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- PDB-3fyg: CRYSTAL STRUCTURE OF TETRADECA-(3-FLUOROTYROSYL)-GLUTATHIONE S-TR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fyg
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF TETRADECA-(3-FLUOROTYROSYL)-GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
要素MU CLASS TETRADECA-(3-FLUOROTYROSYL)-GLUTATHIONE S-TRANSFERASE OF ISOENZYME
キーワードTRANSFERASE / 3-FLUOROTYROSINE / UNNATURAL AMINO ACID / THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE / DETOXIFICATION ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


Glutathione conjugation / nitrobenzene metabolic process / cellular detoxification of nitrogen compound / hepoxilin biosynthetic process / glutathione derivative biosynthetic process / glutathione binding / response to metal ion / prostaglandin metabolic process / nickel cation binding / glutathione transferase ...Glutathione conjugation / nitrobenzene metabolic process / cellular detoxification of nitrogen compound / hepoxilin biosynthetic process / glutathione derivative biosynthetic process / glutathione binding / response to metal ion / prostaglandin metabolic process / nickel cation binding / glutathione transferase / glutathione transferase activity / response to axon injury / response to amino acid / xenobiotic catabolic process / steroid binding / glutathione metabolic process / response to lead ion / sensory perception of smell / cellular response to xenobiotic stimulus / response to ethanol / response to xenobiotic stimulus / protein kinase binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / extracellular region / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, Mu class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, Mu class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GPR / Glutathione S-transferase Mu 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Xiao, G. / Parsons, J.F. / Armstrong, R.N. / Gilliland, G.L.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Conformational changes in the crystal structure of rat glutathione transferase M1-1 with global substitution of 3-fluorotyrosine for tyrosine.
著者: Xiao, G. / Parsons, J.F. / Tesh, K. / Armstrong, R.N. / Gilliland, G.L.
#1: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1996
タイトル: Proton Configuration in the Ground State and Transition State of a Glutathione Transferase-Catalyzed Reaction Inferred from the Properties of Tetradeca(3-Fluorotyrosyl)Glutathione Transferase
著者: Parsons, J.F. / Armstrong, R.N.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Structure and Function of the Xenobiotic Substrate Binding Site of a Glutathione S-Transferase as Revealed by X-Ray Crystallographic Analysis of Product Complexes with the Diastereomers ...タイトル: Structure and Function of the Xenobiotic Substrate Binding Site of a Glutathione S-Transferase as Revealed by X-Ray Crystallographic Analysis of Product Complexes with the Diastereomers of 9-(S-Glutathionyl)-10-Hydroxy-9,10-Dihydrophenanthrene
著者: Ji, X. / Johnson, W.W. / Sesay, M.A. / Dickert, L. / Prasad, S.M. / Ammon, H.L. / Armstrong, R.N. / Gilliland, G.L.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Snapshots Along the Reaction Coordinate of an Snar Reaction Catalyzed by Glutathione Transferase
著者: Ji, X. / Armstrong, R.N. / Gilliland, G.L.
#4: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1993
タイトル: Second-Sphere Electrostatic Effects in the Active Site of Glutathione S-Transferase. Observation of an on-Facet Hydrogen Bond between the Side Chain of Threonine 13 and the Pi-Cloud of ...タイトル: Second-Sphere Electrostatic Effects in the Active Site of Glutathione S-Transferase. Observation of an on-Facet Hydrogen Bond between the Side Chain of Threonine 13 and the Pi-Cloud of Tyrosine 6 and its Influence on Catalysis
著者: Liu, S. / Ji, X. / Gilliland, G.L. / Stevens, W.J. / Armstrong, R.N.
#5: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992
タイトル: The Three-Dimensional Structure of a Glutathione S-Transferase from the Mu Gene Class. Structural Analysis of the Binary Complex of Isoenzyme 3-3 and Glutathione at 2.2-A Resolution
著者: Ji, X. / Zhang, P. / Armstrong, R.N. / Gilliland, G.L.
#6: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1992
タイトル: Contribution of Tyrosine 6 to the Catalytic Mechanism of Isoenzyme 3-3 of Glutathione S-Transferase
著者: Liu, S. / Zhang, P. / Ji, X. / Johnson, W.W. / Gilliland, G.L. / Armstrong, R.N.
履歴
登録1997年8月7日処理サイト: BNL
改定 1.01999年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MU CLASS TETRADECA-(3-FLUOROTYROSYL)-GLUTATHIONE S-TRANSFERASE OF ISOENZYME
B: MU CLASS TETRADECA-(3-FLUOROTYROSYL)-GLUTATHIONE S-TRANSFERASE OF ISOENZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1084
ポリマ－52,1052
非ポリマー1,0032
水7,764431
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4750 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area18480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.430, 88.420, 57.260
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.28207, -0.74774, -0.6011), (-0.7546, -0.214, 0.62031), (-0.59247, 0.62856, -0.50388)
ベクター: 49.75153, 29.32965, 22.56671)

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要素

#1: タンパク質 MU CLASS TETRADECA-(3-FLUOROTYROSYL)-GLUTATHIONE S-TRANSFERASE OF ISOENZYME / RAT GST


分子量: 26052.660 Da / 分子数: 2
変異: MANY TYROSINES MUTATED INTO 3-FLUOROTYROSINE. CHAIN A, B, Y6YOF, Y22OFY, Y27YOF, Y32YOF, Y40YOF, Y61YOF, Y78YOF, Y115YOF Y137OFY, Y154YOF, Y160YOF, Y166OFY, Y196YOF, Y202YOF
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 細胞株: BL21 / 遺伝子: CDNA INSERT OF CLONE PGT33M / 器官: LIVER / プラスミド: PSW1GST33 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): CDNA INSERT OF CLONE PGT33M / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P04905, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-GPR / (9R,10R)-9-(S-GLUTATHIONYL)-10-HYDROXY-9,10-DIHYDROPHENANTHRENE / γGlu-S-[(9R,10R)-10-ヒドロキシ-9,10-ジヒドロフェナントレン-9-イル]-L-Cys-Gly-(以下略)


分子量: 501.552 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H27N3O7S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 431 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化pH: 6.8 / 詳細: pH 6.8
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
22 mMproduct1drop
30.3 %n-octyl beta-D-glucopyranoside1drop
410 %PEG30001drop
51 M1dropLiCl
622-26 %PEG30001reservoir
71 M1reservoirLiCl
850 mMMOPS1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年10月1日
放射モノクロメーター: MONOCHROMATOR / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→65 Å / Num. obs: 22702 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 10.75 % / Biso Wilson estimate: 39.8 Å2 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 5 % / Mean I/σ(I) obs: 4 / Rsym value: 0.35 / % possible all: 80
反射
*PLUS
Num. measured all: 243942 / Rmerge(I) obs: 0.083

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
TNT5E精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GST: CLASS MU GST

3gst


解像度: 2.2→20 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL V1.0 / σ(F): 2.2 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO /
Rfactor反射数%反射
obs0.17 243942 99.9 %
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET SCALING / Bsol: 220 Å2 / ksol: 0.81 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3654 0 70 431 4155
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01538520.8
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.3651721.3
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2022900
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.011082
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0115325
X-RAY DIFFRACTIONt_it5.8135401
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.0914310
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg200
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_angle_deg0.01
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.015

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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