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万見
- PDB-3fjd: Crystal structure of L44F/F132W mutant of Human acidic fibroblast... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fjd
タイトルCrystal structure of L44F/F132W mutant of Human acidic fibroblast growth factor
要素Heparin-binding growth factor 1
キーワードHORMONE / beta-trefoil / Acetylation / Angiogenesis / Developmental protein / Differentiation / Growth factor / Heparin-binding / Mitogen / Polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


mesonephric epithelium development / branch elongation involved in ureteric bud branching / regulation of endothelial tube morphogenesis / FGFR3b ligand binding and activation / FGFR2b ligand binding and activation / regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor / FGFR2c ligand binding and activation / Activated point mutants of FGFR2 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / Signaling by activated point mutants of FGFR3 ...mesonephric epithelium development / branch elongation involved in ureteric bud branching / regulation of endothelial tube morphogenesis / FGFR3b ligand binding and activation / FGFR2b ligand binding and activation / regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor / FGFR2c ligand binding and activation / Activated point mutants of FGFR2 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / Signaling by activated point mutants of FGFR3 / FGFR3c ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / fibroblast growth factor receptor binding / FGFR4 ligand binding and activation / FGFR1b ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / Signaling by activated point mutants of FGFR1 / organ induction / FGFR1c ligand binding and activation / Downstream signaling of activated FGFR1 / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / S100 protein binding / positive regulation of hepatocyte proliferation / positive regulation of intracellular signal transduction / Signaling by FGFR2 IIIa TM / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR3 / PI-3K cascade:FGFR4 / positive regulation of sprouting angiogenesis / PI-3K cascade:FGFR1 / positive regulation of cell division / PI3K Cascade / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / anatomical structure morphogenesis / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR3 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR1 in disease / Hsp70 protein binding / activation of protein kinase B activity / regulation of cell migration / positive regulation of endothelial cell migration / extracellular matrix / epithelial cell proliferation / animal organ morphogenesis / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / lung development / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / growth factor activity / positive regulation of MAP kinase activity / wound healing / positive regulation of angiogenesis / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / integrin binding / PIP3 activates AKT signaling / heparin binding / cell cortex / cellular response to heat / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / angiogenesis / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell differentiation / positive regulation of cell migration / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Cytokine IL1/FGF / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Fibroblast growth factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Blaber, M. / Lee, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: The interaction between thermodynamic stability and buried free cysteines in regulating the functional half-life of fibroblast growth factor-1.
著者: Lee, J. / Blaber, M.
履歴
登録2008年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heparin-binding growth factor 1
B: Heparin-binding growth factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7546
ポリマ－33,5202
非ポリマー2344
水3,585199
1
A: Heparin-binding growth factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9484
ポリマ－16,7601
非ポリマー1883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Heparin-binding growth factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8062
ポリマ－16,7601
非ポリマー461
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.236, 97.581, 108.451
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Heparin-binding growth factor 1 / HBGF-1 / Acidic fibroblast growth factor / aFGF / Beta-endothelial cell growth factor / ECGF-beta


分子量: 16759.799 Da / 分子数: 2 / 変異: L44F,F132W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGF1, FGFA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P05230
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.44 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 3.0M Na-formate, 0.2M (NH4)2SO4, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年10月26日 / 詳細: OSMIC BLUE CONFOCAL MIRROR
放射モノクロメーター: OSMIC MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→26.07 Å / Num. all: 30802 / Num. obs: 28392 / % possible obs: 92.2 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 12.9 % / Biso Wilson estimate: 12.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 3.81 / Num. unique all: 1860 / % possible all: 91.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
CrystalClearデータ収集
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JQZ

1jqz


解像度: 1.9→26.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 247756.78 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 1317 4.6 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.19 28392 91.7 %-
all-30802 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.3329 Å2 / ksol: 0.403656 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.57 Å20 Å20 Å2
2--3.26 Å20 Å2
3----4.82 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.02 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→26.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2284 0 5 208 2497
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.61.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.342
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.212.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 117 3.1 %
Rwork0.178 3621 -
obs-3621 73.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5formate.paramformate.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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