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- PDB-3fp9: Crystal structure of Intern Domain of proteasome-associated ATPas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fp9
タイトルCrystal structure of Intern Domain of proteasome-associated ATPase, Mycobacterium tuberculosis
要素Proteasome-associated ATPase
キーワードHYDROLASE / five strand beta barrel / hexamer / ATP-binding / Nucleotide-binding / AAA ATPase / Proteasomal ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-like protein reader activity / symbiont defense to host-produced reactive oxygen species / proteasome-activating nucleotidase complex / response to nitrosative stress / symbiont-mediated perturbation of host defenses / cell wall / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / ATP-dependent peptidase activity / protein unfolding / proteasomal protein catabolic process ...ubiquitin-like protein reader activity / symbiont defense to host-produced reactive oxygen species / proteasome-activating nucleotidase complex / response to nitrosative stress / symbiont-mediated perturbation of host defenses / cell wall / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / ATP-dependent peptidase activity / protein unfolding / proteasomal protein catabolic process / cellular response to nitric oxide / peptidoglycan-based cell wall / modification-dependent protein catabolic process / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Proteasome ATPase / Proteasomal ATPase, N-terminal OB domain / Proteasomal ATPase OB N-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / : / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Nucleic acid-binding proteins / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) ...Proteasome ATPase / Proteasomal ATPase, N-terminal OB domain / Proteasomal ATPase OB N-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / : / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Nucleic acid-binding proteins / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome-associated ATPase / Proteasome-associated ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / SIR/AS, 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Li, H. / Wang, T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: Structural Insights on the Mycobacterium tuberculosis Proteasomal ATPase Mpa.
著者: Wang, T. / Li, H. / Lin, G. / Tang, C. / Li, D. / Nathan, C. / Darwin, K.H. / Li, H.
履歴
登録2009年1月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasome-associated ATPase
B: Proteasome-associated ATPase
C: Proteasome-associated ATPase
D: Proteasome-associated ATPase
E: Proteasome-associated ATPase
F: Proteasome-associated ATPase
G: Proteasome-associated ATPase
H: Proteasome-associated ATPase
I: Proteasome-associated ATPase
J: Proteasome-associated ATPase
K: Proteasome-associated ATPase
L: Proteasome-associated ATPase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,13412
ポリマ－200,13412
非ポリマー00
水15,601866
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area28260 Å2
ΔGint-113 kcal/mol
Surface area79460 Å2
手法PISA
2
A: Proteasome-associated ATPase
B: Proteasome-associated ATPase
C: Proteasome-associated ATPase
D: Proteasome-associated ATPase
E: Proteasome-associated ATPase
F: Proteasome-associated ATPase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,0676
ポリマ－100,0676
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12940 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area41100 Å2
手法PISA
3
G: Proteasome-associated ATPase
H: Proteasome-associated ATPase
I: Proteasome-associated ATPase
J: Proteasome-associated ATPase
K: Proteasome-associated ATPase
L: Proteasome-associated ATPase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,0676
ポリマ－100,0676
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12840 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area40840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.860, 74.994, 200.846
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.32, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細the biological assembly is a hexamer, which is composed of six monomer of Inter-Domain and contained in the asymmetric unit, two biological hexamer form crystal packing.

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要素

#1: タンパク質
Proteasome-associated ATPase


分子量: 16677.811 Da / 分子数: 12 / 断片: Intern domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63345, UniProt: P9WQN5*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 866 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.09 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 20% PEG2000, 50 mM MgCl2, 50 mM NaCl, 0.1M MES, C-HEGA, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
31001
41001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X2511
シンクロトロンNSLS X29A21
シンクロトロンNSLS X2531
シンクロトロンNSLS X29A41.0066
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2008年11月24日
ADSC QUANTUM 3152CCD2008年10月27日
ADSC QUANTUM 3153CCD2008年9月26日
ADSC QUANTUM 3154CCD2008年8月19日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si-111SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si-111SINGLE WAVELENGTHx-ray1
3Si-111SINGLE WAVELENGTHx-ray1
4Si-111SINGLE WAVELENGTHx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
21.00661
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 147655 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.19
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 89

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHENIXモデル構築
SHELXモデル構築
SOLVE位相決定
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: SIR/AS, 分子置換 / 解像度: 2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 4.095 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.175 / ESU R Free: 0.171 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26632 7416 5 %RANDOM
Rwork0.21286 ---
obs0.21556 140155 98.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.471 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.86 Å20 Å2-0.19 Å2
2--0.92 Å20 Å2
3----1.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12869 0 0 866 13735
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.02213048
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6821.98817712
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.68251661
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.40224.011571
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.753152226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1715117
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.22136
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.029669
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.35380
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.58889
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1880.51657
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3120.374
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.240.519
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.91228573
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.962313460
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.02724922
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.09234252
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.375 471 -
Rwork0.258 8814 -
obs--85.06 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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