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- PDB-3dej: Crystal Structures of Caspase-3 with Bound Isoquinoline-1,3,4-tri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dej
タイトルCrystal Structures of Caspase-3 with Bound Isoquinoline-1,3,4-trione Derivative Inhibitors
要素Caspase-3
キーワードHydrolase / Apoptosis / Caspase-3 / Isoquinoline-1 / 3 / 4-trione derivatives / Inactivation / protein-inhibitor complex / Cytoplasm / Phosphoprotein / Polymorphism / Protease / S-nitrosylation / Thiol protease / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-3 / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / glial cell apoptotic process / NADE modulates death signalling / luteolysis ...caspase-3 / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / glial cell apoptotic process / NADE modulates death signalling / luteolysis / response to cobalt ion / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / death-inducing signaling complex / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / cellular response to staurosporine / Apoptosis induced DNA fragmentation / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / death receptor binding / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / axonal fasciculation / Signaling by Hippo / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / fibroblast apoptotic process / execution phase of apoptosis / negative regulation of cytokine production / epithelial cell apoptotic process / platelet formation / Other interleukin signaling / positive regulation of amyloid-beta formation / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / negative regulation of B cell proliferation / T cell homeostasis / negative regulation of activated T cell proliferation / B cell homeostasis / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / protein maturation / negative regulation of cell cycle / response to X-ray / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to amino acid / cell fate commitment / regulation of macroautophagy / response to tumor necrosis factor / Pyroptosis / response to glucose / response to UV / response to glucocorticoid / keratinocyte differentiation / enzyme activator activity / striated muscle cell differentiation / Degradation of the extracellular matrix / intrinsic apoptotic signaling pathway / erythrocyte differentiation / hippocampus development / apoptotic signaling pathway / sensory perception of sound / response to nicotine / protein catabolic process / regulation of protein stability / response to hydrogen peroxide / neuron differentiation / protein processing / response to wounding / positive regulation of neuron apoptotic process / response to estradiol / peptidase activity / heart development / neuron apoptotic process / protease binding / response to lipopolysaccharide / aspartic-type endopeptidase activity / learning or memory / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / cysteine-type endopeptidase activity / neuronal cell body / apoptotic process / DNA damage response / protein-containing complex binding / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain ...Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-RXC / Caspase-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Wu, J. / Du, J. / Li, J. / Ding, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Isoquinoline-1,3,4-trione Derivatives Inactivate Caspase-3 by Generation of Reactive Oxygen Species
著者: Du, J.-Q. / Wu, J. / Zhang, H.-J. / Zhang, Y.-H. / Qiu, B.-Y. / Wu, F. / Chen, Y.-H. / Li, J.-Y. / Nan, F.-J. / Ding, J.-P. / Li, J.
履歴
登録2008年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-3
B: Caspase-3
C: Caspase-3
D: Caspase-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,6675
ポリマ－114,2664
非ポリマー4011
水2,234124
1
A: Caspase-3
B: Caspase-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,1332
ポリマ－57,1332
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4300 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area18780 Å2
手法PISA
2
C: Caspase-3
D: Caspase-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,5343
ポリマ－57,1332
非ポリマー4011
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4000 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area19150 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10220 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area36010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.433, 96.675, 180.446
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Caspase-3 / CASP-3 / Apopain / Cysteine protease CPP32 / Yama protein / CPP-32 / SREBP cleavage activity 1 / ...CASP-3 / Apopain / Cysteine protease CPP32 / Yama protein / CPP-32 / SREBP cleavage activity 1 / SCA-1 / Caspase-3 subunit p17 / Caspase-3 subunit p12


分子量: 28566.500 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET32b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P42574, caspase-3
#2: 化合物 ChemComp-RXC / (1S)-1-(3-chlorophenyl)-2-oxo-2-[(1,3,4-trioxo-1,2,3,4-tetrahydroisoquinolin-5-yl)amino]ethyl acetate


分子量: 400.769 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H13ClN2O6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細THE INHIBITOR WAS SYNTHESIZED AT CHINESE NATIONAL CENTER FOR DRUG SCREENING
配列の詳細190TH RESIDUE IN ALL CHAINS IS ASP AND IS A NATURAL VARIANT FOR CASP3_HUMAN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.75 % / Mosaicity: 0.494 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 4-6% polyethylene glycol 6000, 0.1M HEPES pH 7.6, 20mM L-cysteine, 5% glycerol, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 35800 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Χ2: 1.085 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.482 / Num. unique all: 3338 / Χ2: 0.385 / % possible all: 94.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.1.24精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GFW

1gfw


解像度: 2.6→46.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 12.196 / SU ML: 0.257 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.346 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 1785 5 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.217 35739 99.18 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 62.071 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.31 Å20 Å20 Å2
2---0.97 Å20 Å2
3----0.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→46.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7549 0 28 124 7701
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0217736
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2421.95310404
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2635921
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.21119
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025809
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.23524
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1270.2330
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1520.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0840.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6261.54618
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.2127455
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.55933118
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.2224.52949
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.90127736
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free1.7442124
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded1.08627578
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.391 135
Rwork0.322 2295
all-2430

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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