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- PDB-3g7l: Chromodomain of Chp1 in complex with Histone H3K9me3 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g7l
タイトルChromodomain of Chp1 in complex with Histone H3K9me3 peptide
要素
  • Chromo domain-containing protein 1
  • Histone H3.1/H3.2
キーワードNUCLEAR PROTEIN / chromodomain / protein-peptide complex / silencing / Cell cycle / Chromosome partition / DNA-binding / Nucleus / RNA-mediated gene silencing / Acetylation / Chromosomal protein / DNA damage / DNA repair / Methylation / Nucleosome core / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


RITS complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Oxidative Stress Induced Senescence / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / nucleolar peripheral inclusion body / Estrogen-dependent gene expression / RNA Polymerase I Promoter Escape ...RITS complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Oxidative Stress Induced Senescence / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / nucleolar peripheral inclusion body / Estrogen-dependent gene expression / RNA Polymerase I Promoter Escape / subtelomeric heterochromatin / heterochromatin island / Transcriptional regulation by small RNAs / mating-type region heterochromatin / heterochromatin boundary formation / mitotic sister chromatid biorientation / siRNA-mediated pericentric heterochromatin formation / chromatin-protein adaptor activity / pericentric heterochromatin formation / condensed chromosome, centromeric region / spindle pole body / silent mating-type cassette heterochromatin formation / subtelomeric heterochromatin formation / heterochromatin / pericentric heterochromatin / methylated histone binding / histone reader activity / chromosome segregation / heterochromatin formation / structural constituent of chromatin / nucleosome / single-stranded RNA binding / protein heterodimerization activity / DNA damage response / chromatin binding / DNA binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Chromo domain-containing protein 1-like, PIN domain / Chromo domain-containing protein 1-like, SPOC domain / : / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain ...: / : / : / Chromo domain-containing protein 1-like, PIN domain / Chromo domain-containing protein 1-like, SPOC domain / : / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / RNA-binding domain superfamily / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Histone H3.1/H3.2 / Chromo domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Schalch, T. / Joshua-Tor, L.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2009
タイトル: High-affinity binding of Chp1 chromodomain to K9 methylated histone H3 is required to establish centromeric heterochromatin
著者: Schalch, T. / Job, G. / Noffsinger, V.J. / Shanker, S. / Kuscu, C. / Joshua-Tor, L. / Partridge, J.F.
履歴
登録2009年2月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chromo domain-containing protein 1
P: Histone H3.1/H3.2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4767
ポリマ－9,1542
非ポリマー3225
水52229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1500 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area4420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.560, 41.560, 87.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Chromo domain-containing protein 1


分子量: 7383.179 Da / 分子数: 1 / 断片: Chromodomain (UNP residues 15 to 75) / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-terminal His6-Sumo fusion
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
遺伝子: chp1, SPAC18G6.02c / プラスミド: pET28a-SUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) RIPL / 参照: UniProt: Q10103
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3.1/H3.2


分子量: 1771.051 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2 to 17 / Mutation: R17Y / 由来タイプ: 合成
詳細: Peptide synthesis by Protein Peptide Research Ldt., Hampshire UK.
参照: UniProt: P09988
#3: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.68 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.05 M Zinc Acetate, 20% w/v PEG 3350, pH 6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.0809 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM Q315r / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月9日
放射モノクロメーター: CRYOGENICALLY COOLED DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR WITH HORIZONTAL FOCUSING SAGITTAL BEND SECOND MONO CRYSTAL WITH 4:1 MAGNIFICATION RATIO AND VERTICALLY FOCUSING MIRROR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0809 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→19.3 Å / Num. all: 7418 / Num. obs: 7255 / % possible obs: 97.93 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 44.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 14.87
反射 シェル解像度: 2.2→2.4 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.314 / Mean I/σ(I) obs: 3.46 / Num. unique all: 1683 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Chain A of pdb code 1KNE

1kne


解像度: 2.2→19.337 Å / SU ML: 0.28 / Isotropic thermal model: Isotropic and TLS / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: CCP4 monomer library
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2368 713 9.83 %10% of data. selection by phenix.refine
Rwork0.1958 ---
all0.2001 7418 --
obs0.2001 7250 97.87 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 56.891 Å2 / ksol: 0.41 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.337 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1054 0 4 36 1094
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg0.798
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.27
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2003-2.36990.34971390.28121319X-RAY DIFFRACTION100
2.3699-2.60790.35331460.22351346X-RAY DIFFRACTION100
2.6079-2.98410.23071470.20511322X-RAY DIFFRACTION99
2.9841-3.75510.25431430.15511300X-RAY DIFFRACTION97
3.7551-19.33730.17931380.18071250X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.5302 Å / Origin y: -17.8348 Å / Origin z: -9.4336 Å
111213212223313233
T0.1809 Å20.0433 Å20.0361 Å2-0.1886 Å2-0.0261 Å2--0.1274 Å2
L4.4395 °2-0.6834 °2-0.9464 °2-2.1005 °20.2853 °2--0.2208 °2
S0.2489 Å °-0.0296 Å °-0.0223 Å °-0.171 Å °-0.3178 Å °-0.108 Å °-0.3306 Å °0.0213 Å °0.0546 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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