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万見
- PDB-3ca7: High Resolution Crystal Structure of the EGF domain of Spitz -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ca7
タイトルHigh Resolution Crystal Structure of the EGF domain of Spitz
要素Protein spitz
キーワードHORMONE/SIGNALING PROTEIN / Spitz / Argos / EGF / Developmental protein / Differentiation / EGF-like domain / Endoplasmic reticulum / Glycoprotein / Golgi apparatus / Membrane / Neurogenesis / Transmembrane / HORMONE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


ectodermal cell fate determination / stomatogastric nervous system development / stem cell fate commitment / photoreceptor cell fate determination / epithelial cell proliferation involved in Malpighian tubule morphogenesis / photoreceptor cell differentiation / determination of genital disc primordium / ommatidial rotation / oenocyte development / dorsal closure ...ectodermal cell fate determination / stomatogastric nervous system development / stem cell fate commitment / photoreceptor cell fate determination / epithelial cell proliferation involved in Malpighian tubule morphogenesis / photoreceptor cell differentiation / determination of genital disc primordium / ommatidial rotation / oenocyte development / dorsal closure / spiracle morphogenesis, open tracheal system / border follicle cell migration / positive regulation of border follicle cell migration / imaginal disc-derived wing morphogenesis / heart process / behavioral response to ethanol / olfactory learning / peripheral nervous system development / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / positive regulation of neurogenesis / epidermal growth factor receptor binding / epidermal growth factor receptor signaling pathway / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor ligand activity / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / endoplasmic reticulum / extracellular space / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Protein Gurken/Spitz / Laminin / Laminin / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Klein, D.E. / Stayrook, S.E. / Lemmon, M.A.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Structural basis for EGFR ligand sequestration by Argos.
著者: Klein, D.E. / Stayrook, S.E. / Shi, F. / Narayan, K. / Lemmon, M.A.
履歴
登録2008年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein spitz


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,0131
ポリマ－6,0131
非ポリマー00
水1,45981
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.305, 36.154, 25.362
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.09, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-143-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protein spitz


分子量: 6012.862 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 76-127 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: spi / プラスミド: pMT/BiP/V5-HisA(Invitrogen) / Cell (発現宿主): Schneider-2 cells
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q01083
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.19 %
結晶化温度: 294 K / pH: 6.5
詳細: 15mM ammonium sulphate, 0.1M MES pH 6.5, 24% ethylene glycol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K, pH 6.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.92
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月5日 / 詳細: 3.0 UNDULATOR
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.499→50 Å / Num. obs: 7284 / % possible obs: 91.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 20.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 1.499→1.55 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 56.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JL9

1jl9


解像度: 1.5→30.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 1.273 / SU ML: 0.05 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.095 / ESU R Free: 0.096 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 350 4.6 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.201 7284 91.5 %-
all-7634 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.45 Å20 Å2-0.92 Å2
2--0.96 Å20 Å2
3----0.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→30.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数406 0 0 81 487
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.022423
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1651.936578
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.683551
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.2632420
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.7851563
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.741151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.259
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02329
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.2155
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.2292
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1150.255
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1620.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1690.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0831.5260
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5352409
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1523193
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2224.5168
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.54 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 9 -
Rwork0.272 319 -
obs--54.76 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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