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万見
- PDB-3cs5: NblA protein from Synechococcus elongatus PCC 7942 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cs5
タイトルNblA protein from Synechococcus elongatus PCC 7942
要素Phycobilisome degradation protein nblA
キーワードPHOTOSYNTHESIS / phycobilisome / nutrient stress / bleaching / helix-turn-helix / partial merohedral twinning
機能・相同性Phycobilisome degradation protein NblA / Phycobilisome degradation protein NblA / Phycobilisome degradation protein NblA superfamily / Phycobilisome degradation protein nblA / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Phycobilisome degradation protein NblA
機能・相同性情報
生物種Synechococcus sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Dines, M. / Sendersky, E. / Schwarz, R. / Adir, N.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structural, Functional, and Mutational Analysis of the NblA Protein Provides Insight into Possible Modes of Interaction with the Phycobilisome
著者: Dines, M. / Sendersky, E. / David, L. / Schwarz, R. / Adir, N.
#1: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2007
タイトル: Crystallization of sparingly soluble stress-related proteins from cyanobacteria by controlled urea solublization
著者: Dines, M. / Sendersky, E. / Schwarz, R. / Adir, N.
履歴
登録2008年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phycobilisome degradation protein nblA
B: Phycobilisome degradation protein nblA
C: Phycobilisome degradation protein nblA
D: Phycobilisome degradation protein nblA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2404
ポリマ－28,2404
非ポリマー00
水48627
1
A: Phycobilisome degradation protein nblA
B: Phycobilisome degradation protein nblA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1202
ポリマ－14,1202
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2630 Å2
ΔGint-23.1 kcal/mol
Surface area7390 Å2
手法PISA
2
C: Phycobilisome degradation protein nblA
D: Phycobilisome degradation protein nblA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1202
ポリマ－14,1202
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2940 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area7230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.080, 78.080, 70.678
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number75
Space group name H-MP4
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-60-

HOH

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要素

#1: タンパク質
Phycobilisome degradation protein nblA


分子量: 7060.076 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Synechococcus sp. (バクテリア) / 株: PCC 7942 / 遺伝子: nblA / プラスミド: pQE-70 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35087
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 25% ethylene glycol, pH8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
Reflection twin
タイプCrystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
merohedral11h,k,l10.521
merohedral11h,-k,-l20.479
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 21001 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 20.1 Å2 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 9.75

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解析

ソフトウェア
名称分類
DNAデータ収集
PHASER位相決定
SHELXL-97精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2Q8V

2q8v


解像度: 2.2→20 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 4 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: This is a twinned structure, the detwin fraction is 0.479 and operator is 'h, -k, -l'.
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.3466 1844 Random
Rwork0.2476 --
all-21001 -
obs-18211 -
原子変位パラメータBiso mean: 27.5 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.509 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1644 0 0 27 1671
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d1.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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