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- PDB-3esw: Complex of yeast PNGase with GlcNAc2-IAc. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3esw
タイトルComplex of yeast PNGase with GlcNAc2-IAc.
要素
  • Peptide-N(4)-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase
  • UV excision repair protein RAD23
キーワードHYDROLASE / Glycoproteins Peptide:N-glycanase Chitobiose / Metal-binding / Nucleus / DNA damage / DNA repair / Phosphoprotein / Ubl conjugation pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-dependent glycoprotein ERAD pathway / PNGase complex / peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase / nucleotide-excision repair factor 2 complex / peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase activity / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / proteasome binding / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / polyubiquitin modification-dependent protein binding ...ubiquitin-dependent glycoprotein ERAD pathway / PNGase complex / peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase / nucleotide-excision repair factor 2 complex / peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase activity / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / proteasome binding / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / polyubiquitin modification-dependent protein binding / ERAD pathway / ubiquitin binding / protein-macromolecule adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
XPC-binding domain / C8orf32 fold - #30 / C8orf32 fold / : / Rad4 transglutaminase-like domain / UV excision repair protein Rad23 / XPC-binding domain / XPC-binding domain superfamily / XPC-binding domain / Transglutaminase-like superfamily ...XPC-binding domain / C8orf32 fold - #30 / C8orf32 fold / : / Rad4 transglutaminase-like domain / UV excision repair protein Rad23 / XPC-binding domain / XPC-binding domain superfamily / XPC-binding domain / Transglutaminase-like superfamily / Heat shock chaperonin-binding / Transglutaminase/protease-like homologues / Heat shock chaperonin-binding motif. / Transglutaminase-like / UBA/TS-N domain / N-terminal domain of TfIIb - #10 / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / N-terminal domain of TfIIb / UBA-like superfamily / Single Sheet / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
UV excision repair protein RAD23 / Peptide-N(4)-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Zhao, G. / Zhou, X. / Lennarz, W.J. / Schindelin, H.
引用ジャーナル: Glycobiology / 年: 2009
タイトル: Structural and mutational studies on the importance of oligosaccharide binding for the activity of yeast PNGase.
著者: Zhao, G. / Li, G. / Zhou, X. / Matsuo, I. / Ito, Y. / Suzuki, T. / Lennarz, W.J. / Schindelin, H.
履歴
登録2008年10月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptide-N(4)-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase
B: UV excision repair protein RAD23
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2384
ポリマ－47,7482
非ポリマー4902
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2860 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area20360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.530, 131.530, 127.751
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Peptide-N(4)-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase / PNGase / Peptide:N-glycanase 1 / yPNG1


分子量: 41698.070 Da / 分子数: 1 / 断片: peptide:N-glycanase / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PNG1, YPL096W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 Codon Plus RIL
参照: UniProt: Q02890, peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase
#2: タンパク質 UV excision repair protein RAD23


分子量: 6049.967 Da / 分子数: 1 / 断片: XPCB Domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RAD23, SYGP-ORF29, YEL037C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 Codon Plus RIL / 参照: UniProt: P32628
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 81.59 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5 and 2.0 M sodium chloride, EVAPORATION, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年8月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→37.969 Å / Num. obs: 17986 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Rsym value: 0.126 / Net I/σ(I): 5.496
反射 シェル解像度: 3.4→3.58 Å / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.457 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Num. measured all: 20859 / Num. unique all: 2581 / Rsym value: 0.457 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.25データスケーリング
REFMAC5.5.0054精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
CBASSデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化開始モデル: PDB ENTRY 1X3Z

1x3z


解像度: 3.4→37.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 31.04 / SU ML: 0.235 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.42 / ESU R Free: 0.304 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 1084 5 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.199 17961 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 106.09 Å2 / Biso mean: 63.61 Å2 / Biso min: 7.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.04 Å23.02 Å20 Å2
2--6.04 Å20 Å2
3----9.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→37.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3184 0 29 7 3220
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0223282
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022260
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5991.964431
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.95235485
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.6745384
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.58924.593172
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.01115580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0611520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2475
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023610
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02672
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6191.51930
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0671.5778
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.18323119
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.23631352
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1574.51312
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.58 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.455 2581 -
Rwork0.349 1468 -
all-1553 -
obs--99.94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.49111.271.00911.77291.00221.108-0.2150.01750.0487-0.10950.0850.1496-0.14930.27090.130.0506-0.03370.01570.22530.02110.052784.874747.402599.4067
24.4614-0.03513.79510.74121.68939.24520.1354-0.27030.0298-0.07830.1641-0.09850.3401-0.4694-0.29950.0994-0.14870.00380.23110.00080.05158.438335.819482.9119
39.20333.0831.43878.95652.57157.3019-0.154-0.51470.5066-0.30660.0341-0.1314-0.24660.73330.120.0235-0.06130.00070.3482-0.03370.0421108.964660.0945106.8493
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-3 - 123
2X-RAY DIFFRACTION1A190 - 328
3X-RAY DIFFRACTION2A124 - 189
4X-RAY DIFFRACTION3B253 - 309

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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