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- PDB-3fie: Crystal structure of Clostridium botulinum neurotoxin serotype F ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fie
タイトルCrystal structure of Clostridium botulinum neurotoxin serotype F catalytic domain with an inhibitor (inh1)
要素
  • BOTULINUM NEUROTOXIN TYPE F
  • fragment of Vesicle-associated membrane protein 2
キーワードHYDROLASE / TOXIN/PROTEIN TRANSPORT / Clostridium botulinum / BoNT F / VAMP / inhibitor / complex structure / Acetylation / Cell junction / TOXIN-PROTEIN TRANSPORT COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Toxicity of tetanus toxin (tetX) / Toxicity of botulinum toxin type G (botG) / clathrin-sculpted glutamate transport vesicle membrane / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / Toxicity of botulinum toxin type F (botF) / Toxicity of botulinum toxin type D (botD) / trans-Golgi Network Vesicle Budding / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex ...Toxicity of tetanus toxin (tetX) / Toxicity of botulinum toxin type G (botG) / clathrin-sculpted glutamate transport vesicle membrane / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / Toxicity of botulinum toxin type F (botF) / Toxicity of botulinum toxin type D (botD) / trans-Golgi Network Vesicle Budding / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / Toxicity of botulinum toxin type B (botB) / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / zymogen granule membrane / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / clathrin-sculpted monoamine transport vesicle membrane / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / vesicle fusion / eosinophil degranulation / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / SNARE complex / SNAP receptor activity / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / regulation of exocytosis / regulation of vesicle-mediated transport / bontoxilysin / calcium-ion regulated exocytosis / positive regulation of intracellular protein transport / Golgi to plasma membrane protein transport / host cell presynaptic membrane / host cell cytoplasmic vesicle / neuron projection terminus / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / syntaxin binding / syntaxin-1 binding / clathrin-coated vesicle / SNARE complex assembly / host cell cytosol / Lysosome Vesicle Biogenesis / Other interleukin signaling / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / Insulin processing / exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / protein transmembrane transporter activity / synaptic vesicle endocytosis / response to glucose / vesicle-mediated transport / SNARE binding / secretory granule membrane / secretory granule / Regulation of insulin secretion / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / long-term synaptic potentiation / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / trans-Golgi network / phospholipid binding / metalloendopeptidase activity / cellular response to insulin stimulus / synaptic vesicle membrane / calcium-dependent protein binding / protein transport / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / synaptic vesicle / Clathrin-mediated endocytosis / toxin activity / cytoplasmic vesicle / protein-containing complex assembly / vesicle / membrane fusion / calmodulin binding / neuron projection / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding / synapse / host cell plasma membrane / perinuclear region of cytoplasm / proteolysis / zinc ion binding / extracellular region / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptobrevin signature. / Synaptobrevin-like / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Zincin-like / Metalloproteases ("zincins"), catalytic domain like / Clostridium neurotoxin, translocation / Clostridium neurotoxin, Translocation domain ...Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptobrevin signature. / Synaptobrevin-like / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Zincin-like / Metalloproteases ("zincins"), catalytic domain like / Clostridium neurotoxin, translocation / Clostridium neurotoxin, Translocation domain / Clostridium neurotoxin, translocation domain / Clostridial neurotoxin zinc protease / Botulinum/Tetanus toxin, catalytic chain / Clostridium neurotoxin, receptor-binding C-terminal / Clostridium neurotoxin, receptor binding N-terminal / Clostridium neurotoxin, C-terminal receptor binding / Clostridium neurotoxin, N-terminal receptor binding / Kunitz inhibitor STI-like superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Botulinum neurotoxin type F / Vesicle-associated membrane protein 2 / Neurotoxin type F
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium botulinum (ボツリヌス菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Agarwal, R. / Swaminathan, S.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Mode of VAMP substrate recognition and inhibition of Clostridium botulinum neurotoxin F.
著者: Agarwal, R. / Schmidt, J.J. / Stafford, R.G. / Swaminathan, S.
履歴
登録2008年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BOTULINUM NEUROTOXIN TYPE F
B: BOTULINUM NEUROTOXIN TYPE F
C: fragment of Vesicle-associated membrane protein 2
D: fragment of Vesicle-associated membrane protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,1846
ポリマ－106,0534
非ポリマー1312
水6,287349
1
A: BOTULINUM NEUROTOXIN TYPE F
C: fragment of Vesicle-associated membrane protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,0923
ポリマ－53,0262
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3980 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area18310 Å2
手法PISA
2
B: BOTULINUM NEUROTOXIN TYPE F
D: fragment of Vesicle-associated membrane protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,0923
ポリマ－53,0262
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3800 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area18100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.637, 61.389, 70.027
Angle α, β, γ (deg.)94.24, 89.92, 113.27
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 BOTULINUM NEUROTOXIN TYPE F / E.C.3.4.24.69 / BoNT/F (Neurotoxin type F)


分子量: 48745.621 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-419, catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium botulinum (ボツリヌス菌)
遺伝子: bonT/F / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIPL / 参照: UniProt: Q57236, UniProt: A7GBG3*PLUS, bontoxilysin
#2: タンパク質・ペプチド fragment of Vesicle-associated membrane protein 2 / VAMP-2 / Synaptobrevin-2


分子量: 4280.842 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 22-58 / Mutation: Q58DCY / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Sequence occurs in Homo sapiens / 参照: UniProt: P63027
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 349 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.44 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1M Bis-tris, 25% PEG 3350, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月11日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: si(iii) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→40.65 Å / Num. all: 48376 / Num. obs: 48376 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 12.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Num. unique all: 4368 / % possible all: 87.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
MOLREP位相決定
Cootモデル構築
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2A8A

2a8a


解像度: 2.1→40.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 123485.81 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 1420 3 %RANDOM
Rwork0.228 ---
all0.2281 48376 --
obs0.2281 47160 95.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.6656 Å2 / ksol: 0.35665 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.3 Å23.16 Å2-0.55 Å2
2--3.31 Å21.51 Å2
3----1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.35 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→40.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7039 0 2 349 7390
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.85
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 227 3 %
Rwork0.271 7226 -
obs-48376 90.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramdcys.top-org
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4dcys.param-org

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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