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万見
- PDB-3bwn: L-tryptophan aminotransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bwn
タイトルL-tryptophan aminotransferase
要素(L-tryptophan ...) x 2
キーワードTRANSFERASE / aminotransferase / auxin synthesis / tryptophan / pyridoxal-5'-phosphate / indole-3-pyruvate
機能・相同性
機能・相同性情報


tryptophan transaminase / L-tryptophan-pyruvate aminotransferase / indoleacetic acid biosynthetic process / cotyledon vascular tissue pattern formation / L-phenylalanine-pyruvate transaminase activity / L-tryptophan:2-oxoglutarate aminotransferase activity / L-tryptophan:pyruvate aminotransferase activity / L-tyrosine-pyruvate transaminase activity / L-methionine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / : ...tryptophan transaminase / L-tryptophan-pyruvate aminotransferase / indoleacetic acid biosynthetic process / cotyledon vascular tissue pattern formation / L-phenylalanine-pyruvate transaminase activity / L-tryptophan:2-oxoglutarate aminotransferase activity / L-tryptophan:pyruvate aminotransferase activity / L-tyrosine-pyruvate transaminase activity / L-methionine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / : / gynoecium development / L-alanine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / primary root development / maintenance of root meristem identity / cotyledon development / shoot system development / carbon-sulfur lyase activity / L-phenylalanine-2-oxoglutarate transaminase activity / shade avoidance / positive gravitropism / phloem or xylem histogenesis / auxin polar transport / response to ethylene / leaf development / root development / flower development / : / L-tyrosine-2-oxoglutarate transaminase activity / embryo development ending in seed dormancy / pyridoxal phosphate binding / defense response to bacterium / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alliinase, C-terminal / Alliinase, N-terminal domain superfamily / Allinase / : / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain ...Alliinase, C-terminal / Alliinase, N-terminal domain superfamily / Allinase / : / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHENYLALANINE / 4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PHOSPHATE ION / L-tryptophan--pyruvate aminotransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / RIGID BODY / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Ferrer, J.-L. / Noel, J.P. / Pojer, F. / Bowman, M. / Chory, J. / Tao, Y.
引用
ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2008
タイトル: Rapid synthesis of auxin via a new tryptophan-dependent pathway is required for shade avoidance in plants
著者: Tao, Y. / Ferrer, J.L. / Ljung, K. / Pojer, F. / Hong, F. / Long, J.A. / Li, L. / Moreno, J.E. / Bowman, M.E. / Ivans, L.J. / Cheng, Y. / Lim, J. / Zhao, Y. / Ballare, C.L. / Sandberg, G. / Noel, J.P. / Chory, J.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural basis for entry of L-TRP into pathway for auxin biosynthesis
著者: Ferrer, J.-L. / Tao, Y. / Pojer, F. / Bowman, M.E. / Chory, J. / Noel, J.P.
履歴
登録2008年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-tryptophan aminotransferase
B: L-tryptophan aminotransferase
C: L-tryptophan aminotransferase
D: L-tryptophan aminotransferase
E: L-tryptophan aminotransferase
F: L-tryptophan aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)270,66512
ポリマ－269,4126
非ポリマー1,2536
水10,665592
1
A: L-tryptophan aminotransferase
B: L-tryptophan aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,2244
ポリマ－89,7282
非ポリマー4962
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6090 Å2
ΔGint-33.8 kcal/mol
Surface area27930 Å2
手法PISA
2
C: L-tryptophan aminotransferase
D: L-tryptophan aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,2043
ポリマ－89,9562
非ポリマー2481
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5540 Å2
ΔGint-23.1 kcal/mol
Surface area27240 Å2
手法PISA
3
E: L-tryptophan aminotransferase
F: L-tryptophan aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,2365
ポリマ－89,7282
非ポリマー5083
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5720 Å2
ΔGint-38.5 kcal/mol
Surface area27670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.410, 97.830, 139.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.35, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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L-tryptophan ... , 2種, 6分子 ABDEFC

#1: タンパク質
L-tryptophan aminotransferase / At1g70560


分子量: 44864.020 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At1g70560/F5A18_26, F5A18.26 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9S7N2
#2: タンパク質 L-tryptophan aminotransferase


分子量: 45092.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At1g70560/F5A18_26, F5A18.26 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9S7N2

-
非ポリマー , 4種, 598分子

#3: 化合物
ChemComp-PMP / 4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PYRIDOXAMINE-5'-PHOSPHATE / ピリドキサミン5′-りん酸


分子量: 248.173 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H13N2O5P
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-PHE / PHENYLALANINE / フェニルアラニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 165.189 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 592 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.32 %
結晶化温度: 293 K / pH: 7
詳細: 13-19% PEG 3350, 0.3M KCl, 100mM MOPSO pH7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K, pH 7.00

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL1-5 / 波長: 0.97944
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月4日 / 詳細: MIRRORS + DOUBLE MONOCHROMATOR
放射モノクロメーター: SI (111) DOUBLE MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97944 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→30 Å / Num. obs: 110711 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.49 % / Rsym value: 0.56 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 2.25→2.31 Å / 冗長度: 2.41 % / Mean I/σ(I) obs: 2.53 / Rsym value: 0.414 / % possible all: 82.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
Blu-Iceデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: RIGID BODY
開始モデル: PDB ENTRY 1LK9

1lk9


解像度: 2.25→29.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 19.051 / SU ML: 0.203 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.244 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 5549 5 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.225 105162 95.9 %-
all-105162 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.74 Å20 Å2-0.78 Å2
2--6.33 Å20 Å2
3----1.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→29.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17464 0 81 592 18137
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.02217969
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7341.9524297
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.85152160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.61423.361833
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.547153113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.18715126
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2160.22610
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213562
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2520.29015
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.212183
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2010.2973
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.280.295
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2760.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4681.511085
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.378217484
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6237954
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7894.56813
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.856319039
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free8.6713592
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.112317556
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.31 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.383 410 -
Rwork0.334 7814 -
obs--97.08 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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