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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3dtt | ||||||
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タイトル | Crystal structure of a putative f420 dependent nadp-reductase (arth_0613) from arthrobacter sp. fb24 at 1.70 A resolution | ||||||
![]() | NADP oxidoreductase | ||||||
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機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of putative coenzyme F420H2:NADP+ oxidoreductase (YP_830112.1) from Arthrobacter sp. FB24 at 1.70 A resolution 著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 107 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 84.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | AUTHORS STATE THAT CRYSTAL PACKING ANALYSIS ANALYSIS SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 26053.277 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: YP_830112.1, Arth_0613 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | ![]() #3: 化合物 | ![]() #4: 化合物 | ChemComp-CL / | ![]() #5: 水 | ChemComp-HOH / | ![]() 配列の詳細 | THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATI | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.61 % |
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結晶化![]() | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6 詳細: 0.2M ammonium acetate, 30.0% polyethylene glycol 4000, 0.1M sodium acetate pH 4.6, NANODROP', VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月26日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 1.7→58.222 Å / Num. obs: 40912 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 14.781 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 8.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 2 %
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-位相決定
位相決定![]() | 手法: ![]() |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法![]() ![]() 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. NADP (NAP) AND ACETATE (ACT) MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION ARE MODELED.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 17.554 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→58.222 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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