PDB-3cf0: Structure of D2 subdomain of P97/VCP in complex with ADP

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 3cf0

タイトル

Structure of D2 subdomain of P97/VCP in complex with ADP

要素

Transitional endoplasmic reticulum ATPase

キーワード

TRANSPORT PROTEIN / AAA / P97/VCP / ERAD / CDC48 / ATP-binding / Lipid-binding / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Transport / Ubl conjugation pathway

機能・相同性

機能・相同性情報

RHOH GTPase cycle / HSF1 activation / Protein methylation / Translesion Synthesis by POLH / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Ovarian tumor domain proteases / Hedgehog ligand biogenesis / KEAP1-NFE2L2 pathway / ABC-family proteins mediated transport ...RHOH GTPase cycle / HSF1 activation / Protein methylation / Translesion Synthesis by POLH / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Ovarian tumor domain proteases / Hedgehog ligand biogenesis / KEAP1-NFE2L2 pathway / ABC-family proteins mediated transport / Neddylation / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-DNA covalent cross-linking repair / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / cellular response to arsenite ion / Derlin-1 retrotranslocation complex / BAT3 complex binding / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / deubiquitinase activator activity / aggresome assembly / regulation of protein localization to chromatin / vesicle-fusing ATPase / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / NADH metabolic process / cellular response to misfolded protein / stress granule disassembly / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / positive regulation of mitochondrial membrane potential / negative regulation of protein localization to chromatin / ubiquitin-modified protein reader activity / retrograde protein transport, ER to cytosol / positive regulation of ATP biosynthetic process / regulation of synapse organization / ATPase complex / ubiquitin-specific protease binding / MHC class I protein binding / autophagosome maturation / polyubiquitin modification-dependent protein binding / proteasomal protein catabolic process / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / translesion synthesis / interstrand cross-link repair / negative regulation of smoothened signaling pathway / ERAD pathway / ATP metabolic process / Neutrophil degranulation / viral genome replication / proteasome complex / lipid droplet / macroautophagy / positive regulation of protein-containing complex assembly / ADP binding / autophagy / cytoplasmic stress granule / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / double-strand break repair / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / myelin sheath / site of double-strand break / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein phosphatase binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / protein domain specific binding / DNA repair / glutamatergic synapse / lipid binding / ubiquitin protein ligase binding / synapse / DNA damage response / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能

生物種

Mus musculus (ハツカネズミ)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 3 Å

データ登録者

Davies, J.M. / Brunger, A.T. / Weis, W.I.

引用

ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Improved Structures of Full-Length p97, an AAA ATPase: Implications for Mechanisms of Nucleotide-Dependent Conformational Change.
著者: Davies, J.M. / Brunger, A.T. / Weis, W.I.

履歴

登録	2008年3月1日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2008年4月22日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2011年7月13日	Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.2	2024年2月21日	Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

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ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	3cf0.cif.gz	759.9 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb3cf0.ent.gz	633 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	3cf0.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

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検証レポート

文書・要旨	3cf0_validation.pdf.gz	4.9 MB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	3cf0_full_validation.pdf.gz	5 MB	表示
XML形式データ	3cf0_validation.xml.gz	146.2 KB	表示
CIF形式データ	3cf0_validation.cif.gz	186.2 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cf/3cf0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cf/3cf0	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	3cf1C 3cf2C 3cf3C C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	1ny6-2 8890 20141 20140 8888 8572 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

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「今月の分子」の関連する項目

#80 - 2006年8月
AAA+プロテアーゼ (AAA+ Proteases)
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#167 - 2013年11月
SNAREタンパク質 (SNARE Proteins)
類似性 (13)
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プロテアソーム (Proteasome)
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P-糖タンパク質 (P-glycoprotein)
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複合体I (Complex I)
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類似性 (1)
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クラスリン (Clathrin)
類似性 (1)
#143 - 2011年11月
Toll様受容体 (Toll-like Receptors)
類似性 (1)
#176 - 2014年8月
ダイニン (Dynein)
類似性 (1)
#177 - 2014年9月
アポトソーム (Apoptosomes)
類似性 (1)
#63 - 2005年3月
T細胞受容体 (T-Cell Receptor)
類似性 (1)

登録構造単位

A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

C: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

D: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

E: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

F: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

G: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

H: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

I: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

J: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

K: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

L: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

M: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

N: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

ヘテロ分子

479 kDa, 14 ポリマー
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1

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ヘテロ分子

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240 kDa, 7 ポリマー
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2

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単位格子

Length a, b, c (Å)	173.317, 167.223, 209.465
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 112.29, 90.00
Int Tables number	5
Space group name H-M	C121

非結晶学的対称性 (NCS)

NCSドメイン:

ID	Ens-ID	詳細
1	1	A
2	1	B
3	1	C
4	1	D
5	1	E
6	1	F
7	1	G
8	1	H
9	1	I
10	1	J
11	1	K
12	1	L
13	1	M
14	1	N

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: ADP / End label comp-ID: ADP / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 463 - 900 / Label seq-ID: 1

Dom-ID	Auth asym-ID	Label asym-ID
1	A	A - O
2	B	B - P
3	C	C - Q
4	D	D - R
5	E	E - S
6	F	F - T
7	G	G - U
8	H	H - V
9	I	I - W
10	J	J - X
11	K	K - Y
12	L	L - Z
13	M	M - AA
14	N	N - BA

#1: タンパク質	Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)-ATPase p97 subunit / Valosin-containing protein / VCP 分子量: 33799.594 Da / 分子数: 14 / 断片: D2 subdomain OF P97/VCP (UNP residues 463-763) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Vcp / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q01853
#2: 化合物	ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP 分子量: 427.201 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₁₀H₁₅N₅O₁₀P₂ / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
非ポリマーの詳細	SOME OF THE C-N BONDS OF THE ADP MOLECULES ARE SHORTER THAN THE STANDARD VALUES.

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.97 Å³/Da / 溶媒含有率: 58.54 %
結晶化	温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1 詳細: 100 mM Tris, pH 7.1, 2.45 M ammonium sulfate, and 0.2 M lithium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.98 Å
検出器	タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月26日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 3→50 Å / Num. obs: 108870 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1.5
反射シェル	解像度: 3→3.078 Å / % possible all: 99.3

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
REFMAC	5.2.0005	精密化
ADSC	Quantum	データ収集
MOSFLM		データ削減
SCALA		データスケーリング
PHASER		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換 / 解像度: 3→30 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.921 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.905 / SU B: 50.172 / SU ML: 0.396 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R Free: 0.482 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.262	9759	9.2 %	SHELLS
R_work	0.243	-	-	-
obs	0.244	96556	98.1 %	-
all	-	96556	-	-

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: MASK

原子変位パラメータ

B_iso mean: 89.7 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	0.02 Å²	0 Å²	-1.35 Å²
2-	-	-0.45 Å²	0 Å²
3-	-	-	-0.6 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 3→30 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	30786	0	378	0	31164

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_other
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTION	r_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it	2.833	1.5	19956
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it	5.242	2	31570
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it	7.333	3	12926
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it	12.968	4.5	11298
X-RAY DIFFRACTION	r_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_bonded

Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 2228 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-ID	Auth asym-ID	タイプ	Rms dev position (Å)	Weight position
1	A	tight positional	0.06	0.05
2	B	tight positional	0.06	0.05
3	C	tight positional	0.07	0.05
4	D	tight positional	0.06	0.05
5	E	tight positional	0.07	0.05
6	F	tight positional	0.06	0.05
7	G	tight positional	0.07	0.05
8	H	tight positional	0.06	0.05
9	I	tight positional	0.06	0.05
10	J	tight positional	0.06	0.05
11	K	tight positional	0.06	0.05
12	L	tight positional	0.06	0.05
13	M	tight positional	0.07	0.05
14	N	tight positional	0.06	0.05
1	A	tight thermal	0.14	0.5
2	B	tight thermal	0.15	0.5
3	C	tight thermal	0.14	0.5
4	D	tight thermal	0.13	0.5
5	E	tight thermal	0.17	0.5
6	F	tight thermal	0.14	0.5
7	G	tight thermal	0.13	0.5
8	H	tight thermal	0.15	0.5
9	I	tight thermal	0.13	0.5
10	J	tight thermal	0.13	0.5
11	K	tight thermal	0.13	0.5
12	L	tight thermal	0.16	0.5
13	M	tight thermal	0.16	0.5
14	N	tight thermal	0.14	0.5

LS精密化シェル

解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.373	722	-
R_work	0.34	6346	-
obs	-	-	99.3 %

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	0.0211	0.1904	0.0208	1.7175	0.1875	0.0205	-0.0938	-0.3975	0.3547	0.0259	0.0118	0.4039	0.0697	-0.3592	0.082	-0.0413	0.2449	-0.0474	0.4196	-0.2658	0.2757	-35.6157	15.7015	21.3127
2	0.1383	-0.2502	-0.2792	0.9954	1.5626	2.6238	0.0324	0.1129	0.1117	0.0656	-0.0725	-0.2837	-0.1876	0.0011	0.0401	0.0482	0.1113	-0.1694	-0.0539	0.0077	0.121	-22.7103	37.0451	-3.0395
3	0.244	0.3689	-0.1764	0.9128	-0.3444	0.1874	-0.1285	-0.0852	0.1615	0.0732	-0.0672	-0.0544	-0.3471	0.1404	0.1957	0.0997	-0.0544	-0.111	0.1042	0.0806	-0.0673	-6.7328	29.0426	-32.1623
4	0.626	-0.0773	0.328	4.6983	2.3362	1.6836	-0.2063	0.3071	0.3243	-0.1231	0.4163	-0.5347	-0.0591	0.4604	-0.21	-0.0818	0.0848	0.0973	0.3815	0.1175	0.1967	-9.9682	0.247	-122.6746
5	0.1112	-0.1116	0.1584	0.9542	-0.1884	1.3579	-0.1081	-0.0796	-0.0399	-0.2328	0.0352	0.0468	0.2969	0.3316	0.0728	-0.1309	-0.1477	-0.0448	-0.0719	0.0951	-0.0227	-16.7422	30.545	-109.0426
6	0.8916	1.1335	-0.275	1.4411	-0.3534	1.1327	0.2476	-0.5309	0.2281	0.2759	-0.105	0.3961	-0.0717	0.0608	-0.1426	-0.0747	-0.0965	0.0042	0.1466	-0.2062	0.2042	-32.0089	38.005	-78.9834
7	0.5581	0.6351	-0.3808	1.034	-0.7298	1.7736	0.0741	-0.0584	-0.077	-0.3327	-0.1119	0.0625	0.3106	0.3877	0.0377	0.0995	0.14	-0.0267	0.1409	-0.0113	-0.174	-0.5129	-2.5154	-44.7498
8	2.7163	-1.2944	-0.9249	2.4089	-0.475	2.857	0.003	-0.2744	-0.1585	0.0379	0.3506	-0.0355	0.5125	-0.2179	-0.3536	0.1558	-0.0096	-0.1536	-0.1079	-0.0261	-0.0026	-7.4938	-33.0671	-31.2014
9	0.8727	-1.3965	0.4434	3.3802	0.0868	0.7787	0.0552	-0.0597	0.0287	0.0677	-0.0107	-0.2634	0.0007	-0.1924	-0.0446	-0.1243	0.0286	-0.0225	0.0434	-0.0291	-0.1956	-44.0378	15.8549	-55.6106
10	1.548	-1.2969	-0.9457	1.622	0.6745	1.8562	0.0603	-0.2158	-0.2898	0.2344	0.1669	0.053	0.5166	-0.0763	-0.2272	0.0882	-0.1202	-0.1507	0.0763	0.1866	-0.0475	-43.7553	-18.5448	-55.9719
11	0.0239	0.1482	0.0035	0.9973	0.2366	0.5814	0.1424	-0.1096	-0.0159	0.0263	0.0956	0.1643	0.352	0.1549	-0.238	0.114	0.0937	-0.2007	0.0195	-0.025	0.3112	-31.646	-39.5921	-79.6947
12	1.2459	0.6224	-0.0305	1.8011	0.2151	0.0363	0.1707	0.328	-0.0807	-0.1494	-0.2838	0.0866	-0.0404	-0.0605	0.1131	-0.0806	0.1733	-0.0708	0.0935	-0.1388	0.074	-16.3159	-31.0093	-109.5045
13	0.7871	-0.2875	-0.1374	3.4567	-0.7485	0.8452	0.1802	-0.0156	0.0946	-0.0457	-0.0856	-0.263	0.0976	-0.0779	-0.0947	-0.0894	-0.1992	-0.0796	-0.0023	0.1396	0.0046	-23.1012	-40.3294	-2.0196
14	0.9445	-1.4135	1.4801	4.7704	-2.9135	2.503	0.2911	-0.0023	0.1561	0.4001	-0.2123	0.4969	-0.4513	0.0561	-0.0788	-0.1125	-0.2108	0.1326	0.377	0.0252	-0.0357	-35.9568	-18.0768	21.3017

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	X-RAY DIFFRACTION	1	A	463 - 763
2	X-RAY DIFFRACTION	2	B	463 - 763
3	X-RAY DIFFRACTION	3	C	463 - 763
4	X-RAY DIFFRACTION	4	D	463 - 763
5	X-RAY DIFFRACTION	5	E	463 - 763
6	X-RAY DIFFRACTION	6	F	463 - 763
7	X-RAY DIFFRACTION	7	G	463 - 763
8	X-RAY DIFFRACTION	8	H	463 - 763
9	X-RAY DIFFRACTION	9	I	463 - 763
10	X-RAY DIFFRACTION	10	J	463 - 763
11	X-RAY DIFFRACTION	11	K	463 - 763
12	X-RAY DIFFRACTION	12	L	463 - 763
13	X-RAY DIFFRACTION	13	M	463 - 763
14	X-RAY DIFFRACTION	14	N	463 - 763

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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