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- PDB-3cq6: Histidinol-phosphate aminotransferase from Corynebacterium glutam... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cq6
タイトルHistidinol-phosphate aminotransferase from Corynebacterium glutamicum holo-form (PLP covalently bound )
要素Histidinol-phosphate aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / histidinol-phosphate aminotransferase / Corynebacterium glutamicum / PLP / Amino-acid biosynthesis / Histidine biosynthesis / Pyridoxal phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


histidinol-phosphate transaminase / histidinol-phosphate transaminase activity / L-histidine biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding
類似検索 - 分子機能
Histidinol-phosphate aminotransferase family / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase ...Histidinol-phosphate aminotransferase family / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Histidinol-phosphate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Sandalova, T. / Marienhagen, J. / Schneider, G.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2008
タイトル: Insights into the structural basis of substrate recognition by histidinol-phosphate aminotransferase from Corynebacterium glutamicum
著者: Marienhagen, J. / Sandalova, T. / Sahm, H. / Eggeling, L. / Schneider, G.
履歴
登録2008年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histidinol-phosphate aminotransferase
C: Histidinol-phosphate aminotransferase
E: Histidinol-phosphate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,06710
ポリマ－121,4023
非ポリマー6657
水6,503361
1
A: Histidinol-phosphate aminotransferase
C: Histidinol-phosphate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,5058
ポリマ－80,9352
非ポリマー5706
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8840 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area25440 Å2
手法PISA
2
E: Histidinol-phosphate aminotransferase
ヘテロ分子

E: Histidinol-phosphate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,1254
ポリマ－80,9352
非ポリマー1902
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area7860 Å2
ΔGint-53.7 kcal/mol
Surface area25640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)191.798, 80.017, 88.484
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.79, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11E-428-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
31E
12C
22E

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 5

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ARGARGLEULEUAA31 - 36634 - 369
21ARGARGLEULEUCB31 - 36634 - 369
31ARGARGLEULEUEC31 - 36634 - 369
12LYSLYSILEILECB3 - 306 - 33
22LYSLYSILEILEEC3 - 306 - 33

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Histidinol-phosphate aminotransferase / Imidazole acetol-phosphate transaminase


分子量: 40467.496 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
遺伝子: HisC / プラスミド: pET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9KJU4, histidinol-phosphate transaminase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 361 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.4M NaH2PO4, 1.6M K2HPO4, 0.2M NaCl, 0.1M imidazole, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.939 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月14日
放射モノクロメーター: Silicon (1 1 1) channel-cut / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.939 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→88 Å / Num. all: 75438 / Num. obs: 75438 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 28.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 10992 / Rsym value: 0.45 / % possible all: 96.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DNAデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3CQ5

3cq5


解像度: 2.1→30.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 5.508 / SU ML: 0.143 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.211 / ESU R Free: 0.181 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23837 3751 5 %RANDOM
Rwork0.19767 ---
all0.19962 71661 --
obs0.19962 71661 96.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.872 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.47 Å20 Å2-0.49 Å2
2--1.55 Å20 Å2
3----3.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→30.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8442 0 35 361 8838
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0228641
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025655
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2281.97711799
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.903313788
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.63251089
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.81623.969393
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.525151347
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.1221566
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.21365
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.029705
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021725
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.21805
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1960.26205
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1750.24319
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.24457
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1450.2393
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1090.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2870.260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1570.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7381.56963
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1461.52187
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.85428802
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.53633639
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3024.52997
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A1978medium positional0.170.5
12C1978medium positional0.170.5
13E1978medium positional0.10.5
21C163medium positional0.090.5
11A2358loose positional0.375
12C2358loose positional0.35
13E2358loose positional0.255
21C200loose positional0.225
11A1978medium thermal0.582
12C1978medium thermal0.742
13E1978medium thermal1.072
21C163medium thermal0.652
11A2358loose thermal1.0710
12C2358loose thermal1.110
13E2358loose thermal1.5310
21C200loose thermal1.0210
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 306 -
Rwork0.288 5253 -
obs-5253 96.64 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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