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Yorodumi- PDB-3ddh: The structure of a putative haloacid dehalogenase-like family hyd... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3ddh | ||||||
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Title | The structure of a putative haloacid dehalogenase-like family hydrolase from Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 | ||||||
Components | Putative haloacid dehalogenase-like family hydrolase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / HAD superfamily / Bacteroides thetaiotaomicron / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Bacteroides thetaiotaomicron (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Cuff, M.E. / Duggan, E. / Abdullah, J. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG) | ||||||
Citation | Journal: TO BE PUBLISHED Title: The structure of a putative haloacid dehalogenase-like family hydrolase from Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 Authors: Cuff, M.E. / Duggan, E. / Abdullah, J. / Joachimiak, A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3ddh.cif.gz | 109.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3ddh.ent.gz | 87 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3ddh.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3ddh_validation.pdf.gz | 447.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3ddh_full_validation.pdf.gz | 450.1 KB | Display | |
Data in XML | 3ddh_validation.xml.gz | 21.7 KB | Display | |
Data in CIF | 3ddh_validation.cif.gz | 31.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dd/3ddh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dd/3ddh | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data | |
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Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Details | The dimer in the AU is likely to be relevant. |
-Components
#1: Protein | Mass: 26695.799 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacteroides thetaiotaomicron (bacteria) Strain: VPI-5482 / Gene: BT_2180 / Plasmid: pMCSG7 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 (DE3) / References: UniProt: Q8A5Q8 #2: Chemical | ChemComp-MG / #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.14 Å3/Da / Density % sol: 42.43 % |
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Crystal grow | Temperature: 278 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 0.2M MgCl2, 0.1M HEPES pH7, 25% PEG 3350, 3% D(+) Trehalose dihydrate , pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-BM / Wavelength: 0.97855 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: CUSTOM-MADE / Detector: CCD / Date: Oct 8, 2007 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97855 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Redundancy: 8.8 % / Av σ(I) over netI: 7.2 / Number: 280444 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Χ2: 1.73 / D res high: 2 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 31723 / % possible obs: 99.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 2→50 Å / Num. all: 31723 / Num. obs: 31723 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 8.8 % / Biso Wilson estimate: 26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Χ2: 1.729 / Net I/σ(I): 7.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 2→2.05 Å / Redundancy: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.443 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 1939 / Χ2: 1.038 / % possible all: 93 |
-Phasing
Phasing | Method: SAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Phasing MAD | D res high: 2 Å / D res low: 50 Å / FOM : 0.254 / FOM acentric: 0.29 / FOM centric: 0 / Reflection: 31605 / Reflection acentric: 27721 / Reflection centric: 3884 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set | R cullis acentric: 2.02 / R cullis centric: 1 / Highest resolution: 2 Å / Lowest resolution: 50 Å / Loc acentric: 0.2 / Loc centric: 0.2 / Power acentric: 0 / Power centric: 0 / Reflection acentric: 27721 / Reflection centric: 3884 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set shell | ID: 1 / R cullis centric: 1 / Power acentric: 0 / Power centric: 0
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Phasing MAD set site |
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Phasing MAD shell |
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Phasing dm | Method: Solvent flattening and Histogram matching / Reflection: 31605 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 2→33.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 7.423 / SU ML: 0.111 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.19 / ESU R Free: 0.165 Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 24.487 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→33.4 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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