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- PDB-3by4: Structure of Ovarian Tumor (OTU) domain in complex with Ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3by4
タイトルStructure of Ovarian Tumor (OTU) domain in complex with Ubiquitin
要素
  • Ubiquitin
  • Ubiquitin thioesterase OTU1
キーワードCELL CYCLE / HYDROLASE / ubiquitin hydrolase / deubiquitinase
機能・相同性
機能・相同性情報


Ovarian tumor domain proteases / : / : / protein modification process => GO:0036211 / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane ...Ovarian tumor domain proteases / : / : / protein modification process => GO:0036211 / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / protein deubiquitination / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / cytosolic ribosome / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin thioesterase OTU1, C-terminal C2H2-type zinc finger / : / OTU1, UBXL domain / Cathepsin B; Chain A - #80 / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / Cathepsin B; Chain A / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e ...Ubiquitin thioesterase OTU1, C-terminal C2H2-type zinc finger / : / OTU1, UBXL domain / Cathepsin B; Chain A - #80 / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / Cathepsin B; Chain A / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Zinc finger C2H2-type / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-AMINOPROPANE / Polyubiquitin-C / Ubiquitin thioesterase OTU1 / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Messick, T.E. / Marmorstein, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2008
タイトル: Structural basis for ubiquitin recognition by the Otu1 ovarian tumor domain protein
著者: Messick, T.E. / Russell, N.S. / Iwata, A.J. / Sarachan, K.L. / Shiekhattar, R. / Shanks, J.R. / Reyes-Turcu, F.E. / Wilkinson, K.D. / Marmorstein, R.
履歴
登録2008年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin thioesterase OTU1
B: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4483
ポリマ-32,3892
非ポリマー591
2,594144
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2200 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area11650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.304, 73.215, 88.880
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin thioesterase OTU1 / E.C.3.4.19.12 / Otu1 / OTU domain-containing protein 1


分子量: 23869.035 Da / 分子数: 1 / 断片: Otu domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: Otu1 / プラスミド: pTYB2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P43558, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 Ubiquitin / Ubiquitin B


分子量: 8519.778 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: propylamine added by intein-mediated ligation / 遺伝子: ubiquitin B / プラスミド: pTYB2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62988, UniProt: P0CG48*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-3CN / 3-AMINOPROPANE / プロピルアミン


分子量: 59.110 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C3H9N
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.05 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Bis-Tris, Magnesium Chloride, PEG 3350, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 19-ID11.0722, 1.7025, 1.0450
シンクロトロンAPS 18-ID20.9795
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1CCD2005年3月25日
MARRESEARCH2CCD2005年3月25日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si 111 CHANNELMADMx-ray1
2Si 111 CHANNELSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.07221
21.70251
31.0451
40.97951
Reflection冗長度: 7.5 % / Av σ(I) over netI: 21.3 / : 295410 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Χ2: 1.04 / D res high: 1.55 Å / D res low: 20 Å / Num. obs: 39220 / % possible obs: 99.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.3209910.1141.0897.8
3.424.399.910.0811.0257.2
2.993.4299.910.0741.0977.5
2.712.9910010.0771.0517.6
2.522.7199.910.081.0967.6
2.372.5210010.0881.0217.6
2.252.3710010.0991.0037.6
2.152.2510010.1281.0237.5
2.072.1510010.1371.0267.5
22.0710010.1641.0157.5
反射解像度: 1.55→37.99 Å / Num. obs: 44240 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.037 / Χ2: 1.034 / Net I/σ(I): 31.2

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing MAD set
ID最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Power acentricPower centricReflection acentricReflection centric
ISO_11.5537.9900398264339
ISO_21.5537.990.2630.252321883824
ISO_31.5537.990.5840.617358374089
ANO_11.5537.991.370397780
ANO_21.5537.990.6840321760
ANO_31.5537.990.7270358580
Phasing MAD set shell
ID解像度 (Å)Power acentricPower centricReflection acentricReflection centric
ISO_16.82-37.9900375192
ISO_14.87-6.8200765224
ISO_13.98-4.87001015223
ISO_13.45-3.98001209216
ISO_13.09-3.45001394220
ISO_12.82-3.09001555220
ISO_12.62-2.82001690218
ISO_12.45-2.62001826227
ISO_12.31-2.45001963233
ISO_12.19-2.31002081223
ISO_12.09-2.19002180228
ISO_12-2.09002286230
ISO_11.92-2002392221
ISO_11.85-1.92002490217
ISO_11.79-1.85002590223
ISO_11.73-1.79002703229
ISO_11.68-1.73002757230
ISO_11.63-1.68002850227
ISO_11.59-1.63002892189
ISO_11.55-1.59002813149
ANO_16.82-37.993.07303710
ANO_14.87-6.824.41307650
ANO_13.98-4.872.91010150
ANO_13.45-3.982.374012080
ANO_13.09-3.452.221013940
ANO_12.82-3.092.073015540
ANO_12.62-2.821.864016890
ANO_12.45-2.621.574018230
ANO_12.31-2.451.268019630
ANO_12.19-2.310.964020800
ANO_12.09-2.190.76021800
ANO_12-2.090.599022850
ANO_11.92-20.485023920
ANO_11.85-1.920.361024890
ANO_11.79-1.850.291025900
ANO_11.73-1.790.24027030
ANO_11.68-1.730.197027560
ANO_11.63-1.680.171028500
ANO_11.59-1.630.132028760
ANO_11.55-1.590.116027950
ISO_26.82-37.990.6210.489375190
ISO_24.87-6.820.5290.414765223
ISO_23.98-4.870.3440.2371015221
ISO_23.45-3.980.2960.2211209210
ISO_23.09-3.450.2760.1781394217
ISO_22.82-3.090.2730.1971555220
ISO_22.62-2.820.2620.1731690217
ISO_22.45-2.620.2340.1521823227
ISO_22.31-2.450.190.1221963233
ISO_22.19-2.310.1470.1112081223
ISO_22.09-2.190.1330.0922179228
ISO_22-2.090.1090.0752286229
ISO_21.92-20.0950.0712392221
ISO_21.85-1.920.0650.0482490217
ISO_21.79-1.850.0640.052590222
ISO_21.73-1.790.0560.0352702228
ISO_21.68-1.730.0440.0322749229
ISO_21.63-1.680.0390.03293069
ISO_21.59-1.630000
ISO_21.55-1.590000
ANO_26.82-37.991.74503760
ANO_24.87-6.823.72607640
ANO_23.98-4.872.721010140
ANO_23.45-3.982.283012080
ANO_23.09-3.452.241013930
ANO_22.82-3.091.777015520
ANO_22.62-2.821.331016890
ANO_22.45-2.620.934018210
ANO_22.31-2.450.669019630
ANO_22.19-2.310.431020800
ANO_22.09-2.190.306021790
ANO_22-2.090.212022860
ANO_21.92-20.159023920
ANO_21.85-1.920.122024890
ANO_21.79-1.850.103025900
ANO_21.73-1.790.093027020
ANO_21.68-1.730.078027480
ANO_21.63-1.680.07509300
ANO_21.59-1.630000
ANO_21.55-1.590000
ISO_36.82-37.990.9691.19375188
ISO_34.87-6.822.4361.21765224
ISO_33.98-4.871.8210.9891015219
ISO_33.45-3.981.680.9951209210
ISO_33.09-3.451.6070.9421391216
ISO_32.82-3.091.4250.8591553219
ISO_32.62-2.821.2080.6881684216
ISO_32.45-2.620.9380.5631826226
ISO_32.31-2.450.7070.3841963231
ISO_32.19-2.310.510.2972081223
ISO_32.09-2.190.3870.2132180228
ISO_32-2.090.2650.1672286230
ISO_31.92-20.1980.1232392220
ISO_31.85-1.920.1410.0882490217
ISO_31.79-1.850.1130.0892590222
ISO_31.73-1.790.0910.0582702223
ISO_31.68-1.730.0710.0532755230
ISO_31.63-1.680.0560.042850226
ISO_31.59-1.630.0470.0391730121
ISO_31.55-1.590000
ANO_36.82-37.991.73903790
ANO_34.87-6.823.26607650
ANO_33.98-4.872.635010150
ANO_33.45-3.981.926012090
ANO_33.09-3.451.996013930
ANO_32.82-3.091.705015570
ANO_32.62-2.821.426016830
ANO_32.45-2.621.029018270
ANO_32.31-2.450.764019620
ANO_32.19-2.310.529020810
ANO_32.09-2.190.387021800
ANO_32-2.090.284022860
ANO_31.92-20.211023920
ANO_31.85-1.920.16024900
ANO_31.79-1.850.129025900
ANO_31.73-1.790.105027020
ANO_31.68-1.730.089027550
ANO_31.63-1.680.079028500
ANO_31.59-1.630.072017420
ANO_31.55-1.590000

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
SOLOMON位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.55→37.99 Å / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.211 2221 5.02 %
Rwork0.189 --
obs0.191 44240 99.13 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 11.53 Å2 / Biso mean: 32.26 Å2 / Biso min: 119.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.179 Å20 Å20 Å2
2--0.313 Å2-0 Å2
3---0.465 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→37.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1956 0 4 144 2104
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051992
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8512686
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056310
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003345
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.297737
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.55-1.5840.2961200.2272375249590
1.584-1.6210.2771580.2052495265397
1.621-1.6610.251300.18126072737100
1.661-1.7060.2281510.16326182769100
1.706-1.7560.2191340.14926002734100
1.756-1.8130.2111320.14426102742100
1.813-1.8780.1971330.13826452778100
1.878-1.9530.1631240.13426252749100
1.953-2.0420.2021690.14426152784100
2.042-2.1490.1961500.14426172767100
2.149-2.2840.181220.15326702792100
2.284-2.460.1881320.16426582790100
2.46-2.7080.1931430.17726742817100
2.708-3.0990.2341180.226942812100
3.099-3.9050.1951430.19127012844100
3.905-38.0010.2051620.2162815297799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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