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万見
- PDB-3b3g: The 2.4 A crystal structure of the apo catalytic domain of coacti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b3g
タイトルThe 2.4 A crystal structure of the apo catalytic domain of coactivator-associated arginine methyl transferase I(CARM1,140-480).
要素Histone-arginine methyltransferase CARM1
キーワードTRANSFERASE / PROTEIN ARGININE METHYLTRANSFERASE / CATALYTIC DOMAIN / Chromatin regulator / mRNA processing / mRNA splicing / Nucleus / S-adenosyl-L-methionine / Transcription / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


RMTs methylate histone arginines / Estrogen-dependent gene expression / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / histone H3R26 methyltransferase activity / Cytoprotection by HMOX1 / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / histone H3R2 methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase ...RMTs methylate histone arginines / Estrogen-dependent gene expression / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / histone H3R26 methyltransferase activity / Cytoprotection by HMOX1 / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / histone H3R2 methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / negative regulation of dendrite development / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / histone arginine N-methyltransferase activity / protein methyltransferase activity / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / protein-arginine N-methyltransferase activity / replication fork reversal / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / histone methyltransferase activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nuclear replication fork / positive regulation of fat cell differentiation / estrogen receptor signaling pathway / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / protein localization to chromatin / response to cAMP / RNA splicing / nuclear receptor coactivator activity / lysine-acetylated histone binding / mRNA processing / RNA polymerase II transcription regulator complex / methylation / DNA-binding transcription factor binding / cell population proliferation / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone-arginine methyltransferase CARM1, N-terminal / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 N terminal / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / PH-like domain superfamily ...Histone-arginine methyltransferase CARM1, N-terminal / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 N terminal / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / PH-like domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-arginine methyltransferase CARM1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Troffer-Charlier, N. / Cura, V. / Hassenboehler, P. / Moras, D. / Cavarelli, J.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2007
タイトル: Functional insights from structures of coactivator-associated arginine methyltransferase 1 domains.
著者: Troffer-Charlier, N. / Cura, V. / Hassenboehler, P. / Moras, D. / Cavarelli, J.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2007
タイトル: Expression, purification, crystallization and preliminary crystallographic study of isolated modules of the mouse coactivator-associated arginine methyltransferase 1.
著者: Troffer-Charlier, N. / Cura, V. / Hassenboehler, P. / Moras, D. / Cavarelli, J.
履歴
登録2007年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-arginine methyltransferase CARM1
B: Histone-arginine methyltransferase CARM1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,5482
ポリマ－77,5482
非ポリマー00
水1,02757
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.817, 98.116, 207.134
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Histone-arginine methyltransferase CARM1 / Protein arginine N-methyltransferase 4 / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1


分子量: 38774.160 Da / 分子数: 2 / 断片: Catalytic Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Carm1, Prmt4 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: Q4AE70, EC: 2.1.1.125, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.13 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 19% PEG 3350, 0.15M sodium malate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.4→29.49 Å / Num. all: 30000 / Num. obs: 28039 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 49.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 20.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.177 / Mean I/σ(I) obs: 6.8 / Num. unique all: 2791 / Rsym value: 0.177 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→29.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 17.845 / SU ML: 0.197 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.432 / ESU R Free: 0.281 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26511 1511 5.1 %RANDOM
Rwork0.20539 ---
all0.20835 28325 --
obs0.20835 28039 98.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.711 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.78 Å20 Å20 Å2
2---0.19 Å20 Å2
3----0.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→29.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5176 0 0 57 5233
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0225306
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4031.9457192
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4845646
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.94324.065246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.08215896
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.8531524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2794
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024022
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.22252
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.23590
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.2202
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2170.276
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1080.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8091.53316
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.38225216
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.89732270
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0464.51976
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 101 -
Rwork0.232 1959 -
obs--95.06 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.55960.3571-0.06121.45520.25380.90290.0706-0.13590.00060.0834-0.0478-0.0548-0.17890.1162-0.0228-0.0185-0.04580.0183-0.0798-0.0106-0.079518.334-22.743-29.956
20.65610.18640.39360.50340.35881.75430.0767-0.13220.00340.097-0.03210.0212-0.2666-0.0062-0.04460.01880.00560.0363-0.07560.0094-0.0636-16.395-26.945-24.712
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA155 - 47816 - 339
2X-RAY DIFFRACTION2BB155 - 47816 - 339

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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