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- PDB-3cf0: Structure of D2 subdomain of P97/VCP in complex with ADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cf0
タイトルStructure of D2 subdomain of P97/VCP in complex with ADP
要素Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードTRANSPORT PROTEIN / AAA / P97/VCP / ERAD / CDC48 / ATP-binding / Lipid-binding / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Transport / Ubl conjugation pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOH GTPase cycle / HSF1 activation / Translesion Synthesis by POLH / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Protein methylation / Ovarian tumor domain proteases / Hedgehog ligand biogenesis / ABC-family proteins mediated transport / Neddylation ...RHOH GTPase cycle / HSF1 activation / Translesion Synthesis by POLH / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Protein methylation / Ovarian tumor domain proteases / Hedgehog ligand biogenesis / ABC-family proteins mediated transport / Neddylation / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / KEAP1-NFE2L2 pathway / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / BAT3 complex binding / Derlin-1 retrotranslocation complex / protein-DNA covalent cross-linking repair / cytoplasm protein quality control / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / positive regulation of oxidative phosphorylation / : / aggresome assembly / deubiquitinase activator activity / regulation of protein localization to chromatin / ubiquitin-modified protein reader activity / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / vesicle-fusing ATPase / cellular response to misfolded protein / positive regulation of mitochondrial membrane potential / negative regulation of protein localization to chromatin / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / retrograde protein transport, ER to cytosol / stress granule disassembly / positive regulation of ATP biosynthetic process / regulation of synapse organization / ATPase complex / ubiquitin-specific protease binding / MHC class I protein binding / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / negative regulation of hippo signaling / translesion synthesis / interstrand cross-link repair / proteasomal protein catabolic process / ATP metabolic process / ERAD pathway / lipid droplet / Neutrophil degranulation / proteasome complex / viral genome replication / negative regulation of smoothened signaling pathway / macroautophagy / positive regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / ADP binding / autophagy / cytoplasmic stress granule / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-strand break repair / myelin sheath / site of double-strand break / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein phosphatase binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / ciliary basal body / protein domain specific binding / DNA repair / synapse / lipid binding / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vps4 C terminal oligomerisation domain / AAA ATPase, CDC48 family / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily ...Vps4 C terminal oligomerisation domain / AAA ATPase, CDC48 family / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / : / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Transitional endoplasmic reticulum ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Davies, J.M. / Brunger, A.T. / Weis, W.I.
引用ジャーナル: Structure / : 2008
タイトル: Improved Structures of Full-Length p97, an AAA ATPase: Implications for Mechanisms of Nucleotide-Dependent Conformational Change.
著者: Davies, J.M. / Brunger, A.T. / Weis, W.I.
履歴
登録2008年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
C: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
D: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
E: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
F: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
G: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
H: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
I: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
J: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
K: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
L: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
M: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
N: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)479,17528
ポリマ-473,19414
非ポリマー5,98114
00
1
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
C: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
G: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
H: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
M: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
N: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)239,58814
ポリマ-236,5977
非ポリマー2,9907
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22870 Å2
ΔGint-119.4 kcal/mol
Surface area84390 Å2
手法PISA
2
D: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
E: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
F: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
I: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
J: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
K: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
L: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)239,58814
ポリマ-236,5977
非ポリマー2,9907
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area23270 Å2
ΔGint-122.6 kcal/mol
Surface area84030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)173.317, 167.223, 209.465
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.29, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
71G
81H
91I
101J
111K
121L
131M
141N

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: ADP / End label comp-ID: ADP / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 463 - 900 / Label seq-ID: 1

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA - O
2BB - P
3CC - Q
4DD - R
5EE - S
6FF - T
7GG - U
8HH - V
9II - W
10JJ - X
11KK - Y
12LL - Z
13MM - AA
14NN - BA

-
要素

#1: タンパク質
Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)-ATPase p97 subunit / Valosin-containing protein / VCP


分子量: 33799.594 Da / 分子数: 14 / 断片: D2 subdomain OF P97/VCP (UNP residues 463-763) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Vcp / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q01853
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
非ポリマーの詳細SOME OF THE C-N BONDS OF THE ADP MOLECULES ARE SHORTER THAN THE STANDARD VALUES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.54 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: 100 mM Tris, pH 7.1, 2.45 M ammonium sulfate, and 0.2 M lithium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 108870 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1.5
反射 シェル解像度: 3→3.078 Å / % possible all: 99.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 50.172 / SU ML: 0.396 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R Free: 0.482 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 9759 9.2 %SHELLS
Rwork0.243 ---
obs0.244 96556 98.1 %-
all-96556 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 89.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20 Å2-1.35 Å2
2---0.45 Å20 Å2
3----0.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数30786 0 378 0 31164
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8331.519956
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.242231570
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.333312926
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it12.9684.511298
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / : 2228 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Atight positional0.060.05
2Btight positional0.060.05
3Ctight positional0.070.05
4Dtight positional0.060.05
5Etight positional0.070.05
6Ftight positional0.060.05
7Gtight positional0.070.05
8Htight positional0.060.05
9Itight positional0.060.05
10Jtight positional0.060.05
11Ktight positional0.060.05
12Ltight positional0.060.05
13Mtight positional0.070.05
14Ntight positional0.060.05
1Atight thermal0.140.5
2Btight thermal0.150.5
3Ctight thermal0.140.5
4Dtight thermal0.130.5
5Etight thermal0.170.5
6Ftight thermal0.140.5
7Gtight thermal0.130.5
8Htight thermal0.150.5
9Itight thermal0.130.5
10Jtight thermal0.130.5
11Ktight thermal0.130.5
12Ltight thermal0.160.5
13Mtight thermal0.160.5
14Ntight thermal0.140.5
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 722 -
Rwork0.34 6346 -
obs--99.3 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.02110.19040.02081.71750.18750.0205-0.0938-0.39750.35470.02590.01180.40390.0697-0.35920.082-0.04130.2449-0.04740.4196-0.26580.2757-35.615715.701521.3127
20.1383-0.2502-0.27920.99541.56262.62380.03240.11290.11170.0656-0.0725-0.2837-0.18760.00110.04010.04820.1113-0.1694-0.05390.00770.121-22.710337.0451-3.0395
30.2440.3689-0.17640.9128-0.34440.1874-0.1285-0.08520.16150.0732-0.0672-0.0544-0.34710.14040.19570.0997-0.0544-0.1110.10420.0806-0.0673-6.732829.0426-32.1623
40.626-0.07730.3284.69832.33621.6836-0.20630.30710.3243-0.12310.4163-0.5347-0.05910.4604-0.21-0.08180.08480.09730.38150.11750.1967-9.96820.247-122.6746
50.1112-0.11160.15840.9542-0.18841.3579-0.1081-0.0796-0.0399-0.23280.03520.04680.29690.33160.0728-0.1309-0.1477-0.0448-0.07190.0951-0.0227-16.742230.545-109.0426
60.89161.1335-0.2751.4411-0.35341.13270.2476-0.53090.22810.2759-0.1050.3961-0.07170.0608-0.1426-0.0747-0.09650.00420.1466-0.20620.2042-32.008938.005-78.9834
70.55810.6351-0.38081.034-0.72981.77360.0741-0.0584-0.077-0.3327-0.11190.06250.31060.38770.03770.09950.14-0.02670.1409-0.0113-0.174-0.5129-2.5154-44.7498
82.7163-1.2944-0.92492.4089-0.4752.8570.003-0.2744-0.15850.03790.3506-0.03550.5125-0.2179-0.35360.1558-0.0096-0.1536-0.1079-0.0261-0.0026-7.4938-33.0671-31.2014
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101.548-1.2969-0.94571.6220.67451.85620.0603-0.2158-0.28980.23440.16690.0530.5166-0.0763-0.22720.0882-0.1202-0.15070.07630.1866-0.0475-43.7553-18.5448-55.9719
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121.24590.6224-0.03051.80110.21510.03630.17070.328-0.0807-0.1494-0.28380.0866-0.0404-0.06050.1131-0.08060.1733-0.07080.0935-0.13880.074-16.3159-31.0093-109.5045
130.7871-0.2875-0.13743.4567-0.74850.84520.1802-0.01560.0946-0.0457-0.0856-0.2630.0976-0.0779-0.0947-0.0894-0.1992-0.0796-0.00230.13960.0046-23.1012-40.3294-2.0196
140.9445-1.41351.48014.7704-2.91352.5030.2911-0.00230.15610.4001-0.21230.4969-0.45130.0561-0.0788-0.1125-0.21080.13260.3770.0252-0.0357-35.9568-18.076821.3017
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A463 - 763
2X-RAY DIFFRACTION2B463 - 763
3X-RAY DIFFRACTION3C463 - 763
4X-RAY DIFFRACTION4D463 - 763
5X-RAY DIFFRACTION5E463 - 763
6X-RAY DIFFRACTION6F463 - 763
7X-RAY DIFFRACTION7G463 - 763
8X-RAY DIFFRACTION8H463 - 763
9X-RAY DIFFRACTION9I463 - 763
10X-RAY DIFFRACTION10J463 - 763
11X-RAY DIFFRACTION11K463 - 763
12X-RAY DIFFRACTION12L463 - 763
13X-RAY DIFFRACTION13M463 - 763
14X-RAY DIFFRACTION14N463 - 763

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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