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- PDB-3ggr: Crystal Structure of the Human Rad9-Hus1-Rad1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ggr
タイトルCrystal Structure of the Human Rad9-Hus1-Rad1 complex
要素
  • Cell cycle checkpoint control protein RAD9A
  • Cell cycle checkpoint protein RAD1
  • Checkpoint protein HUS1
キーワードCELL CYCLE / protein-protein complex / DNA damage / DNA repair / Exonuclease / Hydrolase / Nuclease / Nucleus / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic DNA integrity checkpoint signaling / checkpoint clamp complex / meiotic recombination checkpoint signaling / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / exodeoxyribonuclease III / DNA replication checkpoint signaling / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / mitotic DNA replication checkpoint signaling / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / embryo development ending in birth or egg hatching ...meiotic DNA integrity checkpoint signaling / checkpoint clamp complex / meiotic recombination checkpoint signaling / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / exodeoxyribonuclease III / DNA replication checkpoint signaling / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / mitotic DNA replication checkpoint signaling / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / embryo development ending in birth or egg hatching / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / Activation of ATR in response to replication stress / response to UV / substantia nigra development / 3'-5' exonuclease activity / telomere maintenance / DNA damage checkpoint signaling / cellular response to ionizing radiation / nucleotide-excision repair / regulation of protein phosphorylation / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / histone deacetylase binding / SH3 domain binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / chromosome / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / intracellular membrane-bounded organelle / DNA repair / DNA damage response / nucleolus / protein kinase binding / enzyme binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cell cycle checkpoint protein, Rad1 / Cell cycle checkpoint, Hus1 / Rad9 / Rad9 / Checkpoint protein Hus1/Mec3 / Hus1-like protein / Rad1/Rec1/Rad17 / Rad9/Ddc1 / Repair protein Rad1/Rec1/Rad17 / Box ...Cell cycle checkpoint protein, Rad1 / Cell cycle checkpoint, Hus1 / Rad9 / Rad9 / Checkpoint protein Hus1/Mec3 / Hus1-like protein / Rad1/Rec1/Rad17 / Rad9/Ddc1 / Repair protein Rad1/Rec1/Rad17 / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / : / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell cycle checkpoint protein RAD1 / Checkpoint protein HUS1 / Cell cycle checkpoint control protein RAD9A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Xu, M. / Bai, L. / Hang, H.Y. / Jiang, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structure and functional implications of the human rad9-hus1-rad1 cell cycle checkpoint complex
著者: Xu, M. / Bai, L. / Gong, Y. / Xie, W. / Hang, H.Y. / Jiang, T.
履歴
登録2009年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年2月12日Group: Database references
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell cycle checkpoint control protein RAD9A
B: Checkpoint protein HUS1
C: Cell cycle checkpoint protein RAD1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,1613
ポリマ－94,1613
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4700 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area40710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.029, 67.164, 83.405
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.58, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Cell cycle checkpoint control protein RAD9A / hRAD9 / DNA repair exonuclease rad9 homolog A


分子量: 29746.393 Da / 分子数: 1 / 断片: truncated hRad9 (residues 1-270) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Rad9 / プラスミド: pPICZ C / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: Q99638, exodeoxyribonuclease III
#2: タンパク質 Checkpoint protein HUS1 / hHUS1


分子量: 32560.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HUS1 / プラスミド: pPICZ C / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: O60921
#3: タンパク質 Cell cycle checkpoint protein RAD1 / hRAD1 / DNA repair exonuclease rad1 homolog / Rad1-like DNA damage checkpoint protein


分子量: 31854.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD1 / プラスミド: pPICZ C / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: O60671, exodeoxyribonuclease III

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.79 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 8% PEG 2000 MME, 100mM Tris-HCl,200mM Trimethylamine N-oxide dihydrate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSPring-8 BL41XU11.00716
シンクロトロンSLS X06SA21.0063, 1.0092
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 315r1CCD2007年11月20日
MARMOSAIC 225 mm CCD2CCD2008年6月29日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.007161
21.00631
31.00921
反射解像度: 3.2→15 Å / Num. obs: 13010 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.08
反射 シェル解像度: 3.2→3.28 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.432 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Num. unique all: 1272 / % possible all: 99.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 3.2→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.876 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.851 / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.306 1262 9.8 %RANDOM
Rwork0.289 ---
obs0.291 11575 99.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 67.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.42 Å20 Å2-0.34 Å2
2--8.4 Å20 Å2
3----7.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6325 0 0 0 6325
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0226439
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7281.9718707
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.7595803
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.61824.596285
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg24.413151166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0021535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.21013
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024769
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.290.23470
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3190.24150
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2070.2216
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.280.2123
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2490.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it7.69824022
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it10.50736514
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.02722417
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.03532193
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.279 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.389 103 -
Rwork0.412 786 -
obs--99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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