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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3ch0 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of glycerophosphoryl diester phosphodiesterase (YP_677622.1) from Cytophaga hutchinsonii ATCC 33406 at 1.50 A resolution | ||||||
要素 | Glycerophosphodiester phosphodiesterase | ||||||
キーワード | HYDROLASE / YP_677622.1 / glycerophosphoryl diester phosphodiesterase / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glycerophosphodiester phosphodiesterase / glycerophosphodiester phosphodiesterase activity / lipid metabolic process 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Cytophaga hutchinsonii ATCC 33406 (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å | ||||||
データ登録者 | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
引用 | ジャーナル: To be published タイトル: Crystal structure of glycerophosphoryl diester phosphodiesterase (YP_677622.1) from Cytophaga hutchinsonii ATCC 33406 at 1.50 A resolution 著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3ch0.cif.gz | 84 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3ch0.ent.gz | 61.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3ch0.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3ch0_validation.pdf.gz | 465.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3ch0_full_validation.pdf.gz | 466.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3ch0_validation.xml.gz | 17.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3ch0_validation.cif.gz | 26.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ch/3ch0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ch/3ch0 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | AUTHORS STATE THAT THE CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 31104.631 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Cytophaga hutchinsonii ATCC 33406 (バクテリア) 生物種: Cytophaga hutchinsonii / 株: NCIMB 9469 / 遺伝子: YP_677622.1, ugpQ, CHU_1005 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 参照: UniProt: Q11WD4, UniProt: A0A6N4SPL7*PLUS, glycerophosphodiester phosphodiesterase | ||||||||
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#2: 化合物 | ChemComp-CIT / | ||||||||
#3: 化合物 | ChemComp-EDO / #4: 化合物 | ChemComp-GOL / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | 配列の詳細 | THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATI | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.61 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 詳細: NANODROP, 14.0% PEG 4000, 24.227% 2-propanol, 5.0% Glycerol, 0.1M Citric acid pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837, 0.97910 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月4日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent (horizontal focusing) プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 1.5→29.553 Å / Num. obs: 56237 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 15.783 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 6.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-位相決定
位相決定 | 手法: 多波長異常分散 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.5→29.553 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 1.184 / SU ML: 0.045 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.062 / ESU R Free: 0.066 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. CITRATE (CIT) AND GLYCEROL (GOL) MOLECULES FROM CRYSTALLIZATION AND ETHYLENE GLYCOL (EDO) FROM CRYO SOLUTION WERE MODELED.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 13.008 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.5→29.553 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
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