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- PDB-3bjk: Crystal structure of HI0827, a hexameric broad specificity acyl-c... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3bjk | ||||||
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Title | Crystal structure of HI0827, a hexameric broad specificity acyl-coenzyme A thioesterase: The Asp44Ala mutant enzyme | ||||||
![]() | Acyl-CoA thioester hydrolase HI0827 | ||||||
![]() | HYDROLASE / hotdog fold / Trimer of dimers / HI0827 / YciA / Structural Genomics / Structure 2 Function Project / S2F | ||||||
Function / homology | ![]() long-chain fatty acyl-CoA hydrolase activity / long-chain fatty acyl-CoA binding / acyl-CoA metabolic process / fatty acid catabolic process / Hydrolases; Acting on ester bonds; Thioester hydrolases / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Willis, M.A. / Herzberg, O. / Structure 2 Function Project (S2F) | ||||||
![]() | ![]() Title: Structure of YciA from Haemophilus influenzae (HI0827), a Hexameric Broad Specificity Acyl-Coenzyme A Thioesterase. Authors: Willis, M.A. / Zhuang, Z. / Song, F. / Howard, A. / Dunaway-Mariano, D. / Herzberg, O. #1: ![]() Title: Divergence of Function in the Hotdog-Fold Enzyme Superfamily: The Bacterial Thioesterase YciA. Authors: Zhuang, Z. / Song, F. / Zaho, H. / Li, L. / Cao, J. / Eisenstein, E. / Herzberg, O. / Dunaway-Mariano, D. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 145 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 471.8 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 482.1 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 19.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 32.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 1yliS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | |
Other databases |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 16607.209 Da / Num. of mol.: 6 / Mutation: D44A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Species: Haemophilus influenzae / Strain: KW20 / Rd / DSM 11121 / Gene: HI0827 / Plasmid: pET23b / Species (production host): Escherichia coli / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: P44886, Hydrolases; Acting on ester bonds; Thioester hydrolases #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.56 Å3/Da / Density % sol: 51.99 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: Reservoir: 30% Saturated sodium citrate, 100 mM Hepes pH 7.5, 5% Ethylene glycol. Protein solution: 16 mg/mL protein in 10 mM Hepes pH 7.5, 150 mM KCl. Hanging drops: 1:1 reservoir and ...Details: Reservoir: 30% Saturated sodium citrate, 100 mM Hepes pH 7.5, 5% Ethylene glycol. Protein solution: 16 mg/mL protein in 10 mM Hepes pH 7.5, 150 mM KCl. Hanging drops: 1:1 reservoir and protein solutions. Cryoprotection: increasing ethylene glycol concentration to 18% under perfluoropolyether oil coat, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() |
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV++ / Detector: IMAGE PLATE / Date: May 12, 2003 / Details: Osmic mirrors |
Radiation | Monochromator: Osmic / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→30 Å / Num. all: 79693 / Num. obs: 79693 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 8.2 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB entry 1YLI Resolution: 1.9→29.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 6.237 / SU ML: 0.093 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.131 / ESU R Free: 0.128 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 31.365 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→29.88 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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