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- PDB-3flj: Crystal structure of uncharacterized protein conserved in bacteri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3flj
タイトルCrystal structure of uncharacterized protein conserved in bacteria with a cystatin-like fold (YP_168589.1) from SILICIBACTER POMEROYI DSS-3 at 2.00 A resolution
要素uncharacterized protein conserved in bacteria with a cystatin-like fold
キーワードstructural genomics / unknown function / YP_168589.1 / uncharacterized protein conserved in bacteria with a cystatin-like fold / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性SnoaL-like domain / SnoaL-like domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #50 / NTF2-like domain superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta / Unknown ligand / SnoaL-like domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種SILICIBACTER POMEROYI DSS-3 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of uncharacterized protein conserved in bacteria with a cystatin-like fold (YP_168589.1) from SILICIBACTER POMEROYI DSS-3 at 2.00 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2008年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: pdbx_struct_special_symmetry / software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: uncharacterized protein conserved in bacteria with a cystatin-like fold


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1032
ポリマ－18,1031
非ポリマー01
水1,892105
1
A: uncharacterized protein conserved in bacteria with a cystatin-like fold

A: uncharacterized protein conserved in bacteria with a cystatin-like fold


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2074
ポリマ－36,2072
非ポリマー02
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
Buried area3060 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area13430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.880, 120.880, 120.880
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number197
Space group name H-MI23
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-185-

HOH

詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 uncharacterized protein conserved in bacteria with a cystatin-like fold


分子量: 18103.494 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SILICIBACTER POMEROYI DSS-3 (バクテリア)
遺伝子: SPO3393, YP_168589.1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q5LN19
#2: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.74 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2000M MgCl2, 2.5000M NaCl, 0.1M TRIS pH 7.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.97982
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月8日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979821
反射解像度: 2→28.49 Å / Num. obs: 19903 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 30.973 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 11.95
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2-2.070.8661.4102583591196.2
2.07-2.150.6281.8106913738199.6
2.15-2.250.4492.6112653942199.5
2.25-2.370.3333.4112273915199.4
2.37-2.520.2424.6111053850199.6
2.52-2.710.1796.2109063780199.6
2.71-2.990.129.3113703920199.5
2.99-3.420.05916.8111053840199.7
3.42-4.30.02831.8110163789199.3
4.3-28.490.0241.2112143845198.7

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→28.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / SU B: 5.615 / SU ML: 0.076 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.109 / ESU R Free: 0.098
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. AN UNKNOWN LIGAND (UNL) HAS BEEN MODELED IN THE CORE OF THE PROTEIN SURROUNDED BY BOTH HYDROPHOBIC AND HYDROPHILLIC RESIDUES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.185 1018 5.1 %RANDOM
Rwork0.176 ---
obs0.177 19902 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 90.63 Å2 / Biso mean: 48.955 Å2 / Biso min: 30.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→28.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1113 0 4 105 1222
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0221190
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.02826
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7111.9571618
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.55531994
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.8585154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.32722.24158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.3515207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.7771513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2175
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021348
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02271
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1560.2173
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1180.2810
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.140.2548
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0660.2586
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0750.281
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0710.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1930.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0590.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1882878
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1472295
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6841158
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3696533
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5018453
LS精密化 シェル解像度: 2.003→2.055 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 71 -
Rwork0.255 1405 -
all-1476 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 58.497 Å / Origin y: 24.106 Å / Origin z: 11.656 Å
111213212223313233
T-0.0654 Å2-0.0052 Å20.0481 Å2--0.1702 Å2-0.0241 Å2---0.1393 Å2
L1.4638 °20.698 °2-0.5356 °2-1.8298 °2-1.0984 °2--1.8462 °2
S0.0112 Å °-0.1935 Å °0.1196 Å °0.1655 Å °-0.083 Å °0.0157 Å °0.1434 Å °0.0594 Å °0.0718 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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