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万見
- PDB-3ff6: Human ACC2 CT domain with CP-640186 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ff6
タイトルHuman ACC2 CT domain with CP-640186
要素Acetyl-CoA carboxylase 2
キーワードLIGASE / Acetyl CoA Carboxylase / ACC2 / ACC / metabolic disorder / fatty acid metabolism / ATP-binding / Biotin / Fatty acid biosynthesis / Lipid synthesis / Manganese / Membrane / Metal-binding / Multifunctional enzyme / Nucleotide-binding / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular aspartate homeostasis / lactic acid secretion / mitochondrial fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of heart growth / acetyl-CoA carboxylase / Biotin transport and metabolism / negative regulation of fatty acid beta-oxidation / tricarboxylic acid metabolic process / malonyl-CoA biosynthetic process ...intracellular aspartate homeostasis / lactic acid secretion / mitochondrial fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of heart growth / acetyl-CoA carboxylase / Biotin transport and metabolism / negative regulation of fatty acid beta-oxidation / tricarboxylic acid metabolic process / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA metabolic process / acetyl-CoA carboxylase activity / ChREBP activates metabolic gene expression / intracellular glutamate homeostasis / positive regulation of lipid storage / Carnitine shuttle / pentose-phosphate shunt / biotin binding / D-glucose import / fatty acid oxidation / regulation of glucose metabolic process / fatty acid homeostasis / energy homeostasis / response to nutrient / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / : / fatty acid biosynthetic process / protein homotetramerization / mitochondrial outer membrane / response to xenobiotic stimulus / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
ClpP/crotonase fold / Biotin dependent carboxylase carboxyltransferase / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal ...ClpP/crotonase fold / Biotin dependent carboxylase carboxyltransferase / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-RCP / Acetyl-CoA carboxylase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.19 Å
データ登録者Williams, S.P. / Madauss, K.P. / Burkhart, W.A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2009
タイトル: The human ACC2 CT-domain C-terminus is required for full functionality and has a novel twist.
著者: Madauss, K.P. / Burkhart, W.A. / Consler, T.G. / Cowan, D.J. / Gottschalk, W.K. / Miller, A.B. / Short, S.A. / Tran, T.B. / Williams, S.P.
履歴
登録2008年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年3月13日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.details
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyl-CoA carboxylase 2
B: Acetyl-CoA carboxylase 2
C: Acetyl-CoA carboxylase 2
D: Acetyl-CoA carboxylase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)346,5088
ポリマ－344,5664
非ポリマー1,9424
水1,58588
1
A: Acetyl-CoA carboxylase 2
B: Acetyl-CoA carboxylase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,2544
ポリマ－172,2832
非ポリマー9712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16250 Å2
ΔGint-119 kcal/mol
Surface area59450 Å2
手法PISA
2
C: Acetyl-CoA carboxylase 2
D: Acetyl-CoA carboxylase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,2544
ポリマ－172,2832
非ポリマー9712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15560 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area58780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.545, 168.836, 293.353
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Acetyl-CoA carboxylase 2 / ACC-beta / Biotin carboxylase


分子量: 86141.445 Da / 分子数: 4 / 断片: carboxytransferase domain, UNP residues 1693-2450 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACACB, ACC2, ACCB / プラスミド: pACC2_4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O00763, acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase
#2: 化合物
ChemComp-RCP / (3R)-1'-(9-ANTHRYLCARBONYL)-3-(MORPHOLIN-4-YLCARBONYL)-1,4'-BIPIPERIDINE / CP-640186


分子量: 485.617 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H35N3O3 / 詳細: Organic Synthesis
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.03 %
結晶化温度: 298 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 25% Peg 3350, 5% glycerol, and 0.2M Tri-Ammonium Citrate pH 7.0, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 22-BM11
シンクロトロンAPS 23-ID-D21
検出器
タイプID検出器日付
MARMOSAIC 225 mm CCD1CCD2006年7月28日
MARMOSAIC 225 mm CCD2CCD2006年10月19日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.19→20 Å / Num. all: 62302 / Num. obs: 59688 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 46.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 3.19→3.27 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Num. unique all: 3407 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: human ACC2(1695-2449) from a complex with CP-640188

解像度: 3.19→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.881 / WRfactor Rfree: 0.229 / WRfactor Rwork: 0.181 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.834 / SU B: 48.73 / SU ML: 0.368 / SU R Cruickshank DPI: 0.413 / SU Rfree: 0.52 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.518 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: TLS plus restrained conjugate gradient minimization with a maximum likelihood target.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 4710 7.3 %RANDOM
Rwork0.197 ---
all0.201 67270 --
obs0.201 64398 95.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 66.34 Å2 / Biso mean: 38.108 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.25 Å20 Å20 Å2
2--0.11 Å20 Å2
3---0.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.19→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22757 0 144 88 22989
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.02223463
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0215571
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0511.95931964
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.83337855
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.77952963
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.13623.517998
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.894153629
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3715156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.23559
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02126506
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.024886
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2411.514775
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0281.56023
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.461223609
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.60838688
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.0954.58355
LS精密化 シェル解像度: 3.19→3.271 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 246 -
Rwork0.281 3336 -
all-3582 -
obs-3514 88.29 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9954-0.5929-0.29721.22250.4731.1161-0.00270.1256-0.1610.0443-0.00460.07170.1966-0.07090.00730.1169-0.0431-0.04610.04730.00840.0661-0.352-1.2311.124
21.0626-0.4234-0.18020.8990.31080.57460.03620.2198-0.0471-0.18030.0342-0.1114-0.03140.0234-0.07050.0943-0.0532-0.00570.12560.01420.066414.09412.196-3.036
31.27360.6117-0.73211.2647-0.52621.14130.0043-0.2291-0.36560.0647-0.0969-0.24610.08550.23570.09260.14370.0183-0.12370.17590.05760.214519.8254.12662.355
41.2170.3512-0.33990.8999-0.26670.50720.107-0.2683-0.02970.2335-0.0380.021-0.09830.0958-0.06910.1998-0.03-0.07990.18740.03220.07627.09221.96572.561
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1695 - 2449
2X-RAY DIFFRACTION1A1
3X-RAY DIFFRACTION2B1697 - 2450
4X-RAY DIFFRACTION2B2
5X-RAY DIFFRACTION3C1697 - 2445
6X-RAY DIFFRACTION3C3
7X-RAY DIFFRACTION4D1697 - 2433
8X-RAY DIFFRACTION4D4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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