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- PDB-3eti: Structure of a cubic crystal form of X (ADRP) domain from FCoV -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 3eti
タイトルStructure of a cubic crystal form of X (ADRP) domain from FCoV
要素macro domain of Non-structural protein 3
キーワードRNA BINDING PROTEIN / coronavirus / macro / ADRP / X domain
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell membrane / viral genome replication / 付加脱離酵素(リアーゼ); P-Oリアーゼ類; - / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / 5'-3' DNA helicase activity / 3'-5'-RNA exonuclease activity / mRNA guanylyltransferase / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / omega peptidase activity ...host cell membrane / viral genome replication / 付加脱離酵素(リアーゼ); P-Oリアーゼ類; - / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / 5'-3' DNA helicase activity / 3'-5'-RNA exonuclease activity / mRNA guanylyltransferase / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / omega peptidase activity / endonuclease activity / methyltransferase cap1 / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / DNA helicase / methyltransferase cap1 activity / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / regulation of autophagy / viral protein processing / lyase activity / RNA helicase / viral translational frameshifting / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Alphacoronavirus nsp1 / Replicase polyprotein N-term from Coronavirus nsp1 / Alphacoronavirus nsp1 domain superfamily / Nonstructural protein 14, alphacoronavirus / RNA-dependent RNA polymerase, alphacoronavirus / : / Non-structural protein 5, alphacoronavirus / Non-structural protein 6, alphacoronavirus / Nonstructural protein 2, HCoV-229E-like / AAA domain ...Alphacoronavirus nsp1 / Replicase polyprotein N-term from Coronavirus nsp1 / Alphacoronavirus nsp1 domain superfamily / Nonstructural protein 14, alphacoronavirus / RNA-dependent RNA polymerase, alphacoronavirus / : / Non-structural protein 5, alphacoronavirus / Non-structural protein 6, alphacoronavirus / Nonstructural protein 2, HCoV-229E-like / AAA domain / Leucine Aminopeptidase, subunit E, domain 1 / Leucine Aminopeptidase, subunit E; domain 1 / NSP15, NendoU domain, coronavirus / Nonstructural protein 15, middle domain, alpha/betacoronavirus / Nonstructural protein 15, N-terminal domain, alpha/beta-coronavirus / NSP14, guanine-N7-methyltransferase domain, coronavirus / Coronavirus (CoV) guanine-N7-methyltransferase (N7-MTase) domain profile. / Coronavirus (CoV) Nsp15 N-terminal oligomerization domain profile. / NSP12 RNA-dependent RNA polymerase, coronavirus / : / Coronavirus Nsp12 RNA-dependent RNA polymerase (RdRp) domain profile. / Coronavirus Nsp12 Interface domain profile. / : / : / Coronavirus Nonstructural protein 13, 1B domain / Coronavirus Non-structural protein 13, zinc-binding domain / Coronavirus Nonstructural protein 13, stalk domain / Nidovirus 2-O-methyltransferase / Nidovirus 2'-O-methyltransferase (2'-O-MTase) domain profile. / Non-structural protein NSP15, N-terminal domain superfamily, coronavirus / Non-structural protein NSP15, middle domain superfamily / Coronavirus replicase NSP15, N-terminal oligomerization / Nonstructural protein 15, middle domain, coronavirus / Nonstructural protein 13, 1B domain, coronavirus / Coronavirus replicase NSP15, middle domain / Coronavirus replicase NSP15, N-terminal oligomerisation / Nidovirus 3'-5' exoribonuclease domain / Nidovirus 3'-5' exoribonuclease (ExoN) domain profile. / Non-structural protein NSP16, coronavirus-like / Non-structural protein 14, coronavirus / RNA polymerase, N-terminal, coronavirus / Coronavirus 2'-O-methyltransferase / Coronavirus proofreading exoribonuclease / Coronavirus RNA-dependent RNA polymerase, N-terminal / Nonstructural protein 13, zinc-binding domain, coronavirus-like / Coronaviridae zinc-binding (CV ZBD) domain profile. / Arterivirus Nsp11 N-terminal/Coronavirus NSP15 middle domain / Arterivirus Nsp11 N-terminal/coronavirus NSP15 middle (AV-Nsp11N/CoV-Nsp15M) domain profile. / Nidoviral uridylate-specific endoribonuclease (NendoU) domain profile. / Nidovirus RdRp-associated nucleotidyl transferase (NiRAN) domain / Nidovirus RdRp-associated nucleotidyl transferase (NiRAN) domain profile. / Endoribonuclease EndoU-like / NendoU domain, nidovirus / Coronavirus replicase NSP15, uridylate-specific endoribonuclease / : / DNA2/NAM7 helicase-like, C-terminal / AAA domain / (+) RNA virus helicase core domain / (+)RNA virus helicase core domain profile. / Papain-like protease, N-terminal domain superfamily, coronavirus / Coronavirus replicase NSP2, N-terminal / : / Coronavirus replicase NSP2, C-terminal / Coronavirus (CoV) Nsp2 middle domain profile. / NSP1, globular domain, alpha/betacoronavirus / Coronavirus (CoV) Nsp1 globular domain profile. / Coronavirus (CoV) Nsp2 N-terminal domain profile. / Coronavirus (CoV) Nsp2 C-terminal domain profile. / Nonstructural protein 2, N-terminal domain, coronavirus / Non-structural protein 2, C-terminal domain, coronavirus / NSP3, second ubiquitin-like (Ubl) domain, coronavirus / Coronavirus Nsp3a Ubl domain profile. / Coronavirus Nsp3d Ubl domain profile. / NSP3, first ubiquitin-like (Ubl) domain, coronavirus / Peptidase family C16 domain profile. / : / : / Coronavirus replicase NSP7 / Coronavirus 3Ecto domain profile. / Coronavirus RNA-dependent RNA polymerase (RdRp) Nsp7 cofactor domain profile. / Coronavirus RNA-dependent RNA polymerase (RdRp) Nsp8 cofactor domain profile. / Coronavirus Nsp9 single-stranded RNA (ssRNA)-binding domain profile. / Coronavirus (CoV) ExoN/MTase coactivator domain profile. / Coronavirus (CoV) Nsp3 Y domain profile. / Coronavirus Nsp4 C-terminal (Nsp4C) domain profile. / Coronavirus main protease (M-pro) domain profile. / Peptidase C30, coronavirus / Peptidase C16, coronavirus / Non-structural protein NSP9, coronavirus / Non-structural protein NSP7, coronavirus / Non-structural protein NSP8, coronavirus / RNA synthesis protein NSP10, coronavirus / Non-structural protein NSP4, C-terminal, coronavirus / RNA synthesis protein NSP10 superfamily, coronavirus / Non-structural protein NSP9 superfamily, coronavirus / Non-structural protein NSP7 superfamily, coronavirus / Non-structural protein NSP8 superfamily, coronavirus / Non-structural protein NSP4, C-terminal superfamily, coronavirus / Papain-like protease, thumb domain superfamily, coronavirus / Peptidase C30, domain 3, coronavirus
類似検索 - ドメイン・相同性
Replicase polyprotein 1ab
類似検索 - 構成要素
生物種Feline infectious peritonitis virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Wojdyla, J.A. / Manolaridis, I. / Tucker, P.A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / : 2009
タイトル: Structure of the X (ADRP) domain of nsp3 from feline coronavirus
著者: Wojdyla, J.A. / Manolaridis, I. / Snijder, E.J. / Gorbalenya, A.E. / Coutard, B. / Piotrowski, Y. / Hilgenfeld, R. / Tucker, P.A.
履歴
登録2008年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: macro domain of Non-structural protein 3
B: macro domain of Non-structural protein 3
C: macro domain of Non-structural protein 3
D: macro domain of Non-structural protein 3
E: macro domain of Non-structural protein 3
F: macro domain of Non-structural protein 3
G: macro domain of Non-structural protein 3
H: macro domain of Non-structural protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,6598
ポリマ-147,6598
非ポリマー00
42,2092343
1
A: macro domain of Non-structural protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4571
ポリマ-18,4571
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: macro domain of Non-structural protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4571
ポリマ-18,4571
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: macro domain of Non-structural protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4571
ポリマ-18,4571
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: macro domain of Non-structural protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4571
ポリマ-18,4571
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: macro domain of Non-structural protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4571
ポリマ-18,4571
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: macro domain of Non-structural protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4571
ポリマ-18,4571
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
7
G: macro domain of Non-structural protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4571
ポリマ-18,4571
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
8
H: macro domain of Non-structural protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4571
ポリマ-18,4571
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)218.990, 218.990, 218.990
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11H-426-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
71G
81H

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 5

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LEULEUALAALAAA35 - 682 - 35
21LEULEUALAALABB35 - 682 - 35
31LEULEUALAALACC35 - 682 - 35
41LEULEUALAALADD35 - 682 - 35
51LEULEUALAALAEE35 - 682 - 35
61LEULEUALAALAFF35 - 682 - 35
71LEULEUALAALAGG35 - 682 - 35
81LEULEUALAALAHH35 - 682 - 35
12HISHISALAALAAA74 - 7941 - 46
22HISHISALAALABB74 - 7941 - 46
32HISHISALAALACC74 - 7941 - 46
42HISHISALAALADD74 - 7941 - 46
52HISHISALAALAEE74 - 7941 - 46
62HISHISALAALAFF74 - 7941 - 46
72HISHISALAALAGG74 - 7941 - 46
82HISHISALAALAHH74 - 7941 - 46
13ALAALATHRTHRAA81 - 9148 - 58
23ALAALATHRTHRBB81 - 9148 - 58
33ALAALATHRTHRCC81 - 9148 - 58
43ALAALATHRTHRDD81 - 9148 - 58
53ALAALATHRTHREE81 - 9148 - 58
63ALAALATHRTHRFF81 - 9148 - 58
73ALAALATHRTHRGG81 - 9148 - 58
83ALAALATHRTHRHH81 - 9148 - 58
14GLUGLUPHEPHEAA96 - 11263 - 79
24GLUGLUPHEPHEBB96 - 11263 - 79
34GLUGLUPHEPHECC96 - 11263 - 79
44GLUGLUPHEPHEDD96 - 11263 - 79
54GLUGLUPHEPHEEE96 - 11263 - 79
64GLUGLUPHEPHEFF96 - 11263 - 79
74GLUGLUPHEPHEGG96 - 11263 - 79
84GLUGLUPHEPHEHH96 - 11263 - 79
15ASNASNSERSERAA114 - 13281 - 99
25ASNASNSERSERBB114 - 13281 - 99
35ASNASNSERSERCC114 - 13281 - 99
45ASNASNSERSERDD114 - 13281 - 99
55ASNASNSERSEREE114 - 13281 - 99
65ASNASNSERSERFF114 - 13281 - 99
75ASNASNSERSERGG114 - 13281 - 99
85ASNASNSERSERHH114 - 13281 - 99
16GLYGLYCYSCYSAA136 - 139103 - 106
26GLYGLYCYSCYSBB136 - 139103 - 106
36GLYGLYCYSCYSCC136 - 139103 - 106
46GLYGLYCYSCYSDD136 - 139103 - 106
56GLYGLYCYSCYSEE136 - 139103 - 106
66GLYGLYCYSCYSFF136 - 139103 - 106
76GLYGLYCYSCYSGG136 - 139103 - 106
86GLYGLYCYSCYSHH136 - 139103 - 106
17VALVALLEULEUAA141 - 166108 - 133
27VALVALLEULEUBB141 - 166108 - 133
37VALVALLEULEUCC141 - 166108 - 133
47VALVALLEULEUDD141 - 166108 - 133
57VALVALLEULEUEE141 - 166108 - 133
67VALVALLEULEUFF141 - 166108 - 133
77VALVALLEULEUGG141 - 166108 - 133
87VALVALLEULEUHH141 - 166108 - 133
18VALVALLEULEUAA168 - 170135 - 137
28VALVALLEULEUBB168 - 170135 - 137
38VALVALLEULEUCC168 - 170135 - 137
48VALVALLEULEUDD168 - 170135 - 137
58VALVALLEULEUEE168 - 170135 - 137
68VALVALLEULEUFF168 - 170135 - 137
78VALVALLEULEUGG168 - 170135 - 137
88VALVALLEULEUHH168 - 170135 - 137
19CYSCYSTHRTHRAA172 - 188139 - 155
29CYSCYSTHRTHRBB172 - 188139 - 155
39CYSCYSTHRTHRCC172 - 188139 - 155
49CYSCYSTHRTHRDD172 - 188139 - 155
59CYSCYSTHRTHREE172 - 188139 - 155
69CYSCYSTHRTHRFF172 - 188139 - 155
79CYSCYSTHRTHRGG172 - 188139 - 155
89CYSCYSTHRTHRHH172 - 188139 - 155
110VALVALGLUGLUAA193 - 196160 - 163
210VALVALGLUGLUBB193 - 196160 - 163
310VALVALGLUGLUCC193 - 196160 - 163
410VALVALGLUGLUDD193 - 196160 - 163
510VALVALGLUGLUEE193 - 196160 - 163
610VALVALGLUGLUFF193 - 196160 - 163
710VALVALGLUGLUGG193 - 196160 - 163
810VALVALGLUGLUHH193 - 196160 - 163

-
要素

#1: タンパク質
macro domain of Non-structural protein 3 / X (ADRP) domain


分子量: 18457.342 Da / 分子数: 8 / 変異: L122M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Feline infectious peritonitis virus (ウイルス)
: FIPV WSU-79/1146 / プラスミド: pETM11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) pLys / 参照: UniProt: Q98VG9
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2343 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 5.926919 Å3/Da / 溶媒含有率: 79.247231 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: ammonium citrate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月13日
放射モノクロメーター: Diamond (111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 176415 / Num. obs: 176075 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 21.5 % / Biso Wilson estimate: 31.389 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.154 / Net I/σ(I): 20.33
反射 シェル解像度: 2.2→2.33 Å / Rmerge(I) obs: 0.607 / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / Num. measured obs: 605300 / Num. unique obs: 28013 / % possible all: 98.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→24.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / WRfactor Rfree: 0.17 / WRfactor Rwork: 0.139 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / FOM work R set: 0.915 / SU B: 2.869 / SU ML: 0.074 / SU R Cruickshank DPI: 0.111 / SU Rfree: 0.113 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.111 / ESU R Free: 0.113 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.181 8797 5 %RANDOM
Rwork0.147 ---
obs0.149 175890 99.99 %-
all-175890 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 88.69 Å2 / Biso mean: 39.885 Å2 / Biso min: 7.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→24.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10668 0 0 2343 13011
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.02210882
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6241.97614775
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.37751428
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.24324.754488
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.095151983
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.3821564
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.21726
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0218124
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9061.56787
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.661211003
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.81434095
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6784.53729
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
A564MEDIUM POSITIONAL0.10.5
B564MEDIUM POSITIONAL0.140.5
C564MEDIUM POSITIONAL0.080.5
D564MEDIUM POSITIONAL0.080.5
E564MEDIUM POSITIONAL0.120.5
F564MEDIUM POSITIONAL0.110.5
G564MEDIUM POSITIONAL0.110.5
H564MEDIUM POSITIONAL0.110.5
A500LOOSE POSITIONAL0.365
B500LOOSE POSITIONAL0.385
C500LOOSE POSITIONAL0.355
D500LOOSE POSITIONAL0.355
E500LOOSE POSITIONAL0.335
F500LOOSE POSITIONAL0.385
G500LOOSE POSITIONAL0.35
H500LOOSE POSITIONAL0.375
A564MEDIUM THERMAL1.652
B564MEDIUM THERMAL0.942
C564MEDIUM THERMAL0.752
D564MEDIUM THERMAL0.752
E564MEDIUM THERMAL1.382
F564MEDIUM THERMAL3.152
G564MEDIUM THERMAL1.822
H564MEDIUM THERMAL1.822
A500LOOSE THERMAL1.56
B500LOOSE THERMAL1.12
C500LOOSE THERMAL0.78
D500LOOSE THERMAL0.78
E500LOOSE THERMAL1.57
F500LOOSE THERMAL2.74
G500LOOSE THERMAL1.66
H500LOOSE THERMAL1.78
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.217 599 -
Rwork0.174 12262 -
all-12861 -
obs--99.87 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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