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万見
- PDB-3dnm: Crystal Structure Hormone-Sensitive Lipase from a Metagenome Library -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dnm
タイトルCrystal Structure Hormone-Sensitive Lipase from a Metagenome Library
要素Esterase/lipase
キーワードHYDROLASE / alpha/beta hydrolase fold
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
Lipase, GDXG, putative histidine active site / Lipase, GDXG, putative serine active site / Lipolytic enzymes "G-D-X-G" family, putative histidine active site. / Lipolytic enzymes "G-D-X-G" family, putative serine active site. / Alpha/beta hydrolase fold-3 / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / Esterase/lipase
類似検索 - 構成要素
生物種uncultured bacterium (環境試料)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Hwang, K.Y. / Nam, K.H.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: Structural and functional analysis of a novel hormone-sensitive lipase from a metagenome library
著者: Nam, K.H. / Kim, M.-Y. / Kim, S.-J. / Priyadarshi, A. / Kwon, S.-T. / Koo, B.-S. / Yoon, S.-H. / Hwang, K.Y.
履歴
登録2008年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Esterase/lipase
B: Esterase/lipase
C: Esterase/lipase
D: Esterase/lipase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,68522
ポリマ－144,0284
非ポリマー1,65718
水3,675204
1
A: Esterase/lipase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2774
ポリマ－36,0071
非ポリマー2703
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Esterase/lipase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7589
ポリマ－36,0071
非ポリマー7518
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Esterase/lipase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2774
ポリマ－36,0071
非ポリマー2703
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Esterase/lipase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,3735
ポリマ－36,0071
非ポリマー3664
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
D: Esterase/lipase
ヘテロ分子

D: Esterase/lipase
ヘテロ分子

A: Esterase/lipase
ヘテロ分子

A: Esterase/lipase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,30118
ポリマ－144,0284
非ポリマー1,27314
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_565-x,-y+3/2,z1
crystal symmetry operation2_564-x+1/2,-y+1,z-1/21
crystal symmetry operation5_454x-1/2,y+1/2,z-1/21
Buried area8080 Å2
ΔGint-136 kcal/mol
Surface area42650 Å2
手法PISA
6
B: Esterase/lipase
C: Esterase/lipase
ヘテロ分子

B: Esterase/lipase
C: Esterase/lipase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,06926
ポリマ－144,0284
非ポリマー2,04222
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-y+1/2,z1
Buried area9800 Å2
ΔGint-256 kcal/mol
Surface area42320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.321, 126.828, 233.393
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
詳細This protein works in monomer. But crystallographical data shows the dimer protein as reported in some related papers. The depositors consider that the dimer formation is crystallographical data.

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要素

#1: タンパク質
Esterase/lipase


分子量: 36006.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) uncultured bacterium (環境試料)
解説: this protein was purified from Metagenome Library(soil uncultured bacteria)
遺伝子: estE7 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q0GMU1, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素
#2: 化合物
ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.19 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M Bis-Tris propane, pH 7.0, 0.2M ammonium sulfate, 1M lithium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 6C1 / 波長: 1.23 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月8日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.23 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. all: 47996 / Num. obs: 42217 / % possible obs: 88 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / % possible all: 96.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LZL

1lzl


解像度: 2.8→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.282 2115 RANDOM
Rwork0.233 --
obs0.233 40102 -
all-42217 -
原子変位パラメータBiso mean: 47.8071 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.879 Å20 Å20 Å2
2---21.503 Å20 Å2
3---12.624 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8839 0 86 204 9129
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.93
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.2131.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.0832
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.7382
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.7042.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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