug complex / Disease mutation / Glycosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


nicotinamide riboside catabolic process / Defective PNP disrupts phosphorolysis of (deoxy)guanosine and (deoxy)inosine / purine-containing compound salvage / deoxyinosine catabolic process / purine nucleobase binding / nucleotide biosynthetic process / deoxyadenosine catabolic process / dAMP catabolic process / inosine catabolic process / urate biosynthetic process ...nicotinamide riboside catabolic process / Defective PNP disrupts phosphorolysis of (deoxy)guanosine and (deoxy)inosine / purine-containing compound salvage / deoxyinosine catabolic process / purine nucleobase binding / nucleotide biosynthetic process / deoxyadenosine catabolic process / dAMP catabolic process / inosine catabolic process / urate biosynthetic process / IMP catabolic process / Ribavirin ADME / guanosine phosphorylase activity / nucleoside binding / allantoin metabolic process / Purine salvage / Purine catabolism / purine-nucleoside phosphorylase / purine-nucleoside phosphorylase activity / purine ribonucleoside salvage / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / nucleobase-containing compound metabolic process / phosphate ion binding / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of interleukin-2 production / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / immune response / response to xenobiotic stimulus / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Purine nucleoside phosphorylase I, inosine/guanosine-specific / Purine phosphorylase, family 2, conserved site / Purine and other phosphorylases family 2 signature. / Purine nucleoside phosphorylase / Nucleoside phosphorylase domain / Nucleoside phosphorylase domain / Phosphorylase superfamily / Nucleoside phosphorylase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2FD / Purine nucleoside phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.52 Å
データ登録者Sawaya, M.R. / Afshar, S.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2009
タイトル: Structure of a mutant human purine nucleoside phosphorylase with the prodrug, 2-fluoro-2'-deoxyadenosine and the cytotoxic drug, 2-fluoroadenine.
著者: Afshar, S. / Sawaya, M.R. / Morrison, S.L.
履歴
登録2009年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Purine nucleoside phosphorylase
B: Purine nucleoside phosphorylase
C: Purine nucleoside phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,16037
ポリマ－103,2013
非ポリマー3,95934
水1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6730 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area33780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.240, 130.646, 149.433
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Purine nucleoside phosphorylase / PNP / Inosine phosphorylase


分子量: 34400.246 Da / 分子数: 3 / 変異: E201Q, N243D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NP, PNP / プラスミド: pET16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P00491, purine-nucleoside phosphorylase
#2: 化合物
ChemComp-2FD / 5-(6-AMINO-2-FLUORO-PURIN-9-YL)-2-HYDROXYMETHYL-TETRAHYDRO-FURAN-3-OL / 2-FLUORO-2'-DEOXYADENOSINE / 2-フルオロ-2′-デオキシアデノシン


分子量: 269.232 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12FN5O3
#3: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.49 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 1.54M Ammonium sulfate, 0.05M Sodium potassium phosphate pH 6.8, 3% Trimethylamine N-oxide, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 47561 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 57.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Χ2: 0.935 / Net I/σ(I): 17.887
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Num. unique all: 4622 / Χ2: 0.977 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
REFMAC5.4.0061位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 3GB9

3gb9


解像度: 2.52→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / WRfactor Rfree: 0.27 / WRfactor Rwork: 0.225 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.784 / SU B: 21.198 / SU ML: 0.216 / SU R Cruickshank DPI: 0.34 / SU Rfree: 0.253 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.343 / ESU R Free: 0.252 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 2395 5 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.214 47486 98.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 132.26 Å2 / Biso mean: 52.026 Å2 / Biso min: 24.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.33 Å20 Å20 Å2
2---3.53 Å20 Å2
3----4.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.52→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6614 0 226 64 6904
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0226969
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024681
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.261.9919457
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.88311349
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3525844
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.72123.462312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.394151128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4661551
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.21004
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0217646
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021444
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.40224197
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.37321732
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.38136737
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.44422772
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.09132720
LS精密化 シェル解像度: 2.52→2.58 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.419 153 -
Rwork0.321 2899 -
all-3052 -
obs--87.08 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0704-0.4973-0.18380.92830.78853.4399-0.0277-0.1213-0.0334-0.26350.00090.17290.3978-0.18070.0268-0.1231-0.0188-0.0417-0.12610.0247-0.132-14.69186.0883-54.9627
21.69861.2824-0.45933.10520.0851.12420.06720.1360.0883-0.0420.04760.1702-0.3718-0.078-0.11480.11130.03070.0128-0.15640.0052-0.1597-10.583738.4047-37.5186
31.3288-0.3922-0.47511.6007-0.58872.0459-0.074-0.11440.08990.22180.0247-0.0785-0.11270.00080.04930.1004-0.0268-0.0166-0.1543-0.0092-0.1696-15.13437.4463-17.7967
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 286
2X-RAY DIFFRACTION2B3 - 285
3X-RAY DIFFRACTION3C3 - 285

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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