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- PDB-3bsw: PglD-citrate complex, from Campylobacter jejuni NCTC 11168 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bsw
タイトルPglD-citrate complex, from Campylobacter jejuni NCTC 11168
要素Acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / left-hand beta helix / hexapeptide repeat / UDP / acetyl coenzyme Z / Rossmann fold / bacillosamine / campylobacter / pgl / N-linked glycosylation
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-N-acetylbacillosamine N-acetyltransferase / protein N-linked glycosylation via asparagine / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups
類似検索 - 分子機能
Sialic acid O-acyltransferase NeuD-like / PglD, N-terminal / PglD N-terminal domain / : / Rossmann fold - #20 / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid ...Sialic acid O-acyltransferase NeuD-like / PglD, N-terminal / PglD N-terminal domain / : / Rossmann fold - #20 / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / UDP-N-acetylbacillosamine N-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.77 Å
Model detailsPglD with native substrate from Campylobacter jejuni, NCTC 11168
データ登録者Olivier, N.B. / Imperiali, B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Crystal structure and catalytic mechanism of PglD from Campylobacter jejuni.
著者: Olivier, N.B. / Imperiali, B.
履歴
登録2007年12月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.32017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5822
ポリマ－21,3901
非ポリマー1921
水3,711206
1
A: Acetyltransferase
ヘテロ分子

A: Acetyltransferase
ヘテロ分子

A: Acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7466
ポリマ－64,1703
非ポリマー5763
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area6320 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area20820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.347, 86.347, 65.538
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-237-

HOH

21A-277-

HOH

31A-292-

HOH

41A-305-

HOH

51A-313-

HOH

詳細biological unit is a trimer generated from the monomer asymmetric unit by the operations -x+y,-x,z and -y,x-y,z

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要素

#1: タンパク質 Acetyltransferase


分子量: 21389.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminal residues GSA are non-native; resulted from removal of N-terminal His-tag by thrombin
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
株: NCTC 11168 / 遺伝子: pglD / プラスミド: pETGQ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q0P9D1, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
13.362.7
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2771蒸気拡散法, シッティングドロップ法8SeMet derivative: 1 M sodium citrate, 100 mM imidazole, pH 8.0 in the resevior; protein solution containing 20 mM HEPES, 150 mM NaCl, pH 7.1, protein concentration of 10 mg/mL; drop made by mixing 1.5 uL of protein and resevoir solutions, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
2772蒸気拡散法, シッティングドロップ法4.2Native: 20% PEG 1000, 100 mM phosphate-citrate, 200 mM Li2SO4, pH 4.2 in the resevior; protein solution containing 20 mM HEPES, 150 mM NaCl, pH 7.1, protein concentration of 10 mg/mL; drop made by mixing 1.5 uL of protein and resevoir solutions, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11101
21
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.9784 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月7日 / 詳細: Toroidal focusing mirror
放射モノクロメーター: Si(111) channel cut monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9784 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 5.6 % / Av σ(I) over netI: 5 / 数: 80527 / Rmerge(I) obs: 0.136 / Χ2: 1.01 / D res high: 2.2 Å / D res low: 30 Å / Num. obs: 14285 / % possible obs: 100
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.733099.910.0561.6545.4
3.764.7310010.0521.1535.6
3.293.7610010.0961.1085.6
2.993.2910010.1420.8875.7
2.772.9910010.2030.8695.7
2.612.7710010.350.9175.7
2.482.6110010.4070.9195.7
2.372.4810010.4770.8215.6
2.282.3710010.4780.855.7
2.22.2810010.6180.9235.6
反射解像度: 1.77→30 Å / Num. all: 27293 / Num. obs: 27129 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 25.11 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 27.7
反射 シェル解像度: 1.77→1.83 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.571 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 2695 / % possible all: 99.6

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位相決定

位相決定手法: 単一同系置換・異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.77→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.095 / ESU R Free: 0.09 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: Heavy atom sites in the substructure were identified using SHELX-D with data collected at the Se peak wavelength and truncated to 2.5 . Three out of five possible selenium sites for a single ...詳細: Heavy atom sites in the substructure were identified using SHELX-D with data collected at the Se peak wavelength and truncated to 2.5 . Three out of five possible selenium sites for a single molecule of PglD in the asymmetric were located; CC All/weak=17.15/11.12, PATFOM 18.32. Structure factors from the native data were merged with initial phases using CAD (Riso=12%); phase extension to 1.77 and density modification were carried out using SHELX-E; values for contrast, connectivity, mean mapCC, and pseudo-free CC were 1.07, 0.96, 0.94, and 80.09%, respectively. The initial model was built with ARP/wARP (Perrakis et al., 2001) using the automated tracing function and manual adjustments were made using COOT (Emsley and Cowtan, 2004) and O (Jones et al., 1991).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.199 1360 5 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.184 27106 99.71 %-
all-27185 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.892 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å2-0.02 Å20 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1397 0 13 206 1616
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0221432
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1891.9651940
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8655193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.8125.10249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.27815235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg5.401153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2229
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021051
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.2746
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.21000
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.2143
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1980.285
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2250.224
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6971.5944
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.29121504
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1383488
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4974.5434
LS精密化 シェル解像度: 1.77→1.816 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 101 -
Rwork0.247 1901 -
all-2002 -
obs-2020 99.55 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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