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- PDB-3g43: Crystal structure of the calmodulin-bound Cav1.2 C-terminal regul... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g43
タイトルCrystal structure of the calmodulin-bound Cav1.2 C-terminal regulatory domain dimer
要素
  • Calmodulin
  • Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / calmodulin-bound / coiled coil / calcium channel / Acetylation / Calcium / Methylation / Phosphoprotein / Polymorphism / Ubl conjugation / Alternative splicing / Brugada syndrome / Calcium transport / Disease mutation / Glycoprotein / Ion transport / Ionic channel / Membrane / Transmembrane / Transport / Voltage-gated channel
機能・相同性
機能・相同性情報


voltage-gated calcium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated calcium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / immune system development / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / Phase 2 - plateau phase / calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / positive regulation of muscle contraction / membrane depolarization during AV node cell action potential / positive regulation of adenylate cyclase activity / high voltage-gated calcium channel activity ...voltage-gated calcium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated calcium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / immune system development / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / Phase 2 - plateau phase / calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / positive regulation of muscle contraction / membrane depolarization during AV node cell action potential / positive regulation of adenylate cyclase activity / high voltage-gated calcium channel activity / : / cardiac conduction / L-type voltage-gated calcium channel complex / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / camera-type eye development / NCAM1 interactions / embryonic forelimb morphogenesis / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / calcium ion transport into cytosol / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / voltage-gated calcium channel complex / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / regulation of synaptic vesicle exocytosis / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of cardiac muscle cell action potential / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / response to corticosterone / positive regulation of DNA binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / nitric-oxide synthase binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / calcium ion import across plasma membrane / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Phase 0 - rapid depolarisation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / regulation of heart rate by cardiac conduction / alpha-actinin binding / RHO GTPases activate PAKs / : / Ion transport by P-type ATPases / Long-term potentiation / Uptake and function of anthrax toxins / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / adenylate cyclase binding / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / voltage-gated calcium channel activity / cellular response to interferon-beta / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / Protein methylation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / eNOS activation / enzyme regulator activity / activation of adenylate cyclase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / : / Ion homeostasis / titin binding / regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of protein autophosphorylation / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / calcium channel complex / response to amphetamine / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2180 / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1C subunit / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-terminal / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-term / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1 subunit / : / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2180 / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1C subunit / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-terminal / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-term / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1 subunit / : / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated / : / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand domain pair / Helix non-globular / EF-hand, calcium binding motif / Special / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-3 / Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Fallon, J.L. / Quiocho, F.A.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Crystal structure of dimeric cardiac L-type calcium channel regulatory domains bridged by Ca2+{middle dot}calmodulins.
著者: Fallon, J.L. / Baker, M.R. / Xiong, L. / Loy, R.E. / Yang, G. / Dirksen, R.T. / Hamilton, S.L. / Quiocho, F.A.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2005
タイトル: Structure of calmodulin bound to the hydrophobic IQ domain of the cardiac Ca(v)1.2 calcium channel.
著者: Fallon, J.L. / Halling, D.B. / Hamilton, S.L. / Quiocho, F.A.
履歴
登録2009年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Calmodulin
C: Calmodulin
D: Calmodulin
E: Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
F: Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,16020
ポリマ－85,5996
非ポリマー56114
水9,332518
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12630 Å2
ΔGint-97.3 kcal/mol
Surface area29060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.790, 113.980, 182.130
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細BIOLOGICAL UNIT IS THE SAME AS AN ASYMMETRIC UNIT.

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要素

#1: タンパク質
Calmodulin / CaM


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM, CALM1, CALM2, CALM3, CALML2, CAM, CAM1, CAM2, CAM3, CAMB, CAMC, CAMIII
プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質 Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C / Voltage-gated calcium channel subunit alpha Cav1.2 / Calcium channel / L type / alpha-1 polypeptide ...Voltage-gated calcium channel subunit alpha Cav1.2 / Calcium channel / L type / alpha-1 polypeptide / isoform 1 / cardiac muscle


分子量: 9356.910 Da / 分子数: 2 / Fragment: C-terminal fragment: UNP residues 1609-1682 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CACNA1C, CACH2, CACN2, CACNL1A1, CCHL1A1 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13936
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 518 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.01 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 20% PEG 6000, 1.0 M LiCl, 3% w/v MPD, 100 mM MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 19-ID10.95372
シンクロトロンCAMD GCPCC20.9510, 0.9500, 0.9450
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2007年3月20日
MAR CCD 165 mm2CCD2006年12月14日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SAGITALLY FOCUSED Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si(111) CHANNELMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.953721
20.9511
30.951
40.9451
Reflection冗長度: 4.7 % / Av σ(I) over netI: 26.02 / 数: 185304 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Χ2: 0.69 / D res high: 2.7 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 39795 / % possible obs: 88.1
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
5.815090.710.0240.5664.8
4.625.8192.710.0420.6654.7
4.034.6291.310.0450.7494.7
3.664.0390.810.0640.8584.7
3.43.6690.310.080.7334.7
3.23.491.310.10.6534.7
3.043.288.610.1410.6024.7
2.913.048810.1890.6094.7
2.82.918710.2630.5954.6
2.72.870.410.4030.9174
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. all: 49459 / Num. obs: 49200 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Χ2: 1.001 / Net I/σ(I): 39.6
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.278 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / Num. unique all: 4799 / Χ2: 0.767 / % possible all: 99.9

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing MADD res high: 2.79 Å / D res low: 19.81 Å / FOM : 0.52 / FOM acentric: 0.518 / FOM centric: 0.553 / 反射: 35562
Phasing MAD set

最高解像度: 2.79 Å / 最低解像度: 19.81 Å

IDR cullisR cullis acentricR cullis centricR krautR kraut acentricR kraut centricFOM FOM acentricFOM centricLocLoc acentricLoc centricPower (kW)Power acentricPower centric
f_w10.8280.8270.8570.040.040.0320.0960.0830.27212.12112.19611.170.3370.3330.401
f_w1_FRIED0.5630.5530.8640.0410.0420.0350.3430.3490.26112.10912.16711.4042.2312.2022.647
f_w20.8010.8040.7590.0360.0370.030.1840.1690.39811.98312.0611.010.7040.6940.853
f_w2_FRIED0.590.5820.7620.0390.0390.0320.3420.3380.39711.93511.99911.1532.0221.9932.43
f_w3_FRIED0.5810.5639.5130.0390.0410.0130.3120.336012.10312.16611.3582.0632.0342.468
Phasing MAD set shell
ID解像度 (Å)R cullisR cullis acentricR cullis centricR krautR kraut acentricR kraut centricFOM FOM acentricFOM centricLocLoc acentricLoc centricPower (kW)Power acentricPower centric
f_w15.54-19.810.8840.8950.820.0150.0150.0160.210.1740.4567.7857.7927.8330.7940.7940.794
f_w14.42-5.540.8380.8430.7870.0220.0210.0250.1550.1390.3438.7638.7668.7910.5910.5920.58
f_w13.86-4.420.8980.9030.8430.0230.0230.0240.1170.1040.2959.8989.9019.9270.450.450.459
f_w13.51-3.860.850.8510.8230.0350.0350.0360.0810.0740.20112.00912.01112.0310.3310.3330.313
f_w13.26-3.510.8570.8570.8580.0470.0470.0460.0620.0570.15813.15113.15413.1910.2690.2690.26
f_w13.07-3.260.8030.8010.8410.0680.0690.0620.0510.0460.13313.89613.89713.9090.2260.2260.241
f_w12.92-3.070.7860.7820.9010.0970.0980.0840.0380.0350.09815.33515.33715.3540.1840.1840.192
f_w12.79-2.920.8180.8130.9510.1360.1380.1110.0270.0250.07317.92817.93318.0010.1470.1470.148
f_w1_FRIED5.54-19.810.3220.3030.9660.0190.0190.0210.5130.5250.4359.0139.0229.0694.7024.6974.736
f_w1_FRIED4.42-5.540.3980.3860.8210.0260.0260.0270.4620.4740.3269.1799.1829.2033.7293.743.595
f_w1_FRIED3.86-4.420.5020.490.8550.0270.0270.0270.4190.4290.28510.14610.14910.1752.8222.8162.896
f_w1_FRIED3.51-3.860.6010.5920.8490.0390.0390.0350.3550.3640.20412.37612.37812.3982.0342.0361.998
f_w1_FRIED3.26-3.510.6490.6430.8210.0490.0490.0470.3140.3220.15912.6212.62312.6581.761.7641.692
f_w1_FRIED3.07-3.260.6870.6810.8260.0660.0660.0640.2510.2590.1213.57613.57713.5891.4431.441.496
f_w1_FRIED2.92-3.070.7220.7160.8830.0870.0870.0840.2010.2060.08914.94814.94914.9661.181.1791.196
f_w1_FRIED2.79-2.920.7330.7280.8780.1190.1190.1110.1630.1670.07316.4716.47416.5370.9910.9891.03
f_w25.54-19.810.660.6760.5780.0140.0130.0150.380.3450.6247.6437.6517.6921.7381.7351.76
f_w24.42-5.540.7460.7530.6730.0190.0190.0220.2850.2670.4998.4038.4058.431.2881.2911.253
f_w23.86-4.420.7790.7870.6910.0210.0210.0210.2370.2210.4549.1669.1689.1931.0010.9981.038
f_w23.51-3.860.7970.80.7530.0340.0340.0360.1620.1530.32212.24312.24512.2650.660.6620.637
f_w23.26-3.510.850.850.8550.0430.0430.0440.1230.1170.23512.93812.94112.9760.5510.5520.526
f_w23.07-3.260.8090.8090.8060.0630.0630.0580.1010.0950.20614.08814.08914.1020.4480.4470.467
f_w22.92-3.070.7920.790.8280.0890.0890.0790.0780.0730.16815.16615.16715.1840.3720.3720.376
f_w22.79-2.920.8480.8450.9250.1280.1280.1110.0580.0540.12718.17918.18418.2510.2870.2870.295
f_w2_FRIED5.54-19.810.3410.3240.6520.0170.0170.0190.5250.5150.6068.6048.6128.6584.4294.4244.46
f_w2_FRIED4.42-5.540.4170.4060.690.0230.0230.0250.4680.4660.4968.6188.628.6453.5753.5813.503
f_w2_FRIED3.86-4.420.5170.5070.750.0240.0250.0230.420.4180.4479.4969.4999.5242.7172.7082.838
f_w2_FRIED3.51-3.860.6150.6090.7490.0380.0380.0360.3510.3520.3312.20412.20512.2251.8561.8581.832
f_w2_FRIED3.26-3.510.6490.6430.8180.0460.0460.0440.3010.3040.25112.37912.38112.4151.6161.6181.573
f_w2_FRIED3.07-3.260.7040.70.7830.0640.0640.060.2480.2490.22513.71913.7213.7331.2831.281.333
f_w2_FRIED2.92-3.070.7190.7150.8080.0850.0850.080.1980.1990.17514.78914.7914.8061.0711.071.081
f_w2_FRIED2.79-2.920.7680.7630.8860.1180.1180.110.1540.1560.13317.42117.42617.4910.8450.8430.877
f_w3_FRIED5.54-19.810.3150.294100.0170.0180.0120.4560.52508.4388.4468.494.8334.8264.881
f_w3_FRIED4.42-5.540.4130.396100.0240.0250.0130.4340.47209.0719.0749.0943.5323.5413.427
f_w3_FRIED3.86-4.420.5010.4836.1630.0250.0260.010.3880.41709.6759.6779.7022.7282.7212.825
f_w3_FRIED3.51-3.860.5990.5817.3370.0350.0370.0120.3370.359011.85111.85311.8711.931.9321.888
f_w3_FRIED3.26-3.510.6750.6568.0340.0450.0470.0150.2850.302013.08913.09213.1251.5361.5381.517
f_w3_FRIED3.07-3.260.7030.6839.1770.0650.0680.0170.2240.237014.0314.03114.0431.2591.2571.296
f_w3_FRIED2.92-3.070.7360.718100.0830.0860.0190.1780.187014.80314.80414.8191.0671.0671.064
f_w3_FRIED2.79-2.920.770.749100.1190.1240.0240.1340.142017.53317.53717.5970.8390.8370.868
Phasing MAD shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射
5.54-19.810.77340.77710.75814594
4.42-5.540.69380.6950.6854601
3.86-4.420.62250.62350.61374656
3.51-3.860.53250.53270.53154512
3.26-3.510.46530.46830.4164526
3.07-3.260.40160.40330.3724456
2.92-3.070.33420.33580.3014413
2.79-2.920.28110.28290.24653804

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
CNS1.2精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-3000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→19.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.832 / Data cutoff high absF: 26268948 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 3191 7.1 %RANDOM
Rwork0.22 ---
all0.253 49200 --
obs0.22 47974 97.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.198 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 92.54 Å2 / Biso mean: 46.363 Å2 / Biso min: 17.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.4 Å20 Å20 Å2
2--2.69 Å20 Å2
3----5.09 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4997 0 14 518 5529
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.63
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.671.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.72
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.382
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.612.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 421 6.8 %
Rwork0.215 5730 -
all-6151 -
obs--76 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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