[日本語] English
万見
- PDB-3ewv: Crystal Structure of calmodulin complexed with a peptide -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ewv
タイトルCrystal Structure of calmodulin complexed with a peptide
要素
  • Calmodulin
  • Tumor necrosis factor receptor superfamily member 16
キーワードCALCIUM BINDING PROTEIN / Calmodulin-peptide complex / p75 / death domain
機能・相同性
機能・相同性情報


NFG and proNGF binds to p75NTR / death receptor activity / detection of temperature stimulus / dorsal aorta development / Ceramide signalling / positive regulation of odontogenesis of dentin-containing tooth / negative regulation of hair follicle development / negative regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / p75NTR negatively regulates cell cycle via SC1 ...NFG and proNGF binds to p75NTR / death receptor activity / detection of temperature stimulus / dorsal aorta development / Ceramide signalling / positive regulation of odontogenesis of dentin-containing tooth / negative regulation of hair follicle development / negative regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / p75NTR negatively regulates cell cycle via SC1 / neurotrophin binding / nerve development / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / nerve growth factor binding / : / NADE modulates death signalling / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / Regulated proteolysis of p75NTR / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / positive regulation of DNA binding / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / response to corticosterone / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / hair follicle morphogenesis / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / NRAGE signals death through JNK / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / intracellular glucose homeostasis / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / odontogenesis of dentin-containing tooth / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Ion transport by P-type ATPases / positive regulation of protein autophosphorylation / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / Regulation of MECP2 expression and activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / adenylate cyclase binding / DARPP-32 events / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / Smooth Muscle Contraction / catalytic complex / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / Rho protein signal transduction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / RHO GTPases activate IQGAPs / phosphatidylinositol 3-kinase binding / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / coreceptor activity / Ion homeostasis / activation of adenylate cyclase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / enzyme regulator activity / extrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of calcium-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding
類似検索 - 分子機能
Tumour necrosis factor receptor 16 / Tumor necrosis factor receptor 16, N-terminal / Tumor necrosis factor receptor member 16, transmembrane domain / : / Tumor necrosis factor receptor member 16 trans-membrane domain / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / TNFR/NGFR cysteine-rich region ...Tumour necrosis factor receptor 16 / Tumor necrosis factor receptor 16, N-terminal / Tumor necrosis factor receptor member 16, transmembrane domain / : / Tumor necrosis factor receptor member 16 trans-membrane domain / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / : / Death-like domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor receptor superfamily member 16 / Calmodulin-1 / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Jiang, T. / Cao, P. / Gong, Y. / Yu, H.J. / Gui, W.J. / Zhang, W.T.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: Structural insights into the mechanism of calmodulin binding to death receptors.
著者: Cao, P. / Zhang, W. / Gui, W. / Dong, Y. / Jiang, T. / Gong, Y.
履歴
登録2008年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年6月18日Group: Database references
改定 1.32020年1月1日Group: Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_entity_src_syn / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.country / _citation.journal_id_CSD ..._citation.country / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
E: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5816
ポリマ－19,4202
非ポリマー1604
水1,62190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2660 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area8940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.936, 39.936, 181.993
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-192-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 17550.232 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Tumor necrosis factor receptor superfamily member 16 / Low-affinity nerve growth factor receptor / NGF receptor / Gp80-LNGFR / p75 ICD / Low affinity ...Low-affinity nerve growth factor receptor / NGF receptor / Gp80-LNGFR / p75 ICD / Low affinity neurotrophin receptor p75NTR / CD271 antigen


分子量: 1870.183 Da / 分子数: 1 / Fragment: Helix5 of death domain / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P08138
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 4.7
詳細: 27%(w/v) PEG8000, 0.1M Magnesium acetate, 0.1M Ammonium acetate, 0.05M Sodium cacodylate, pH 4.7, EVAPORATION, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年7月2日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→15 Å / Num. obs: 5611 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rsym value: 0.049
反射 シェル解像度: 2.6→2.66 Å / % possible all: 98.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LIN

1lin


解像度: 2.6→14.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.879 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.846 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.374 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28177 254 4.5 %RANDOM
Rwork0.22813 ---
all0.23061 5369 --
obs0.23061 5369 99.22 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.353 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.71 Å20.35 Å20 Å2
2--0.71 Å20 Å2
3----1.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→14.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1252 0 4 90 1346
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221263
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6171.9711701
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4565160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.56326.02968
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.0315227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.855158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2193
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02970
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2570.2705
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.2873
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1820.294
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1620.217
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2910.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1530.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7311.5801
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.34921275
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6693462
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8464.5426
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.601→2.667 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.368 17 -
Rwork0.245 420 -
obs--99.77 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る