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- PDB-3fnb: Crystal structure of acylaminoacyl peptidase SMU_737 from Strepto... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fnb
タイトルCrystal structure of acylaminoacyl peptidase SMU_737 from Streptococcus mutans UA159
要素Acylaminoacyl peptidase SMU_737
キーワードHYDROLASE / alpha-beta-alpha sandwich / helix bundle / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type endopeptidase activity
類似検索 - 分子機能
acylaminoacyl peptidase / Serine aminopeptidase, S33 / de novo design (two linked rop proteins) / Serine aminopeptidase, S33 / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Up-down Bundle / Rossmann fold ...acylaminoacyl peptidase / Serine aminopeptidase, S33 / de novo design (two linked rop proteins) / Serine aminopeptidase, S33 / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / TRIETHYLENE GLYCOL / Hydrolase_4 domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus mutans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1178 Å
データ登録者Kim, Y. / Hatzos, C. / Cobb, G. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of acylaminoacyl-peptidase SMU_737 from Streptococcus mutans UA159
著者: Kim, Y. / Hatzos, C. / Cobb, G. / Joachimiak, A.
履歴
登録2008年12月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acylaminoacyl peptidase SMU_737
B: Acylaminoacyl peptidase SMU_737
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,08810
ポリマ－93,4582
非ポリマー6298
水4,522251
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3260 Å2
ΔGint-17.9 kcal/mol
Surface area28320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.832, 56.468, 99.901
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.86, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Acylaminoacyl peptidase SMU_737


分子量: 46729.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-term His-tag with TEV protease cut-site
由来: (組換発現) Streptococcus mutans (バクテリア)
株: UA159 / 遺伝子: SMU_737 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8DUZ1

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非ポリマー , 5種, 259分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 251 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.66 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M di-Ammonium hydrogen citrate, 20% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月16日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→43.617 Å / Num. all: 40750 / Num. obs: 40750 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 37.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 1534 / % possible all: 70.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ収集
HKL-3000位相決定
MLPHARE位相決定
直接法モデル構築
SHELXD位相決定
RESOLVEモデル構築
Cootモデル構築
PHENIX精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
直接法位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1178→43.617 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: Throught / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 2060 5.08 %random
Rwork0.173 ---
all0.176 40513 --
obs0.176 40513 92.26 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.38 Å2 / ksol: 0.323 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.6009 Å20 Å20.1533 Å2
2--10.8628 Å20 Å2
3----7.262 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1178→43.617 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6009 0 38 251 6298
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg1.23
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.73
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.1178-2.16710.2908810.2333178163
2.1671-2.22130.30161060.2219205475
2.2213-2.28140.2621210.217217279
2.2814-2.34850.27521340.2159238387
2.3485-2.42430.25831470.2311254193
2.4243-2.51090.28331410.2232269197
2.5109-2.61140.2841450.2079272798
2.6114-2.73030.27861280.1984272898
2.7303-2.87420.2461520.1814274598
2.8742-3.05420.23561540.1822272899
3.0542-3.290.23411410.1795278399
3.29-3.62090.23081620.1577272999
3.6209-4.14450.19341460.1425277299
4.1445-5.22030.15561400.1325281299
5.2203-43.62620.21631620.1704280798
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6144-0.3106-0.31130.80450.60011.95660.01980.2350.2460.00780.097-0.1982-0.03350.0924-0.11620.2206-0.020.00090.2280.03220.28029.659726.195783.4774
21.88730.2189-0.85031.1843-0.05771.59940.20980.33260.2981-0.2680.03370.1438-0.1242-0.1927-0.2430.24950.04910.00780.2630.04360.2217-21.586326.206764.8861
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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