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- PDB-3duz: Crystal structure of the postfusion form of baculovirus fusion pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3duz
タイトルCrystal structure of the postfusion form of baculovirus fusion protein GP64
要素Major envelope glycoprotein
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / Fusion protein (融合タンパク質) / coiled-coil (コイルドコイル) / fusion peptide (膜融合タンパク質) / trimer / viral (ウイルス性) / Glycoprotein (糖タンパク質) / Lipoprotein (リポタンパク質) / Membrane (生体膜) / Palmitate (パルミチン酸) / Phosphoprotein / Transmembrane (膜貫通型タンパク質) / Virion (ウイルス)
機能・相同性
機能・相同性情報


modulation by virus of host process / membrane fusion involved in viral entry into host cell / viral budding from plasma membrane / membrane => GO:0016020 / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #710 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2130 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3010 / nitrate reductase tail / nitrate reductase tail - #10 / Baculovirus Gp64, envelope glycoprotein / Baculovirus gp64 envelope glycoprotein family / Other non-globular / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular ...OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #710 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2130 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3010 / nitrate reductase tail / nitrate reductase tail - #10 / Baculovirus Gp64, envelope glycoprotein / Baculovirus gp64 envelope glycoprotein family / Other non-globular / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Major envelope glycoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Autographa californica nuclear polyhedrosis virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Kadlec, J. / Loureiro, S. / Abrescia, N.G.A. / Jones, I.M. / Stuart, D.I.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: The postfusion structure of baculovirus gp64 supports a unified view of viral fusion machines.
著者: Kadlec, J. / Loureiro, S. / Abrescia, N.G. / Stuart, D.I. / Jones, I.M.
履歴
登録2008年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major envelope glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,8766
ポリマ－55,8731
非ポリマー1,0035
水0
1
A: Major envelope glycoprotein
ヘテロ分子

A: Major envelope glycoprotein
ヘテロ分子

A: Major envelope glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,62718
ポリマ－167,6183
非ポリマー3,00915
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
Buried area32080 Å2
ΔGint-532 kcal/mol
Surface area58650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.470, 87.470, 431.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

-
要素

#1: タンパク質 Major envelope glycoprotein / gp67


分子量: 55872.758 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 21-499 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Autographa californica nuclear polyhedrosis virus (ウイルス)
遺伝子: GP67, P67 / プラスミド: BacPAK6
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: P17501
#2: 化合物
ChemComp-HG / MERCURY (II) ION / 水銀


分子量: 200.590 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 10% PEG 6000, 100 mM citric acid, 200 mM potassium sodium tartrate, pH 5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 1.0039, 0.8856, 1.0714, 1.0711
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月14日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.00391
20.88561
31.07141
41.07111
反射解像度: 2.95→50 Å / Num. obs: 13594 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): 3.3 / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 2.95→3.05 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 3.29 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DNAデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.95→47.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.902 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.846 / SU B: 15.969 / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.416 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2696 657 4.8 %RANDOM
Rwork0.22398 ---
obs0.22606 12936 97.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.153 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2 Å21 Å20 Å2
2--2 Å20 Å2
3----3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→47.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3360 0 5 0 3365
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0213430
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0871.9364638
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6185415
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.97525.6175
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.14215625
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.6211515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2506
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022587
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2020.21242
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.22286
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1030.291
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0670.24
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2340.2160
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2220.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4221.52116
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.77423362
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.72431470
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.2744.51276
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.95→3.026 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 42 -
Rwork0.27 982 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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