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万見
- PDB-3fxm: Crystal Structure of Human Protein phosphatase 1A (PPM1A) Bound w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fxm
タイトルCrystal Structure of Human Protein phosphatase 1A (PPM1A) Bound with Citrate at 10 mM of Mn2+
要素Protein phosphatase 1A
キーワードHYDROLASE / phosphatase / Alternative splicing / Magnesium / Manganese / Metal-binding / Phosphoprotein / Protein phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal protein myristoylation / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / peptidyl-threonine dephosphorylation / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / protein serine/threonine phosphatase activity / dephosphorylation / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / R-SMAD binding ...N-terminal protein myristoylation / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / peptidyl-threonine dephosphorylation / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / protein serine/threonine phosphatase activity / dephosphorylation / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / R-SMAD binding / negative regulation of BMP signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / protein dephosphorylation / protein export from nucleus / positive regulation of protein export from nucleus / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / manganese ion binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of cell cycle / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphatase 2C, C-terminal domain suprefamily / Protein serine/threonine phosphatase 2C, C-terminal / Phosphatase 2C, C-terminal domain superfamily / Protein serine/threonine phosphatase 2C, C-terminal domain / PPM-type phosphatase, divalent cation binding / PPM-type phosphatase domain signature. / PPM-type phosphatase domain / Phosphatase 2c; domain 1 / Protein phosphatase 2C / Protein phosphatase 2C family ...Phosphatase 2C, C-terminal domain suprefamily / Protein serine/threonine phosphatase 2C, C-terminal / Phosphatase 2C, C-terminal domain superfamily / Protein serine/threonine phosphatase 2C, C-terminal domain / PPM-type phosphatase, divalent cation binding / PPM-type phosphatase domain signature. / PPM-type phosphatase domain / Phosphatase 2c; domain 1 / Protein phosphatase 2C / Protein phosphatase 2C family / Serine/threonine phosphatases, family 2C, catalytic domain / PPM-type phosphatase domain profile. / PPM-type phosphatase-like domain / PPM-type phosphatase-like domain superfamily / 4-Layer Sandwich / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / : / PHOSPHATE ION / Protein phosphatase 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Hu, T. / Wang, L. / Wang, K. / Jiang, H. / Shen, X.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Structural basis for the Mn2+-dependent activation of human PPM1A
著者: Hu, T. / Wang, L. / Wang, K. / Chen, J. / Jiang, H. / Shen, X.
履歴
登録2009年1月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein phosphatase 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9685
ポリマ－43,5741
非ポリマー3944
水4,918273
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.069, 91.069, 106.508
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Protein phosphatase 1A / PPM1A / Protein phosphatase 2C isoform alpha / PP2C-alpha / IA


分子量: 43573.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET-24a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P35813, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 273 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.96 % / Mosaicity: 0.64 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: 50mM trisodium citrate, 12%(w/v) PEG8000, 15%(v/v) glycerol, 2mM DTT, 10mM MnCl2, pH 5.2, vapor diffusion, hanging drop, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→14.97 Å / Num. obs: 17595 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 7.06 % / Rmerge(I) obs: 0.153 / Χ2: 1.3 / Scaling rejects: 6659
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2% possible all
2.5-2.597.340.36521284617330.9197.9
2.59-2.697.30.3512.11290517520.9998.5
2.69-2.817.280.312.41298617591.0798.4
2.81-2.967.250.2692.71294117491.1698.5
2.96-3.147.180.2293.21306917651.3398.7
3.14-3.397.030.1784.11305817581.5198.4
3.39-3.726.910.1325.51311317431.6397.1
3.72-4.256.870.1056.81332217711.5697
4.25-5.316.810.0828.41320317721.4797
5.31-14.976.630.0789.11338517931.4394.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK7.1SSIデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化解像度: 2.5→14.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU B: 8.368 / SU ML: 0.183 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.403 / ESU R Free: 0.279 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 895 5.1 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.186 17593 97.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 88.07 Å2 / Biso mean: 23.52 Å2 / Biso min: 2.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.31 Å2-0.16 Å20 Å2
2---0.31 Å20 Å2
3---0.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→14.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2828 0 20 273 3121
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0212901
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4311.9613920
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9735363
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.37124.61141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.69115502
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.7571519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2421
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022229
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.21476
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.21975
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1790.2263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1990.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1240.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5411.51841
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.98222905
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.51831160
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6174.51014
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.563 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 71 -
Rwork0.247 1182 -
all-1253 -
obs--98.27 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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