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- PDB-3fwa: Structure of berberine bridge enzyme, C166A variant in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fwa
タイトルStructure of berberine bridge enzyme, C166A variant in complex with (S)-reticuline
要素Reticuline oxidase
キーワードFLAVOPROTEIN / BI-COVALENT FLAVINYLATION / N-GLYCOSYLATION / ALAKLOID BIOSYNTHESIS / OXIDOREDUCTASE / Alkaloid metabolism / Cytoplasmic vesicle / FAD / Glycoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


reticuline oxidase / reticuline oxidase activity / alkaloid metabolic process / FAD binding / cytoplasmic vesicle
類似検索 - 分子機能
Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 - #20 / Oxygen oxidoreductase covalent FAD-binding site / Oxygen oxidoreductases covalent FAD-binding site. / Berberine/berberine-like / Berberine and berberine like / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 - #10 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 ...Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 - #20 / Oxygen oxidoreductase covalent FAD-binding site / Oxygen oxidoreductases covalent FAD-binding site. / Berberine/berberine-like / Berberine and berberine like / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 - #10 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 / FAD linked oxidase, N-terminal / FAD binding domain / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / (S)-reticuline / Reticuline oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Eschscholzia californica (キンエイカ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.496 Å
データ登録者Winkler, A. / Macheroux, P. / Gruber, K.
引用
ジャーナル: to be published
タイトル: Structural roles of biocovalent flaninylation in berberine bridge enzyme
著者: Winkler, A. / Motz, K. / Riedl, S. / Puhl, M. / Macheroux, P. / Gruber, K.
#1: ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2008
タイトル: A concerted mechanism for berberine bridge enzyme.
著者: Winkler, A. / Lyskowski, A. / Riedl, S. / Puhl, M. / Kutchan, T.M. / Macheroux, P. / Gruber, K.
履歴
登録2009年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年10月20日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Reticuline oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,5416
ポリマ－55,5941
非ポリマー1,9475
水11,512639
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.870, 68.870, 246.460
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1130-

HOH

詳細biological unit is the same as asymmetric unit.

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要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Reticuline oxidase / Berberine bridge-forming enzyme / BBE / Tetrahydroprotoberberine synthase


分子量: 55593.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Eschscholzia californica (キンエイカ)
遺伝子: BBE1 / プラスミド: PPICZA / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): KM71H / 参照: UniProt: P30986, reticuline oxidase

-
糖 , 2種, 2分子

#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 642分子

#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-REN / (S)-reticuline / (1S)-1-(3-hydroxy-4-methoxybenzyl)-6-methoxy-2-methyl-1,2,3,4-tetrahydroisoquinolin-7-ol / (S)-レチクリン


分子量: 329.390 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H23NO4
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 639 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.2 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M MAGNESIUMCHLORIDE, 30% PEG-4000, 0.1 M TRIS/HCL, pH 8.5, vapor diffusion, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.496→41.9 Å / Num. all: 95673 / Num. obs: 95673 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.4 % / Biso Wilson estimate: 12.78 Å2 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / 冗長度: 6.6 % / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Rsym value: 0.233 / % possible all: 91.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345dtbデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3d2j

3d2j


解像度: 1.496→41.892 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.21 / FOM work R set: 0.914 / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.99 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.177 4780 5 %random
Rwork0.162 ---
all0.162 95673 --
obs0.162 95673 98.83 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.894 Å2 / ksol: 0.373 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 91.87 Å2 / Biso mean: 18.992 Å2 / Biso min: 6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.854 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.854 Å2-0 Å2
3----1.466 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.496→41.892 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3925 0 131 639 4695
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0134429
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0656066
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067662
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005758
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.2761628
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.496-1.5130.2541160.2182092220871
1.513-1.5310.2261680.18830223190100
1.531-1.5490.2371520.17929693121100
1.549-1.5690.2051670.17730383205100
1.569-1.590.1741580.16229933151100
1.59-1.6110.1721670.1612982314999
1.611-1.6340.1811700.1593005317599
1.634-1.6590.181620.16629983160100
1.659-1.6850.1821520.15630293181100
1.685-1.7120.1691670.15430103177100
1.712-1.7420.1611490.14830343183100
1.742-1.7740.1651560.15130463202100
1.774-1.8080.1871600.15830113171100
1.808-1.8450.1691640.15729983162100
1.845-1.8850.1721610.15230303191100
1.885-1.9290.1681530.15630633216100
1.929-1.9770.1911450.14830633208100
1.977-2.030.1661410.14930713212100
2.03-2.090.1641540.15230393193100
2.09-2.1570.1651590.14730523211100
2.157-2.2340.1731330.15130823215100
2.234-2.3240.1751400.15530773217100
2.324-2.430.1871560.15930813237100
2.43-2.5580.1781740.16131033277100
2.558-2.7180.1751750.16530623237100
2.718-2.9280.1661580.16830983256100
2.928-3.2220.1651630.16131463309100
3.222-3.6880.1511970.14831353332100
3.688-4.6460.1561930.13731873380100
4.646-41.9080.1861700.1793377354799
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.59890.0727-0.1860.7830.02970.2117-0.02230.1672-0.0851-0.1762-0.0357-0.08610.02550.0450.04360.11110.00850.00090.1698-0.00110.0898-18.1065-2.284-33.3374
20.49930.02350.13040.40650.18320.3420.03080.01250.00250.02810.0262-0.0255-0.02380.065-0.01830.0516-0.0081-0.00490.07050.01270.0443-16.98158.122-13.9443
31.39070.42520.05980.2974-0.35590.47540.0404-0.2118-0.02810.0271-0.02320.05420.0755-0.0147-0.02530.0978-0.009-0.01210.09430.00960.1032-27.3201-7.03884.3667
40.60640.3612-0.00270.3874-0.28470.44290.01810.0406-0.03850.00790.06460.02610.0386-0.0511-0.06720.074-0.0082-0.00270.09870.01320.0963-39.3335-4.1946-9.8936
50.4717-0.12820.23820.23250.04290.28440.02280.0780.0411-0.0546-0.01230.0769-0.0934-0.0744-0.02220.09410.0171-0.0050.11860.03470.0963-36.456511.6148-26.9372
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 26:114)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 115:244)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 245:350)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 351:456)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 457:522)

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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