[日本語] English
万見
- PDB-3gdi: Mammalian Clock Protein mPER2 - Crystal Structure of a PAS Domain... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gdi
タイトルMammalian Clock Protein mPER2 - Crystal Structure of a PAS Domain Fragment
要素Period circadian protein homolog 2
キーワードTRANSCRIPTION / tandem PAS domains / Biological rhythms / Nucleus / Phosphoprotein / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of glutamate uptake involved in transmission of nerve impulse / Cry-Per complex / negative regulation of termination of DNA-templated transcription / negative regulation of fat cell proliferation / negative regulation of circadian rhythm / lactate biosynthetic process / histone methyltransferase binding / glycogen biosynthetic process / pre-mRNA binding / RNA polymerase binding ...regulation of glutamate uptake involved in transmission of nerve impulse / Cry-Per complex / negative regulation of termination of DNA-templated transcription / negative regulation of fat cell proliferation / negative regulation of circadian rhythm / lactate biosynthetic process / histone methyltransferase binding / glycogen biosynthetic process / pre-mRNA binding / RNA polymerase binding / white fat cell differentiation / regulation of neurogenesis / regulation of vasoconstriction / transcription regulator inhibitor activity / negative regulation of protein ubiquitination / regulation of insulin secretion / response to ischemia / nuclear receptor binding / transcription corepressor binding / gluconeogenesis / circadian regulation of gene expression / fatty acid metabolic process / regulation of circadian rhythm / circadian rhythm / kinase binding / histone deacetylase binding / positive regulation of cold-induced thermogenesis / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Period circadian protein homolog bHLH-like domain / Period circadian-like, C-terminal / : / Period circadian-like, C-terminal / Period circadian protein homolog 3-like, PAS-A domain / : / PAS fold-3 / PAS fold / PAS domain / Beta-Lactamase ...Period circadian protein homolog bHLH-like domain / Period circadian-like, C-terminal / : / Period circadian-like, C-terminal / Period circadian protein homolog 3-like, PAS-A domain / : / PAS fold-3 / PAS fold / PAS domain / Beta-Lactamase / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / PAS domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Period circadian protein homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Hennig, S. / Wolf, E.
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2009
タイトル: Structural and functional analyses of PAS domain interactions of the clock proteins Drosophila PERIOD and mouse PERIOD2.
著者: Hennig, S. / Strauss, H.M. / Vanselow, K. / Yildiz, O. / Schulze, S. / Arens, J. / Kramer, A. / Wolf, E.
履歴
登録2009年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22016年12月14日Group: Structure summary
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Period circadian protein homolog 2
B: Period circadian protein homolog 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,1822
ポリマ－70,1822
非ポリマー00
水3,567198
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2520 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area25670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.670, 63.380, 72.510
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.250, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Period circadian protein homolog 2 / Circadian clock protein PERIOD 2 / mPER2


分子量: 35091.195 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 170-473 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Per2 / プラスミド: pGEX6P2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: O54943
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.82 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.7
詳細: 23% PEG8000, 100 mM HEPES pH 7.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.97805 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97805 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→19.92 Å / Num. obs: 23980 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.77 % / Biso Wilson estimate: 23.9 Å2 / Limit h max: 28 / Limit h min: -29 / Limit k max: 26 / Limit k min: -29 / Limit l max: 30 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 1438193.13 / Observed criterion F min: 9.078 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 17.15
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.608 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. measured obs: 16191 / Num. unique all: 2742 / Num. unique obs: 2742 / Rsym value: 0.667 / % possible all: 98

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å19.92 Å
Translation3 Å19.92 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS1.2精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345データ収集
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1WA9

1wa9


解像度: 2.4→19.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 1199 2.9 %RANDOM
Rwork0.224 ---
all0.264 24316 --
obs0.264 23980 57.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 57.154 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 190.97 Å2 / Biso mean: 57 Å2 / Biso min: 29.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.119 Å20 Å2-18.522 Å2
2---17.143 Å20 Å2
3---17.024 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.63 Å0.54 Å
Luzzati d res high-2.4
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4102 0 0 198 4300
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.03
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / % reflection Rfree: 5 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.4-2.510.391470.39327980.0323009294597.9
2.51-2.640.3791470.32728060.0313021295397.7
2.64-2.810.3731500.28928440.033027299498.9
2.81-3.020.3121500.27328400.0253044299098.2
3.02-3.320.2621500.22728580.0213038300899
3.32-3.80.2611490.20628350.0213017298498.9
3.8-4.780.231520.18628870.0193066303999.1
4.78-19.920.2751540.21229130.0223113306798.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る