[日本語] English
万見
- PDB-3dlm: Crystal structure of Tudor domain of human Histone-lysine N-methy... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dlm
タイトルCrystal structure of Tudor domain of human Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1
要素Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1
キーワードTRANSFERASE / SETDB1_HUMAN / Histone-lysine N-methyltransferase / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / Alternative splicing / Chromatin regulator / Chromosomal protein / Coiled coil / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / Repressor / S-adenosyl-L-methionine / Transcription / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-N6,N6-dimethyl-lysine9 N-methyltransferase / histone H3K9 trimethyltransferase activity / histone H3K9 monomethyltransferase activity / : / heterochromatin organization / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins ...[histone H3]-N6,N6-dimethyl-lysine9 N-methyltransferase / histone H3K9 trimethyltransferase activity / histone H3K9 monomethyltransferase activity / : / heterochromatin organization / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / promoter-specific chromatin binding / PKMTs methylate histone lysines / chromosome / methylation / negative regulation of gene expression / intracellular membrane-bounded organelle / chromatin binding / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1 / Domain of unknown function DUF5604 / Domain of unknown function (DUF5604) / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Histone methyltransferase, Tudor domain 1 / Histone methyltransferase, Tudor domain 2 / Histone methyltransferase Tudor domain / Histone methyltransferase Tudor domain 1 / : / : ...Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1 / Domain of unknown function DUF5604 / Domain of unknown function (DUF5604) / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Histone methyltransferase, Tudor domain 1 / Histone methyltransferase, Tudor domain 2 / Histone methyltransferase Tudor domain / Histone methyltransferase Tudor domain 1 / : / : / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Tudor domain / Tudor domain / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SH3 type barrels. - #140 / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG DNA binding / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG-binding domain (MBD) profile. / DNA-binding domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Amaya, M.F. / Dombrovski, L. / Loppnau, P. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Min, J. / Wu, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The crystal structure of Tudor domain of human Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1.
著者: Dombrovski, L. / Amaya, M.F. / Loppnau, P. / Bochkarev, A. / Min, J. / Wu, H.
履歴
登録2008年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8881
ポリマ－24,8881
非ポリマー00
水3,819212
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.518, 63.689, 69.083
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1 / SET domain bifurcated 1 / ERG-associated protein with SET domain / ESET / Histone H3-K9 ...SET domain bifurcated 1 / ERG-associated protein with SET domain / ESET / Histone H3-K9 methyltransferase 4 / H3-K9-HMTase 4 / Lysine N- methyltransferase 1E


分子量: 24887.756 Da / 分子数: 1 / 変異: Domain: Residues 196-402 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETDB1, KIAA0067, KMT1E / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q15047, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 212 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.5 microliter of the protein solution was mixed with 1.5 microliter of the reservoir solution containing 0.2 M Disodium tartrate, 20% PEG 3350 and 0.1M Hepes pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING ...詳細: 1.5 microliter of the protein solution was mixed with 1.5 microliter of the reservoir solution containing 0.2 M Disodium tartrate, 20% PEG 3350 and 0.1M Hepes pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ DW / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→50 Å / Num. obs: 24050 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Χ2: 1.409 / Net I/σ(I): 42.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.77-1.836.60.17823571.72499.6
1.83-1.916.80.14423651.71699.9
1.91-1.996.90.1223641.63799.7
1.99-2.16.90.09923811.6999.8
2.1-2.236.90.08423591.43799.8
2.23-2.470.07323931.21999.7
2.4-2.647.10.06123981.146100
2.64-3.037.10.05224331.10499.9
3.03-3.817.10.04824331.13599.6
3.81-506.80.03925671.36299.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.77→46.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 2.314 / SU ML: 0.076 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.134 / ESU R Free: 0.124 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 1223 5.1 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.21 23997 99.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 53.22 Å2 / Biso mean: 27.003 Å2 / Biso min: 16.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.49 Å20 Å20 Å2
2---0.64 Å20 Å2
3---0.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→46.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1702 0 0 212 1914
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0221746
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3691.9582361
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.285206
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.5623.07778
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.73515311
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.6491512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2250
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021309
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.2743
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.21194
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.120.2165
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.170.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1040.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.991.51061
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.56721667
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4443814
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4084.5694
LS精密化 シェル解像度: 1.77→1.815 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 84 -
Rwork0.265 1643 -
all-1727 -
obs--98.57 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る