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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 3ck4 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | A heterospecific leucine zipper tetramer | ||||||
Components | (GCN4 leucine zipper) x 2 | ||||||
Keywords | PROTEIN BINDING / Coiled coils / anti-parallel tetramer / protein complex / heterospecific interaction / Activator / Amino-acid biosynthesis / DNA-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Transcription / Transcription regulation | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationFCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process ...FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / cellular response to amino acid starvation / RNA polymerase II transcription regulator complex / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.7 Å | ||||||
Authors | Liu, J. | ||||||
Citation | Journal: Chem.Biol. / Year: 2008Title: A heterospecific leucine zipper tetramer. Authors: Deng, Y. / Liu, J. / Zheng, Q. / Li, Q. / Kallenbach, N.R. / Lu, M. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 3ck4.cif.gz | 174.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb3ck4.ent.gz | 143 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 3ck4.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 3ck4_validation.pdf.gz | 502.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 3ck4_full_validation.pdf.gz | 507.3 KB | Display | |
| Data in XML | 3ck4_validation.xml.gz | 24 KB | Display | |
| Data in CIF | 3ck4_validation.cif.gz | 33.3 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ck/3ck4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ck/3ck4 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 3crpC ![]() 2b22S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| 3 | ![]()
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| Unit cell |
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| Details | The biological assembly is a hetero-tetramer. |
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Components
| #1: Protein/peptide | Mass: 3986.765 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: UNP residues 251-281 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: GCN4, AAS3, ARG9 / Plasmid: pAE4 / Production host: ![]() #2: Protein/peptide | Mass: 3986.699 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: UNP residues 251-281 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: GCN4, AAS3, ARG9 / Plasmid: pAE4 / Production host: ![]() #3: Chemical | ChemComp-MG / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.13 Å3/Da / Density % sol: 42.33 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 0.1M Tris-HCl, 0.2M magnesium chloride, 30% PEG 4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X4C / Wavelength: 0.9786 Å |
| Detector | Type: MAR scanner 345 mm plate / Detector: IMAGE PLATE / Date: Jul 23, 2006 |
| Radiation | Monochromator: GRAPHITE / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.9786 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 1.7→45.2 Å / Num. all: 41918 / Num. obs: 41918 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 2 % / Biso Wilson estimate: 22.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 12.7 |
| Reflection shell | Resolution: 1.7→1.76 Å / Redundancy: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.413 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 4137 / % possible all: 95.8 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: PDB ENTRY 2B22 Resolution: 1.7→45.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 4.327 / SU ML: 0.075 Isotropic thermal model: Isotropic with TLS group assigned for each peptide chain Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.112 / ESU R Free: 0.116 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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| Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 30.554 Å2
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| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.7→45.18 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Resolution: 1.7→1.745 Å / Total num. of bins used: 20
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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X-RAY DIFFRACTION
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