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- PDB-3ce1: Crystal Structure of the Cu/Zn Superoxide Dismutase from Cryptoco... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ce1
タイトルCrystal Structure of the Cu/Zn Superoxide Dismutase from Cryptococcus liquefaciens Strain N6
要素Superoxide dismutase [Cu-Zn]
キーワードOXIDOREDUCTASE / Greek-key beta barrel / Antioxidant / Copper / Metal-binding / Zinc
機能・相同性
機能・相同性情報


superoxide dismutase / superoxide dismutase activity / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / COPPER (II) ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Cryptococcus liquefaciens (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Teh, A.H. / Kanamasa, S. / Kajiwara, S. / Kumasaka, T.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2008
タイトル: Structure of Cu/Zn superoxide dismutase from the heavy-metal-tolerant yeast Cryptococcus liquefaciens strain N6.
著者: Teh, A.H. / Kanamasa, S. / Kajiwara, S. / Kumasaka, T.
履歴
登録2008年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4854
ポリマ－17,2971
非ポリマー1883
水2,774154
1
A: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子

A: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9708
ポリマ－34,5942
非ポリマー3766
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area1830 Å2
ΔGint-38.8 kcal/mol
Surface area13080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.854, 111.768, 70.456
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-553-

HOH

21A-554-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Superoxide dismutase [Cu-Zn] / Cu/Zn Superoxide Dismutase


分子量: 17297.070 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Cryptococcus liquefaciens (菌類) / 株: N6 / 遺伝子: C-SOD1 / プラスミド: pET-22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0ZPR9, superoxide dismutase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.72 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30% PEG 4000, 0.2M sodium acetate, 0.1M Tris-Cl , pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年12月13日 / 詳細: KB MIRRORS
放射モノクロメーター: Si 111 double crystals / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→70.53 Å / Num. all: 44741 / Num. obs: 44741 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 31.3
反射 シェル解像度: 1.2→1.24 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.459 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 4372 / % possible all: 99.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2 Å34.14 Å
Translation2 Å34.14 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1F1G

1f1g


解像度: 1.2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.966 / SU B: 0.864 / SU ML: 0.018 / Isotropic thermal model: ANISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.036 / ESU R Free: 0.035 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: THE OCCUPANCY FOR DISORDERED ATOMS WAS SET TO 0.01
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.166 2249 5 %RANDOM
Rwork0.149 ---
all0.15 44698 --
obs0.15 44698 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.769 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2---0.25 Å20 Å2
3---0.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1078 0 6 154 1238
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0211097
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3621.9321484
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3955148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.23125.21746
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg9.20515170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.736155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2171
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02837
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.2475
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.2760
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1770.2116
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0440.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1610.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2490.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4961.5750
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.16321173
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.553365
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2164.5311
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.70631115
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free7.4753156
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded4.02831082
LS精密化 シェル解像度: 1.2→1.231 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.184 152 -
Rwork0.157 3082 -
all-3234 -
obs-3234 99.05 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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