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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3ehg | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the ATP-binding domain of DesK in complex with ATP | ||||||
![]() | Sensor kinase (YocF protein) | ||||||
![]() | TRANSFERASE / GHL ATPase domain / Kinase | ||||||
機能・相同性 | ![]() histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / phosphoprotein phosphatase activity / protein dimerization activity / protein kinase activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Trajtenberg, F. / Buschiazzo, A. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural and enzymatic insights into the ATP binding and autophosphorylation mechanism of a sensor histidine kinase 著者: Trajtenberg, F. / Grana, M. / Ruetalo, N. / Botti, H. / Buschiazzo, A. #1: ![]() タイトル: Structural plasticity and catalysis regulation of a thermosensor histidine kinase 著者: Albanesi, D. / Martin, M. / Trajtenberg, F. / Mansilla, M.C. / Haouz, A. / Alzari, P.M. / de Mendoza, D. / Buschiazzo, A. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 71.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 52.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14493.550 Da / 分子数: 1 / 断片: ATP-binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() | ||
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#2: 化合物 | ChemComp-ATP / | ||
#3: 化合物 | ChemComp-MG / | ||
#4: 化合物 | ChemComp-IOD / #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.81 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9 詳細: pH 9, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 110 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年2月19日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Varimax HF mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.737→42.035 Å / Num. all: 17082 / Num. obs: 17082 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 8.616 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 詳細: Hydrogens have been added in the riding positions atom record contains sum of TLS and residual B anisou record contains sum of TLS and residual U
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 68.94 Å2 / Biso mean: 26.488 Å2 / Biso min: 12.68 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.74→42.03 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.737→1.782 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 16.057 Å / Origin y: 39.802 Å / Origin z: 9.312 Å
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