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- PDB-3bca: Crystal structure of mouse selenocysteine synthase, sodium iodide soak -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bca
タイトルCrystal structure of mouse selenocysteine synthase, sodium iodide soak
要素O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
キーワードTRANSFERASE / disorder-order transition / phosphate-loop / pyridoxal phosphate / selenocysteine synthase (SecS / SepSecS) / soluble liver antigen/liver and pancreas antigen (SLA/LP) / Protein biosynthesis / Selenium
機能・相同性
機能・相同性情報


O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase activity / O-phospho-L-seryl-tRNASec:L-selenocysteinyl-tRNA synthase / conversion of seryl-tRNAsec to selenocys-tRNAsec / selenocysteine incorporation / tRNA binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Arc Repressor Mutant, subunit A - #2160 / O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase / SepSecS/SepCysS family / O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase, SepSecS / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase ...Arc Repressor Mutant, subunit A - #2160 / O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase / SepSecS/SepCysS family / O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase, SepSecS / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Arc Repressor Mutant, subunit A / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Ganichkin, O.M. / Wahl, M.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structure and catalytic mechanism of eukaryotic selenocysteine synthase.
著者: Ganichkin, O.M. / Xu, X.M. / Carlson, B.A. / Mix, H. / Hatfield, D.L. / Gladyshev, V.N. / Wahl, M.C.
履歴
登録2007年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,84863
ポリマ－49,9801
非ポリマー7,86862
水4,756264
1
A: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
ヘテロ分子

A: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
ヘテロ分子

A: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
ヘテロ分子

A: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)231,391252
ポリマ－199,9194
非ポリマー31,472248
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area18960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.222, 138.371, 141.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-598-

HOH

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要素

#1: タンパク質 O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase / Selenocysteine synthase / Sec synthase / Selenocysteinyl-tRNA(Sec) synthase / Sep-tRNA:Sec-tRNA ...Selenocysteine synthase / Sec synthase / Selenocysteinyl-tRNA(Sec) synthase / Sep-tRNA:Sec-tRNA synthase / SepSecS / UGA suppressor tRNA-associated protein


分子量: 49979.812 Da / 分子数: 1 / 断片: Elastase-resistant fragment: Residues 19-468 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Sepsecs, D5Ertd135e / プラスミド: pETM-13-secS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Rosetta2 / 参照: UniProt: Q6P6M7, EC: 2.9.1.-
#2: 化合物...
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 264 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 11 % (v/v) Ethylene glycol, soaked in 0.5 M NaI, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: OTHER / 波長: 1.54179 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年9月27日 / 詳細: Osmic Mirrors
放射モノクロメーター: Osmic / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. all: 52394 / Num. obs: 52394 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 32.2 Å2 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 2.25→2.38 Å / 冗長度: 4.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Rsym value: 0.354 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345dtbデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXCD位相決定
SHELXEモデル構築
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.25→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 8.454 / SU ML: 0.13 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.247 / ESU R Free: 0.207 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: The Friedel pairs were used in phasing. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23566 1382 5 %RANDOM
Rwork0.1826 ---
obs0.18526 26104 98.01 %-
all-26104 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.036 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.22 Å20 Å20 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3----0.25 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.247 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3395 0 62 264 3721
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0223506
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2291.974742
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6315443
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.99323.378148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.68915627
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.951526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2538
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022607
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.21719
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2950.22439
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1680.2250
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1010.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1770.2111
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1790.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4231.52207
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.78223534
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.41131378
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3584.51208
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.308 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.304 96 -
Rwork0.2 1839 -
obs--96.27 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.41190.39420.44581.28350.81022.08090.0511-0.05590.0504-0.0142-0.0301-0.212-0.03190.2292-0.02110.0072-0.01890.0133-0.11660.0079-0.119843.3361.275-0.14
20.47310.0393-0.18840.9111-0.33770.77160.0285-0.0561-0.06190.0692-0.0108-0.07380.08930.0481-0.01770.0284-0.0052-0.0364-0.12360.0116-0.172432.8437.10515.523
31.8336-0.2982-0.7851.3218-0.11741.50930.05180.1395-0.09920.01170.02960.1853-0.0882-0.297-0.08140.0201-0.01050.0166-0.07270.0497-0.19139.0445.17125.901
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA23 - 1065 - 88
2X-RAY DIFFRACTION2AA107 - 34589 - 327
3X-RAY DIFFRACTION3AA346 - 466328 - 448

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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