[日本語] English
万見
- PDB-3bd6: Glycogen Phosphorylase complex with 1(-D-ribofuranosyl) cyanuric acid -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bd6
タイトルGlycogen Phosphorylase complex with 1(-D-ribofuranosyl) cyanuric acid
要素Glycogen phosphorylase, muscle form
キーワードTRANSFERASE / glycogenolysis / type 2 diabetes / Acetylation / Allosteric enzyme / Carbohydrate metabolism / Glycogen metabolism / Glycosyltransferase / Nucleotide-binding / Phosphorylation / Pyridoxal phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


maltodextrin phosphorylase activity / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / glycogen catabolic process / skeletal muscle myofibril / pyridoxal phosphate binding / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-RDD / Glycogen phosphorylase, muscle form
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2 Å
データ登録者Sovantzis, D.A. / Hadjiloi, T. / Hayes, J.M. / Zographos, S.E. / Chrysina, E.D. / Oikonomakos, N.G.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: D-Glucopyranosyl pyrimidine nucleoside binding to muscle glycogen phosphorylase b
著者: Cisma, C. / Sovantzis, D.A. / Hadjiloi, T. / Stathis, D. / Gimisis, T. / Hayes, J.M. / Zographos, S.E. / Leonidas, D.D. / Chrysina, E.D. / Oikonomakos, N.G.
履歴
登録2007年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glycogen phosphorylase, muscle form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,7812
ポリマ－97,5191
非ポリマー2611
水4,738263
1
A: Glycogen phosphorylase, muscle form
ヘテロ分子

A: Glycogen phosphorylase, muscle form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)195,5614
ポリマ－195,0392
非ポリマー5222
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area4580 Å2
ΔGint-23.1 kcal/mol
Surface area57180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.620, 128.620, 116.379
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 Glycogen phosphorylase, muscle form / Myophosphorylase


分子量: 97519.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Muscle / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P00489, glycogen phosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-RDD / 1-beta-D-ribofuranosyl-1,3,5-triazinane-2,4,6-trione / 1-(β-D-リボフラノシル)-1,3,5-トリアジン-2,4,6(1H,3H,5H)-トリオン


分子量: 261.189 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H11N3O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 263 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.16 %
結晶化温度: 289 K / 手法: small tubes / pH: 6.7
詳細: 10mM Bes buffer, 3mM DDT, pH6.7, SMALL TUBES, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.81 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月2日
放射モノクロメーター: crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.81 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 65282 / Num. obs: 65282 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.9 % / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 4.9 % / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Rsym value: 0.435 / % possible all: 98.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 2PRJ

2prj


解像度: 2→21.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 3.444 / SU ML: 0.097 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.175 / ESU R Free: 0.14 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20515 3311 5.1 %RANDOM
Rwork0.19015 ---
obs0.19092 61937 98.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.177 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.85 Å20 Å20 Å2
2--0.85 Å20 Å2
3----1.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→21.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6638 0 18 263 6919
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0226807
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0231.9569214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0255810
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.95923.486350
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.174151185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5311560
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2993
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.025221
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.180.22817
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.24627
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1010.2347
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1640.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0660.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5471.54191
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.94126534
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.20533011
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9694.52680
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 257 -
Rwork0.237 4450 -
obs--97.98 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る