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- PDB-3ea2: Crystal Structure of the Myo-inositol bound Y247S/Y251S Mutant of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ea2
タイトルCrystal Structure of the Myo-inositol bound Y247S/Y251S Mutant of Phosphatidylinositol-Specific Phospholipase C from Bacillus Thuringiensis
要素1-phosphatidylinositol phosphodiesterase
キーワードLYASE / phosphatidylinositol-specific phospholipase C / myo-inositol / PI-PLC / Dimer / interfacially impaired / membrane binding / TIM barrel / Lipid degradation / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylinositol diacylglycerol-lyase / phosphatidylinositol diacylglycerol-lyase activity / phosphoric diester hydrolase activity / lipid catabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Phosphatidylinositol (PI) phosphodiesterase / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2,3,4,5,6-HEXAHYDROXY-CYCLOHEXANE / 1-phosphatidylinositol phosphodiesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus thuringiensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Shi, X. / Shao, C. / Zhang, X. / Zambonelli, C. / Redfied, A.G. / Head, J.F. / Seaton, B.A. / Roberts, M.F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Modulation of bacillus thuringiensis phosphatidylinositol-specific phospholipase C activity by mutations in the putative dimerization interface.
著者: Shi, X. / Shao, C. / Zhang, X. / Zambonelli, C. / Redfield, A.G. / Head, J.F. / Seaton, B.A. / Roberts, M.F.
履歴
登録2008年8月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 1-phosphatidylinositol phosphodiesterase
B: 1-phosphatidylinositol phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,54710
ポリマ－68,7952
非ポリマー7538
水11,313628
1
A: 1-phosphatidylinositol phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8396
ポリマ－34,3971
非ポリマー4425
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: 1-phosphatidylinositol phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7084
ポリマ－34,3971
非ポリマー3113
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.518, 97.226, 112.727
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 1-phosphatidylinositol phosphodiesterase / Phosphatidylinositol diacylglycerol-lyase / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C / PI-PLC


分子量: 34397.359 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus thuringiensis (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P08954, phosphatidylinositol diacylglycerol-lyase
#2: 化合物 ChemComp-INS / 1,2,3,4,5,6-HEXAHYDROXY-CYCLOHEXANE / MYO-INOSITOL / イノシト-ル


分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 628 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.11 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 9% PEG 8000, 0.2M Zinc Acetate, 0.1M Sodium Cacodylate, pH 6.5, vapor diffusion, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1.1 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2005年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 45672 / % possible obs: 93.9 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Χ2: 1.401 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.95-26.90.34832301.642100
2-2.0570.26431531.614100
2.05-2.16.90.22132121.654100
2.1-2.1670.19832131.628100
2.16-2.236.70.20327471.65986.5
2.23-2.316.20.18414581.6945.3
2.31-2.47.10.13732041.48100
2.4-2.517.10.12432161.425100
2.51-2.657.10.10732291.391100
2.65-2.817.10.09532341.317100
2.81-3.037.10.08132471.259100
3.03-3.337.10.06832541.106100
3.33-3.826.90.0625131.03276.9
3.82-4.816.80.05732860.94199.2
4.81-506.70.0734761.3499.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 0.504 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.354
最高解像度最低解像度
Translation4 Å15 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR2.5位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→50 Å / FOM work R set: 0.863 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.226 3579 7.4 %
Rwork0.189 --
obs-44143 91.1 %
溶媒の処理Bsol: 52.422 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 21.651 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.327 Å20 Å20 Å2
2---5.606 Å20 Å2
3---4.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4816 0 30 628 5474
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.2541.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.9912
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.8082
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.8432.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4INS.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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