[日本語] English
万見
- PDB-3g0w: Crystal structure of the rat androgen receptor ligand binding dom... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g0w
タイトルCrystal structure of the rat androgen receptor ligand binding domain complex with an n-aryl-oxazolidin 2-imine inhibitor
要素Androgen receptor
キーワードHORMONE / ANDROGEN RECEPTOR / STEROID RECEPTOR / NUCLEAR RECEPTOR / TRANSCRIPTION REGULATION / LIGAND-BINDING DOMAIN / Disease mutation / DNA-binding / Lipid-binding / Metal-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Receptor / Steroid-binding / Transcription / Ubl conjugation / Zinc / Zinc-finger / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of integrin biosynthetic process / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / copulation / male sex differentiation / skeletal muscle hypertrophy / positive regulation of penile erection / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / positive regulation of locomotion / regulation of prostatic bud formation / ribonucleotide binding ...negative regulation of integrin biosynthetic process / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / copulation / male sex differentiation / skeletal muscle hypertrophy / positive regulation of penile erection / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / positive regulation of locomotion / regulation of prostatic bud formation / ribonucleotide binding / male courtship behavior / positive regulation of hippocampal neuron apoptotic process / male somatic sex determination / prostate induction / lateral sprouting involved in mammary gland duct morphogenesis / Ub-specific processing proteases / male genitalia morphogenesis / POU domain binding / regulation of developmental growth / positive regulation of integrin biosynthetic process / reproductive structure development / SUMOylation of intracellular receptors / tertiary branching involved in mammary gland duct morphogenesis / Nuclear Receptor transcription pathway / animal organ formation / androgen binding / drinking behavior / response to environmental enrichment / cellular response to testosterone stimulus / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / regulation of systemic arterial blood pressure / reproductive behavior / Leydig cell differentiation / epithelial cell differentiation involved in prostate gland development / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / seminiferous tubule development / prostate gland epithelium morphogenesis / prostate gland growth / epithelial cell morphogenesis / membraneless organelle assembly / reproductive system development / locomotion / fertilization / RNA polymerase II general transcription initiation factor binding / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / response to steroid hormone / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / nuclear androgen receptor binding / morphogenesis of an epithelial fold / cellular response to steroid hormone stimulus / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / response to testosterone / response to muscle activity / positive regulation of phosphorylation / mammary gland alveolus development / cellular response to estrogen stimulus / estrogen response element binding / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / single fertilization / regulation of protein localization to plasma membrane / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / intracellular receptor signaling pathway / estrogen receptor signaling pathway / steroid binding / liver regeneration / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / epithelial cell proliferation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / response to nicotine / positive regulation of cell differentiation / molecular condensate scaffold activity / response to insulin / beta-catenin binding / positive regulation of miRNA transcription / transcription coactivator binding / nuclear matrix / multicellular organism growth / male gonad development / nuclear receptor activity / negative regulation of epithelial cell proliferation / response to estradiol / MAPK cascade / regulation of gene expression / ATPase binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / response to ethanol / spermatogenesis / molecular adaptor activity / gene expression / sequence-specific DNA binding / in utero embryonic development / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of MAPK cascade / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / axon
類似検索 - 分子機能
Androgen receptor / Androgen receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors ...Androgen receptor / Androgen receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LGB / Androgen receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Sack, J.S.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2009
タイトル: N-aryl-oxazolidin-2-imine muscle selective androgen receptor modulators enhance potency through pharmacophore reorientation.
著者: Nirschl, A.A. / Zou, Y. / Krystek, S.R. / Sutton, J.C. / Simpkins, L.M. / Lupisella, J.A. / Kuhns, J.E. / Seethala, R. / Golla, R. / Sleph, P.G. / Beehler, B.C. / Grover, G.J. / Egan, D. / ...著者: Nirschl, A.A. / Zou, Y. / Krystek, S.R. / Sutton, J.C. / Simpkins, L.M. / Lupisella, J.A. / Kuhns, J.E. / Seethala, R. / Golla, R. / Sleph, P.G. / Beehler, B.C. / Grover, G.J. / Egan, D. / Fura, A. / Vyas, V.P. / Li, Y.X. / Sack, J.S. / Kish, K.F. / An, Y. / Bryson, J.A. / Gougoutas, J.Z. / DiMarco, J. / Zahler, R. / Ostrowski, J. / Hamann, L.G.
履歴
登録2009年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Androgen receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6422
ポリマ－30,2821
非ポリマー3601
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.862, 65.739, 69.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Androgen receptor / Dihydrotestosterone receptor / Nuclear receptor subfamily 3 group C member 4


分子量: 30282.414 Da / 分子数: 1 / 断片: Ligand-binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ar, Nr3c4 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3 / 参照: UniProt: P15207
#2: 化合物 ChemComp-LGB / 2-chloro-4-{[(1R,3Z,7S,7aS)-7-hydroxy-1-(trifluoromethyl)tetrahydro-1H-pyrrolo[1,2-c][1,3]oxazol-3-ylidene]amino}-3-met hylbenzonitrile / 3,11-DIFLUORO-6,8,13-TRIMETHYL-8H-QUINO[4,3,2-KL]ACRIDIN-13-IUM


分子量: 359.731 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H13ClF3N3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.83 %
結晶化詳細: 0.88M NA TARTRATE, 0.1M NA HEPES, PH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 32-ID / 波長: 1
検出器タイプ: MAR / 検出器: CCD / 日付: 2003年12月11日 / 詳細: MICROMAX CONFOCAL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 18851 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 30.596 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 20.6
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.452 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
BUSTER-TNT2.5.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→47.84 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2382 669 3.58 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2014 18689 98.34 %-
原子変位パラメータBiso mean: 34.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.63131135 Å20 Å20 Å2
2--8.55388617 Å20 Å2
3----0.92257482 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→47.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2034 0 24 171 2229
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00521112
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.80628452
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d20.9714230
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.005482
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.013005
X-RAY DIFFRACTIONt_it1.179211120
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.032305
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.07 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3411 109 3.77 %
Rwork0.2937 2779 -
all0.2953 2888 -
obs--98.34 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る