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万見
- PDB-3dyu: Crystal structure of Snx9PX-BAR (230-595), H32 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dyu
タイトルCrystal structure of Snx9PX-BAR (230-595), H32
要素Sorting nexin-9
キーワードTRANSPORT PROTEIN / 3-helix-bundle / BAR domain / PX domain / Phosphoprotein / Protein transport / SH3 domain / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid tube assembly / cuticular plate / plasma membrane tubulation / 1-phosphatidylinositol binding / Arp2/3 complex binding / cleavage furrow formation / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / regulation of synaptic vesicle endocytosis / clathrin-coated vesicle / endosomal transport ...lipid tube assembly / cuticular plate / plasma membrane tubulation / 1-phosphatidylinositol binding / Arp2/3 complex binding / cleavage furrow formation / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / regulation of synaptic vesicle endocytosis / clathrin-coated vesicle / endosomal transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / positive regulation of actin filament polymerization / mitotic cytokinesis / positive regulation of protein kinase activity / clathrin-coated pit / ruffle / phosphatidylinositol binding / receptor-mediated endocytosis / positive regulation of GTPase activity / intracellular protein transport / cytoplasmic vesicle membrane / trans-Golgi network / endocytosis / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / cytoplasmic vesicle / protein-containing complex assembly / cadherin binding / ubiquitin protein ligase binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
SNX9, SH3 domain / Sorting nexin-9, BAR domain / Sorting nexin-9, PX domain / Sorting nexin 9 family / Sorting nexin protein, WASP-binding domain / WASP-binding domain of Sorting nexin protein / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology ...SNX9, SH3 domain / Sorting nexin-9, BAR domain / Sorting nexin-9, PX domain / Sorting nexin 9 family / Sorting nexin protein, WASP-binding domain / WASP-binding domain of Sorting nexin protein / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Wang, Q. / Kaan, H.Y.K. / Sondermann, H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Structure and plasticity of endophilin and sorting nexin 9.
著者: Wang, Q. / Kaan, H.Y. / Hooda, R.N. / Goh, S.L. / Sondermann, H.
履歴
登録2008年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sorting nexin-9
B: Sorting nexin-9
C: Sorting nexin-9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,2743
ポリマ－127,2743
非ポリマー00
水00
1
A: Sorting nexin-9
B: Sorting nexin-9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,8492
ポリマ－84,8492
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6140 Å2
ΔGint-47.3 kcal/mol
Surface area37870 Å2
手法PISA
2
C: Sorting nexin-9

C: Sorting nexin-9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,8492
ポリマ－84,8492
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_455y-1/3,x+1/3,-z+1/31
Buried area6410 Å2
ΔGint-47.6 kcal/mol
Surface area37500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.765, 131.765, 569.072
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Sorting nexin-9 / SH3 and PX domain-containing protein 1 / Protein SDP1 / SH3 and PX domain-containing protein 3A


分子量: 42424.609 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 230-595 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNX9, SH3PX1, SH3PXD3A / プラスミド: pProExHTb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9Y5X1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.07 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.8M Ammonium sulfate, 0.1M Tris-HCl pH 8.5, 5% PEG 400, 0.05M MgSO4, 15% Xylitol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9771 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月17日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: KOHZU HLD8-24 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9771 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.1→50 Å / Num. all: 15467 / Num. obs: 15467 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.2 % / Biso Wilson estimate: 129.53 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rsym value: 0.109 / Net I/σ(I): 25.9
反射 シェル解像度: 4.1→4.25 Å / 冗長度: 12.8 % / Rmerge(I) obs: 0.888 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.483 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 2RAK, 3DYT

2rak

3dyt


解像度: 4.1→32.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Data cutoff high absF: 32734.29 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: STRUCTURE WAS SOLVED BY MOLECULAR REPLACEMENT AND NOT REFINED DUE TO VERY LOW RESOLUTION OF THE DATA COLLECTED. THE ONLY MODIFICATION PERFORMED TO THE OBTAINED MODEL FROM MOLECULAR ...詳細: STRUCTURE WAS SOLVED BY MOLECULAR REPLACEMENT AND NOT REFINED DUE TO VERY LOW RESOLUTION OF THE DATA COLLECTED. THE ONLY MODIFICATION PERFORMED TO THE OBTAINED MODEL FROM MOLECULAR REPLACEMENT WAS SOME RIGID BODY ADJUSTMENT OF HELICAL TIPS AND DOMAINS (RESIDUES 507-548, RESIDUES 230-390, RESIDUES 391-595) ACCORDING TO THE ELECTRON DENSITY. AUTHORS DID NOT HAVE ENOUGH DATA TO SEE THE SIDE CHAIN POSITIONS. THE CLASHES BETWEEN SIDE CHAINS OF SURFACE RESIDUES WERE REMOVED USING ALTERNATIVE ROTAMER CONFORMATION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.403 682 5 %RANDOM
Rwork0.388 ---
obs0.388 13767 89.2 %-
all-13767 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 102.447 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 153.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-17.36 Å20 Å20 Å2
2--17.36 Å20 Å2
3----34.72 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.85 Å0.96 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a2.54 Å1.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.1→32.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8931 0 0 0 8931
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d3.56
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 4.1→4.36 Å / Rfactor Rfree error: 0.061 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.573 87 4.8 %
Rwork0.461 1739 -
obs--72.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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